الهيكل الثانوي للبروتين هو الحلزون. هيكل البروتينات. هياكل البروتين: الابتدائي والثانوي والثالث والرباعي. البروتينات البسيطة والمعقدة. المكونات الهيكلية للبروتينات

لكل بروتين، بالإضافة إلى البروتين الأساسي، هناك أيضًا بروتين معين هيكل ثانوي. عادة جزيء البروتينيشبه الربيع الممتد.

وهذا ما يسمى بالحلزون a، والذي يتم تثبيته بواسطة العديد من الروابط الهيدروجينية التي تنشأ بين مجموعات CO وNH الموجودة في مكان قريب. ذرة الهيدروجين من مجموعة NHيشكل أحد الأحماض الأمينية مثل هذه الرابطة مع ذرة الأكسجين في مجموعة ثاني أكسيد الكربون لحمض أميني آخر، مفصولة عن الأول بأربعة بقايا من الأحماض الأمينية.

هكذا حمض أمينيتبين أن 1 متصل بالحمض الأميني 5، والحمض الأميني 2 بالحمض الأميني 6، وما إلى ذلك. يُظهر التحليل الهيكلي بالأشعة السينية أن هناك 3.6 بقايا من الأحماض الأمينية في كل دورة من اللولب.

التشكل حلزوني بالكاملوبالتالي فإن بروتين الكيراتين له بنية لييفية. إنها هيكلية بروتينالشعر والفراء والأظافر والمنقار والريش والقرون، وهي أيضًا جزء من جلد الفقاريات.

صلابة و قابلية الكيراتين للتمددتختلف اعتمادًا على عدد جسور ثاني كبريتيد بين سلاسل البولي ببتيد المتجاورة (درجة التشابك بين السلاسل).

من الناحية النظرية، يمكن لجميع مجموعات CO وNH المشاركة في التكوين روابط هيدروجينية، وبالتالي فإن الحلزون α هو شكل مستقر جدًا وبالتالي شائع جدًا. تشبه أقسام الحلزون α في الجزيء قضبانًا صلبة. ومع ذلك، فإن معظم البروتينات موجودة في شكل كروي، والذي يحتوي أيضًا على مناطق (ثلاث طبقات (انظر أدناه) ومناطق ذات بنية غير منتظمة.

ويفسر ذلك حقيقة أن التعليم روابط هيدروجينيةهناك عدد من العوامل التي تعيق ذلك: وجود بقايا معينة من الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد، ووجود جسور ثاني كبريتيد بين أقسام مختلفة من نفس السلسلة، وأخيرًا، حقيقة أن الحمض الأميني برولين غير قادر بشكل عام على تكوين روابط هيدروجينية. .

طبقة بيتا، أو طبقة مطوية- وهذا نوع مختلف هيكل ثانوي. يتم تمثيل بروتين الحرير الليفي، الذي تفرزه الغدد المفرزة للحرير في يرقات دودة القز عند تجعيد الشرانق، بالكامل في هذا الشكل. يتكون الفيبروين من عدد من سلاسل البوليببتيد التي تكون أكثر استطالة من السلاسل ذات شكل ألفا. اللوالب.

يتم وضع هذه السلاسل بالتوازي، ولكن السلاسل المتجاورة تكون متقابلة في الاتجاه لبعضها البعض (مضادة للتوازي). وهي متصلة ببعضها البعض باستخدام روابط هيدروجينية، تنشأ بين مجموعتي C = 0- و NH من السلاسل المجاورة. في هذه الحالة، تشارك جميع مجموعات NH وC=0 أيضًا في تكوين الروابط الهيدروجينية، أي أن البنية أيضًا مستقرة جدًا.

يسمى هذا التشكل لسلاسل البولي ببتيد التشكل بيتاوالهيكل ككل عبارة عن طبقة مطوية. يتميز بقوة شد عالية ولا يمكن تمدده، لكن هذا التنظيم لسلاسل البوليببتيد يجعل الحرير مرنًا للغاية. في البروتينات الكروية، يمكن لسلسلة البولي ببتيد أن تطوي على نفسها، ثم تظهر عند هذه النقاط مناطق كروية لها بنية الطبقة المطوية.

آخر طريقة تنظيم سلاسل البوليببتيدنجد في بروتين الكولاجين الليفي. وهو أيضًا بروتين هيكلي، مثل الكيراتين والفيبروين، يتمتع بقوة شد عالية. يحتوي الكولاجين على ثلاث سلاسل بولي ببتيد ملتوية معًا، مثل خيوط الحبل، وتشكل حلزونًا ثلاثيًا. تحتوي كل سلسلة بولي ببتيد من هذا الحلزون المعقد، والتي تسمى تروبوكولاجين، على حوالي 1000 بقايا حمض أميني. سلسلة بولي ببتيد فردية مجانية دوامة ملفوفة(ولكن ليس الحلزون؛).

ثلاث سلاسل متماسكة روابط هيدروجينية. تتشكل الألياف من العديد من الحلزونات الثلاثية المتوازية مع بعضها البعض والتي يتم ربطها معًا بواسطة روابط تساهمية بين السلاسل المتجاورة. وهي بدورها تتحد في الألياف. وهكذا تتشكل بنية الكولاجين على مراحل - على عدة مستويات - تشبه بنية السليلوز. الكولاجين أيضًا لا يمكن أن يتمدد، وهذه الخاصية ضرورية للوظيفة التي يؤديها، على سبيل المثال، في الأوتار والعظام وأنواع أخرى من الأنسجة الضامة.

السناجب، الموجودة فقط في شكل ملفوف بالكامل، مثل الكيراتين والكولاجين، هي استثناء بين البروتينات الأخرى.

يمتلك جزيء البروتين من أي نوع في حالته الأصلية بنية مكانية مميزة، تسمى غالبًا التشكل. يتم استخدام مصطلحات مختلفة للإشارة إلى مستويات مختلفة من بنية البروتين. يشير مصطلح البنية الثانوية إلى التشكل الممدود أو الملفوف لسلاسل البولي ببتيد. يشير مصطلح البنية الثلاثية إلى الطريقة التي يتم بها طي سلسلة البولي ببتيد في هيكل مدمج ومعبأ بإحكام. يتم استخدام مصطلح التشكل الأكثر عمومية لوصف البنية الثانوية والثالثية للسلسلة في وقت واحد، أي. تكوينها المكاني. يشير مصطلح البنية الرباعية إلى طريقة التوحيد (الترتيب في الفضاء) لسلاسل البولي ببتيد الفردية في جزيء بروتين يتكون من عدة سلاسل متشابهة.

كقاعدة عامة، تحتوي سلاسل البروتينات متعددة الببتيد من 100 إلى 300 بقايا من الأحماض الأمينية. بعض البروتينات لها سلاسل أطول. وتشمل هذه ألبومين المصل (حوالي 550 وحدة بنائية)، والميوسين (حوالي 1800 وحدة بنائية)، وما إلى ذلك. ومع ذلك، إذا تجاوز الوزن الجزيئي للبروتين 50000، فهناك كل الأسباب لافتراض أن جزيء هذا البروتين يحتوي على سلسلتين من البولي ببتيد على الأقل. .

البروتينات عبارة عن مركبات عالية الجزيئات ذات تعريف صارم التركيب الكيميائي. يتكون جزيء البروتين من سلسلة بولي ببتيد واحدة أو أكثر تتشكل نتيجة تكثيف الأحماض الأمينية. عندما يتم دمج الأحماض الأمينية في سلسلة بروتينية، تتشكل روابط الببتيد (-NH-CO-)، مع مجموعة NH+3 في أحد الأطراف ومجموعة COO- في الطرف الآخر.

دعونا نلقي نظرة على هيكل الرابطة الببتيدية.

من مميزات الرابطة أن 4 ذرات N,H,C,O تقع في نفس المستوى (المنطقة المحاطة بدائرة في الشكل). من المعروف أن دوران الجزيء حول رابطة واحدة يؤدي إلى ظهور الأيزومرات الدوارة.

في البروتينات، يكون الدوران حول رابطة الببتيد C-N صعبًا (طاقة التنشيط 40 - 80 كيلوجول/مول)، لأن هذه الرابطة لها طابع الرابطة المزدوجة، وبالإضافة إلى ذلك، توجد في مجموعة الببتيد رابطة هيدروجينية بين المجموعة C=O وذرة الهيدروجين من المجموعة N-H (مع طاقة تنشيط تبلغ 20-30 كيلوجول/مول). .

لذلك، يمكن اعتبار البروتين بمثابة سلسلة من وحدات الببتيد المستوية المرتبطة ببعضها البعض. دوران هذه الوحدات ممكن فقط حول روابط مفردة - الكربون والأحماض الأمينية (انظر الشكل).

زاوية الدوران حولها اتصالات SSتم تحديده، حول رابطة CN تم تحديده.

يتطلب العثور على الشكل الأكثر استقرارًا لسلسلة البروتين تقليل طاقتها الإجمالية، بما في ذلك طاقة الروابط الهيدروجينية داخل الجزيئات. أنشأ بولينج وكوري متغيرين رئيسيين لبنية سلسلة البروتين، وهما الحلزون والشكل.

- حلزوني	-استمارة

أرز. اتجاه الروابط الهيدروجينية في بنية البروتين.

يمكن أن يكون اللولب أيمنًا (=132o، =123o) وأعسر (=228o، =237o). - يمكن أن تكون الأشكال متوازية (=61o، =239o) ومضادة للتوازي (=380o، =325o).

بالإضافة إلى ذلك، هناك مناطق في البروتينات لا تشكل أي بنية منتظمة. على سبيل المثال، في الهيموجلوبين، 75% من الأحماض الأمينية تشكل حلزونات ألفا اليمنى، والأجزاء المتبقية من السلسلة غير مرتبة على الإطلاق. غالبًا ما يتم استدعاء المناطق المرتبة الجزء البلوريجزيء البروتين، والمناطق المضطربة - شكل غير متبلورالسنجاب.

مناطق غير متبلورة- مستودع مواد البناء، والتي، إذا لزم الأمر، يتم استخدامها لإنشاء أقسام مرتبة.

سلاسل البولي ببتيد التي يتم تصنيعها في الخلية، والتي تشكلت نتيجة للاتصال المتسلسل لبقايا الأحماض الأمينية، هي جزيئات بروتينية مكشوفة بالكامل. لكي يكتسب البروتين خصائصه الوظيفية المتأصلة، يجب أن تطوى السلسلة بطريقة معينة في الفضاء، لتشكل بنية نشطة وظيفيًا ("أصلية"). على الرغم من العدد الهائل من الهياكل المكانية الممكنة نظريًا لتسلسل حمض أميني فردي، فإن طي كل بروتين يؤدي إلى تكوين شكل أصلي واحد. وبالتالي، يجب أن يكون هناك كود يحدد العلاقة بين تسلسل الأحماض الأمينية لسلسلة متعدد الببتيد ونوع البنية المكانية التي تشكلها.

اتضح أن عملية طي البروتين في الجسم الحي لا يمكن اعتبارها عملية تلقائية ولا مستقلة عن الطاقة. بفضل النظام التنظيمي المنسق للغاية الموجود داخل الخلية، منذ لحظة "ميلادها"، بعد مغادرة الريبوسوم، فإنها تخضع لسيطرة العوامل التي، دون تغيير مسار الطي المحدد (الذي يحدده الكود الجيني)، توفر الظروف المثلىلتحقيق التشكيل السريع والفعال للبنية المكانية الأصلية.

تعتمد قدرة قسم معين من سلسلة عديد الببتيد على تكوين عنصر هيكلي ثانوي (على سبيل المثال، الطي إلى حلزون أ) على طبيعة تسلسل الأحماض الأمينية لقسم معين من السلسلة. وبالتالي، فإن عدد وموقع الحلزونات a، والخيوط b، والحلقات على طول سلسلة البوليببتيد يختلف بين البروتينات المختلفة ويتم تحديده بواسطة الشفرة الوراثية. وهذا ما يفسر القدرة المحتملة لأي سلسلة بولي ببتيد على طيها تلقائيًا إلى بنية ثلاثية فريدة من نوعها.

أرز. رسم تخطيطي للتركيب المكاني لبروتين صغير (مثبط التربسين البنكرياسي). يتم تصوير مسار السلسلة الرئيسية على خلفية المحيط العام للجزيء؛ يتم تسليط الضوء على -helices، -strands، دوران السلسلة الحادة (t) وجسور السيستين (- - -). وبما أن البروتين يطوي نفسه، فيمكن التنبؤ بكل هذا من البنية الأولية للبروتين وحده. لا تظهر هنا المجموعات الجانبية، لكن - من حيث المبدأ - يمكن أيضًا التنبؤ بموقعها في الفضاء.

وفقا للمفاهيم الحديثة، فإن عملية الطي لها طبيعة هرمية: أولا، يتم تشكيل عناصر الهيكل الثانوي بسرعة كبيرة (بالميلي ثانية)، بمثابة "بذور" لتشكيل زخارف معمارية أكثر تعقيدا (المرحلة 1). المرحلة الثانية (التي تحدث أيضًا بسرعة كبيرة) هي الارتباط المحدد لبعض عناصر البنية الثانوية مع تكوين بنية ثانوية فائقة (يمكن أن يكون هذا عبارة عن مجموعات من عدة حلزونات a، أو عدة سلاسل b، أو روابط مختلطة من هذه العناصر) .

إن تكوين البنية الأصلية للبروتينات التي تتكون من مجالين أو أكثر معقد من خلال مرحلة إضافية - إنشاء اتصالات محددة بين المجالات. يصبح الوضع أكثر تعقيدًا عندما يكون الشكل قليل القسيم من البروتين نشطًا وظيفيًا (أي يتكون من عدة سلاسل متعددة الببتيد، تشكل كل منها، بعد الطي، ما يسمى بالوحدة الفرعية). في هذه الحالات، تتم إضافة مرحلة أخرى - إنشاء اتصالات بين الوحدات الفرعية.

إن مرحلة تحول "الكريات المنصهرة" إلى بروتين أصلي هي الأبطأ، مما يحد من معدل العملية برمتها. ويرجع ذلك إلى حقيقة أن إنشاء "مجموعة مثالية" من التفاعلات المحددة التي تعمل على تثبيت التشكل الأصلي يرتبط بالحاجة إلى إعادة الترتيب الهيكلي التي تحدث ببطء نسبيًا. وتشمل هذه الأيزومرة cis-trans للرابطة الببتيدية التي تسبق بقايا البرولين. نظرًا لأن التشكل المتحول أكثر استقرارًا، فإنه يسود في سلسلة البولي ببتيد المُصنَّعة حديثًا. ومع ذلك، لتكوين بنية البروتين الأصلية، من الضروري أن يتم تحويل حوالي 7% من الروابط التي تشكلها بقايا البرولين إلى شكل رابطة الدول المستقلة. هذا التفاعل هو الذي يتسبب في دوران السلسلة 1800 دورة اتصالات CN، بطيء للغاية. في الجسم الحي، يتم تسريعه بسبب عمل إنزيم خاص - الببتيديل بروليل رابطة الدول المستقلة / ترانس إيزوميراز.

الإنزيم الثاني، الذي يعمل على تسريع عملية الطي، يحفز تكوين وإيزومرة روابط ثاني كبريتيد. يتم توطينه في تجويف الشبكة الإندوبلازمية ويعزز طي البروتينات التي تفرزها الخلايا التي تحتوي على جسور ثاني كبريتيد (على سبيل المثال، الأنسولين، الريبونوكلياز، الغلوبولين المناعي). أرز. يشرح الشكل 3 دور هذا الإنزيم في تكوين روابط ثاني كبريتيد التي تعمل على تثبيت بنية البروتين الأصلي وفي انقسام جسور SS "الخاطئة".

البنية الثانوية للبروتين. بادئ ذي بدء، سنتحدث عن الهياكل الثانوية العادية - الهيكل أ والهيكل ب.

يحدد ترتيب الهياكل a و b في الكرية البنية الثلاثية للبروتين. تتميز هذه الهياكل الثانوية بتطابقات دورية معينة للسلسلة الرئيسية - مع مجموعة متنوعة من التطابقات للمجموعات الجانبية.

الشكل.. الهيكل الثانوي لسلسلة البولي ببتيد (حبلا اللولب والصفائح ب) والبنية الثلاثية للكريات البروتينية.

لنبدأ مع اللوالب. يمكن أن تكون على اليسار أو اليمين، ويمكن أن يكون لها فترات وخطوات مختلفة. تأتي اللوالب اليمنى (R) إلينا عن طريق الالتفاف عكس اتجاه عقارب الساعة (وهو ما يتوافق مع زاوية موجبة في علم المثلثات)؛ اليسار (L) - يدور في اتجاه السهم.

يتم ربط أهم الحلزونات في سلسلة البولي ببتيد معًا بواسطة روابط هيدروجينية، حيث ترتبط مجموعات C = O في العمود الفقري للبولي ببتيد بتلك التي تقع بعيدًا عنها باتجاه النهاية C للسلسلة مجموعات H-N. من حيث المبدأ، فإن الحلزونات المرتبطة بـ H التالية ممكنة: 27، 310، 413 (عادةً ما تسمى a) و516 (وتسمى أيضًا p). هنا في الاسم "27" - "2" تعني الرابطة مع المادة المتبقية الثانية في السلسلة، و"7" هو عدد الذرات في الحلقة (O......H-N-C"-Ca-N-C") مغلق بهذا السند. الأرقام الموجودة في أسماء اللوالب الأخرى لها نفس المعنى.

أرز. الروابط الهيدروجينية (موضحة بالأسهم)، هي سمة من اللوالب المختلفة.
أي من هذه الهياكل الحلزونية تسود في البروتينات؟ الحلزون. لماذا؟ الإجابة على هذا السؤال توفرها خريطة راماشاندران لبقايا الأحماض الأمينية النموذجية، ألانين، والتي توضح التطابقات التي يؤدي تكرارها الدوري إلى تكوين الروابط الهيدروجينية الموضحة في الشكل.

أرز. مطابقة الهياكل الثانوية المختلفة على خلفية خريطة المطابقة المسموح بها والمحظورة لمخلفات الأحماض الأمينية. 27R، 27L: دوامة اليمين واليسار 27؛ 310R، 310L: دوامة اليمين واليسار 310؛ R، L - اليمين واليسار -الحلزون؛ R، L - اليمين واليسار -الحلزون.  - -الهيكل (لمزيد من التفاصيل انظر الشكل 7-8ب). P - الحلزون بولي (برو) II. - المطابقات المسموح بها للألانين (Ala)؛ - المناطق المسموح بها فقط للجليسين، ولكن ليس للألانين والبقايا الأخرى؛ - المناطق المحظورة لجميع المخلفات.  و  هما زاويتا الدوران الداخلي في السلسلة البروتينية.

ويمكن ملاحظة أن الحلزون R (-يمين) فقط هو الذي يقع على عمق كافٍ داخل المنطقة المسموح بها للألانين (ولجميع المخلفات الأخرى). تقع الحلزونات الأخرى إما على حافة هذه المنطقة (على سبيل المثال، الحلزون الأيسر L أو الحلزون الأيمن 310)، حيث يتزايد بالفعل الإجهاد المطابق، أو في منطقة لا يمكن الوصول إليها إلا عن طريق الجليكاين. ولذلك، يمكن للمرء أن يتوقع أن الحلزون  الأيمن هو الذي ينبغي، كقاعدة عامة، أن يكون أكثر استقرارًا، وبالتالي يهيمن على البروتينات - وهو ما لوحظ. في الحلزون ألفا الأيمن، يتم تجميع جميع الذرات على النحو الأمثل: بإحكام، ولكن دون توتر؛ لذلك، ليس من المستغرب أن تكون هذه الحلزونات في البروتينات كثيرة، وفي البروتينات الليفية تصل إلى طول هائل وتشمل مئات من بقايا الأحماض الأمينية.

في منتصف الثمانينات، بدأ عصر جديد في دراسة الآليات التي تنظم طي البروتين في الجسم الحي. تم اكتشاف أنه يوجد في الخلية فئة خاصة من البروتينات، وتتمثل وظيفتها الرئيسية في ضمان الطي الصحيح لسلاسل البولي ببتيد في البنية الأصلية. هذه البروتينات، من خلال الارتباط بالتشكل غير المطوي أو غير المطوي جزئيًا لسلسلة البولي ببتيد، تمنعها من "الارتباك" وتشكيل هياكل غير صحيحة. إنها تحتفظ بالبروتين المكشوف جزئيًا، وتسهل نقله إلى التكوينات التحت خلوية المختلفة، كما تهيئ الظروف لطيه الفعال. تسمى هذه البروتينات "المرافقات الجزيئية"، مما يعكس وظيفتها مجازيًا ( كلمة إنجليزيةالمرافقة قريبة في المعنى من كلمة "المربية").

البنية الأساسية للبروتينات هي سلسلة بولي ببتيد خطية من الأحماض الأمينية المرتبطة بروابط الببتيد. الهيكل الأساسي - أبسط مستوى التنظيم الهيكليجزيء البروتين. يتم الحصول على ثبات عالٍ من خلال الروابط الببتيدية التساهمية بين مجموعة α-amino لحمض أميني واحد ومجموعة α-carboxyl لحمض أميني آخر.

إذا كانت مجموعة الإيمينو من البرولين أو الهيدروكسي برولين تشارك في تكوين الرابطة الببتيدية، فإن لها شكلًا مختلفًا

عندما تتشكل الروابط الببتيدية في الخلايا، يتم تنشيط مجموعة الكربوكسيل لأحد الأحماض الأمينية أولاً، ثم تتحد مع المجموعة الأمينية لحمض أميني آخر. يتم إجراء التوليف المختبري للبولي ببتيدات بنفس الطريقة تقريبًا.

الرابطة الببتيدية هي جزء متكرر من سلسلة البولي ببتيد. لديها عدد من الميزات التي تؤثر ليس فقط على شكل الهيكل الأساسي، ولكن أيضا مستويات أعلىتنظيم سلسلة البولي ببتيد:

· المستوى المشترك - جميع الذرات الموجودة في مجموعة الببتيد موجودة في نفس المستوى.

· القدرة على التواجد في شكلين رنانين (شكل الكيتو أو الإينول)؛

· موضع التحويل للبدائل بالنسبة لرابطة CN-N؛

· القدرة على تكوين روابط هيدروجينية، ويمكن لكل مجموعة من المجموعات الببتيدية تكوين روابط هيدروجينية مع مجموعات أخرى، بما في ذلك المجموعات الببتيدية.

الاستثناء هو مجموعات الببتيد التي تتضمن المجموعة الأمينية من البرولين أو الهيدروكسي برولين. إنهم قادرون فقط على تكوين رابطة هيدروجينية واحدة (انظر أعلاه). وهذا يؤثر على تكوين البنية الثانوية للبروتين. تنحني سلسلة البولي ببتيد الموجودة في المنطقة التي يوجد بها البرولين أو الهيدروكسي برولين بسهولة، حيث لا يتم تثبيتها، كالعادة، بواسطة رابطة هيدروجينية ثانية.

مخطط تشكيل ثلاثي الببتيد:

مستويات التنظيم المكاني للبروتينات: البنية الثانوية للبروتينات: مفهوم طبقة الحلزون ألفا والطبقة الصفيحة. البنية الثلاثية للبروتينات: مفهوم البروتين الأصلي وتمسخ البروتين. التركيب الرباعي للبروتينات باستخدام مثال بنية الهيموجلوبين.

البنية الثانوية للبروتين.يشير الهيكل الثانوي للبروتين إلى الطريقة التي يتم بها ترتيب سلسلة البولي ببتيد في بنية مرتبة. وفقًا للتكوين، يتم تمييز العناصر التالية للهيكل الثانوي: α -دوامة و β - طبقة مطوية.

نموذج البناء حلزونات ألفا, مع الأخذ في الاعتبار جميع خصائص الرابطة الببتيدية، تم تطويرها بواسطة L. Pauling وR. Corey (1949 - 1951).

في الشكل 3، أالرسم البياني الموضح α - حلزوني، يعطي فكرة عن معالمه الرئيسية. تطوي سلسلة البولي ببتيد إلى α - حلزوني بحيث تكون المنعطفات الحلزونية منتظمة، وبالتالي فإن التكوين الحلزوني له تناظر حلزوني (الشكل 3، ب). لكل منعطف α - الحلزون يحتوي على 3.6 بقايا من الأحماض الأمينية. المسافة بين المنعطفات أو خطوة الحلزون هي 0.54 نانومتر، وزاوية الدوران هي 26 درجة. التكوين والصيانة α - يحدث التكوين الحلزوني بسبب الروابط الهيدروجينية التي تتكون بين المجموعات الببتيدية لكل منها ن-ال و ( ن+3)-بقايا الأحماض الأمينية. على الرغم من أن طاقة الروابط الهيدروجينية منخفضة، عدد كبيريؤدي إلى تأثير حيوي كبير، مما أدى إلى α -التكوين الحلزوني مستقر تمامًا. لا تشارك الجذور الجانبية لبقايا الأحماض الأمينية في الحفاظ عليها α -التكوين الحلزوني، بحيث تكون جميع بقايا الأحماض الأمينية موجودة فيه α -اللوالب متكافئة.

في البروتينات الطبيعية، توجد البروتينات اليمنى فقط. α -اللوالب.

طبقة بيتا أضعاف- العنصر الثاني من الهيكل الثانوي. على عكس α -اللوالب β - الطبقة المطوية لها شكل خطي وليس قضيبي (الشكل 4). يتم الحفاظ على البنية الخطية بسبب تكوين روابط هيدروجينية بين مجموعات الببتيد الموجودة في أجزاء مختلفة من سلسلة البولي ببتيد. وتبين أن هذه المناطق قريبة من مسافة الرابطة الهيدروجينية بين مجموعتي - C = O وHN - (0.272 نانومتر).

أرز. 4. الرسم التوضيحي التخطيطي β -طبقة مطوية (الأسهم تشير إلى

س اتجاه سلسلة البولي ببتيد)

أرز. 3. المخطط ( أ) والنموذج ( ب) α -اللوالب

يتم تحديد البنية الثانوية للبروتين من خلال البنية الأولية. بقايا الأحماض الأمينية قادرة على تكوين روابط هيدروجينية بدرجات متفاوتة مما يؤثر على تكوينها α -اللوالب أو β -طبقة. تشمل الأحماض الأمينية المكونة للحلزون ألانين، وحمض الجلوتاميك، والجلوتامين، والليوسين، والليسين، والميثيونين، والهستيدين. إذا كانت قطعة البروتين تتكون أساسًا من بقايا الأحماض الأمينية المذكورة أعلاه، فإن أ α - حلزوني. يساهم الفالين والإيسولوسين والثريونين والتيروزين والفينيل ألانين في تكوين β - طبقات السلسلة المتعددة الببتيد . تنشأ الهياكل المضطربة في أقسام سلسلة البولي ببتيد حيث تتركز بقايا الأحماض الأمينية مثل الجلايسين والسيرين وحمض الأسبارتيك والأسباراجين والبرولين.

تحتوي على العديد من البروتينات في وقت واحد α -اللوالب، و β -طبقات. تختلف نسبة التكوين الحلزوني بين البروتينات. وبالتالي، فإن البروتين العضلي باراميوزين يكون حلزونيًا بنسبة 100% تقريبًا؛ نسبة التكوين الحلزوني في الميوجلوبين والهيموجلوبين عالية (75%). على العكس من ذلك، في التربسين والريبونوكلياز، جزء كبير من سلسلة البولي ببتيد يتناسب مع الطبقات β -الهياكل. تحتوي على بروتينات الأنسجة الداعمة - الكيراتين (بروتين الشعر)، والكولاجين (بروتين الجلد والأوتار). β -تكوين سلاسل البوليببتيد.

البنية الثلاثية للبروتين.البنية الثلاثية للبروتين هي الطريقة التي يتم بها ترتيب سلسلة البولي ببتيد في الفضاء. لكي يكتسب البروتين خصائصه الوظيفية المتأصلة، يجب أن تطوى سلسلة البولي ببتيد بطريقة معينة في الفضاء، لتشكل بنية نشطة وظيفيًا. ويسمى هذا الهيكل محلي. على الرغم من العدد الهائل من الهياكل المكانية الممكنة نظريًا لسلسلة بولي ببتيد فردية، فإن طي البروتين يؤدي إلى تكوين تكوين أصلي واحد.

يتم تثبيت البنية الثلاثية للبروتين من خلال التفاعلات التي تحدث بين الجذور الجانبية لبقايا الأحماض الأمينية في أجزاء مختلفة من سلسلة البولي ببتيد. يمكن تقسيم هذه التفاعلات إلى قوية وضعيفة.

تشمل التفاعلات القوية الروابط التساهمية بين ذرات الكبريت في بقايا السيستين الموجودة في أجزاء مختلفة من سلسلة البولي ببتيد. وبخلاف ذلك، تسمى هذه الروابط جسور ثاني كبريتيد؛ يمكن تصوير تشكيل جسر ثاني كبريتيد على النحو التالي:

بالإضافة إلى الروابط التساهمية، يتم الحفاظ على البنية الثلاثية لجزيء البروتين من خلال تفاعلات ضعيفة، والتي بدورها تنقسم إلى قطبية وغير قطبية.

تشمل التفاعلات القطبية الروابط الأيونية والهيدروجينية. تتشكل التفاعلات الأيونية عن طريق ملامسة مجموعات موجبة الشحنة من الجذور الجانبية لليسين والأرجينين والهستيدين ومجموعة COOH سالبة الشحنة من أحماض الأسبارتيك والجلوتاميك. تنشأ الروابط الهيدروجينية بين المجموعات الوظيفية للجذور الجانبية لبقايا الأحماض الأمينية.

تساهم التفاعلات غير القطبية أو تفاعلات فان دير فالس بين الجذور الهيدروكربونية لبقايا الأحماض الأمينية في التكوين جوهر مسعور (قطرة الدهون) داخل الكرية البروتينية، لأن تميل الجذور الهيدروكربونية إلى تجنب ملامسة الماء. كلما زاد عدد الأحماض الأمينية غير القطبية التي يحتوي عليها البروتين، زاد الدور الذي تلعبه روابط فان دير فال في تكوين بنيته الثلاثية.

تحدد الروابط العديدة بين الجذور الجانبية لبقايا الأحماض الأمينية التكوين المكاني لجزيء البروتين (الشكل 5).

أرز. 5. أنواع الروابط التي تدعم البنية الثلاثية للبروتين:
أ- جسر ثاني كبريتيد. ب -الرابطة الأيونية ج، د -روابط هيدروجينية
د -اتصالات فان دير فالس

البنية الثلاثية للبروتين الفردي فريدة من نوعها، كما هو هيكلها الأساسي. فقط الترتيب المكاني الصحيح للبروتين هو ما يجعله نشطًا. تؤدي الانتهاكات المختلفة للبنية الثلاثية إلى تغيرات في خصائص البروتين وفقدان النشاط البيولوجي.

هيكل البروتين الرباعي.تتكون البروتينات التي يزيد وزنها الجزيئي عن 100 كيلو دالتون 1، كقاعدة عامة، من عدة سلاسل متعددة الببتيد ذات وزن جزيئي صغير نسبيًا. يُطلق على الهيكل الذي يتكون من عدد معين من سلاسل البولي ببتيد التي تشغل موقعًا ثابتًا بشكل صارم بالنسبة لبعضها البعض، ونتيجة لذلك يكون للبروتين نشاط أو آخر، الهيكل الرباعي للبروتين. يسمى البروتين ذو البنية الرباعية جزيءأو متعدد ، وسلاسل البولي ببتيد المكونة لها - على التوالي وحدات فرعية أو بروتومرز . الخاصية المميزة للبروتينات ذات البنية الرباعية هي أن الوحدة الفرعية الفردية ليس لها نشاط بيولوجي.

يحدث استقرار البنية الرباعية للبروتين بسبب التفاعلات القطبية بين الجذور الجانبية لبقايا الأحماض الأمينية المترجمة على سطح الوحدات الفرعية. مثل هذه التفاعلات تثبت الوحدات الفرعية بقوة في شكل مجمع منظم. تسمى مناطق الوحدات الفرعية التي تحدث فيها التفاعلات مناطق الاتصال.

المثال الكلاسيكي للبروتين ذو البنية الرباعية هو الهيموجلوبين. يتكون جزيء الهيموجلوبين ذو الوزن الجزيئي 68000 دا من أربع وحدات فرعية من وحدتين أنواع مختلفة - α و β / α -تتكون الوحدة الفرعية من 141 بقايا حمض أميني، أ β - من 146. الهيكل الثالث α - و β -الوحدات الفرعية متشابهة، وكذلك وزنها الجزيئي (17000 دا). تحتوي كل وحدة فرعية على مجموعة صناعية - الهيم . نظرًا لوجود الهيم أيضًا في البروتينات الأخرى (السيتوكروم، الميوجلوبين)، والتي سيتم دراستها بشكل أكبر، سنناقش على الأقل بنية الموضوع بإيجاز (الشكل 6). مجموعة الهيم عبارة عن نظام دوري متحد المستوى معقد يتكون من ذرة مركزية تشكل روابط تنسيق مع أربعة بقايا بيرول متصلة بواسطة جسور الميثان (= CH -). في الهيموجلوبين، يكون الحديد عادة في حالة مؤكسدة (2+).

أربع وحدات فرعية - اثنان α واثنين β - ترتبط في بنية واحدة بهذه الطريقة α -الوحدات الفرعية الاتصال فقط مع β -الوحدات الفرعية والعكس (الشكل 7).

أرز. 6. هيكل الهيموجلوبين الهيم

أرز. 7. تمثيل تخطيطي للتركيب الرباعي للهيموجلوبين:
الحديد - الهيموجلوبين الهيم

كما يتبين من الشكل 7، فإن جزيء الهيموجلوبين الواحد قادر على حمل 4 جزيئات أكسجين. يصاحب كل من ربط الأكسجين وإطلاقه تغيرات توافقية في البنية α - و β - وحدات الهيموجلوبين الفرعية وترتيبها النسبي في الجزيء. تشير هذه الحقيقة إلى أن البنية الرباعية للبروتين ليست جامدة تمامًا.

المعلومات ذات الصلة.

البنية الثانوية هي طريقة لطي سلسلة عديد الببتيد في بنية مرتبة بسبب تكوين روابط هيدروجينية بين مجموعات الببتيد من نفس السلسلة أو سلاسل عديد الببتيد المجاورة. وفقًا لتكوينها، تنقسم الهياكل الثانوية إلى حلزونية (حلزونية ألفا) ومطوية بطبقات (بنية بيتا وشكل متقاطع).

α-اللولب. هذا هو نوع من بنية البروتين الثانوية التي تشبه الحلزون العادي، والتي تتشكل بسبب روابط الهيدروجين بين الببتيد داخل سلسلة بولي ببتيد واحدة. تم اقتراح نموذج بنية حلزون ألفا (الشكل 2)، الذي يأخذ في الاعتبار جميع خصائص الرابطة الببتيدية، بواسطة بولينج وكوري. الملامح الرئيسية للحلزون α:

· التكوين الحلزوني لسلسلة البولي ببتيد ذات التماثل الحلزوني.

· تكوين روابط هيدروجينية بين المجموعات الببتيدية لكل بقايا حمض أميني الأول والرابع.

انتظام المنعطفات الحلزونية

· تكافؤ جميع بقايا الأحماض الأمينية في حلزون ألفا، بغض النظر عن بنية جذورها الجانبية.

· لا تشارك الجذور الجانبية للأحماض الأمينية في تكوين حلزون ألفا.

خارجيًا، يبدو حلزون ألفا وكأنه لولب ممتد قليلاً لموقد كهربائي. يحدد انتظام الروابط الهيدروجينية بين مجموعتي الببتيد الأولى والرابعة انتظام دورات سلسلة البولي ببتيد. يبلغ ارتفاع الدورة الواحدة، أو خطوة الحلزون ألفا، 0.54 نانومتر؛ يتضمن 3.6 بقايا حمض أميني، أي أن كل بقايا حمض أميني تتحرك على طول المحور (ارتفاع بقايا حمض أميني واحد) بمقدار 0.15 نانومتر (0.54:3.6 = 0.15 نانومتر)، مما يسمح لنا بالحديث عن تكافؤ جميع بقايا الأحماض الأمينية في الحلزون ألفا. فترة انتظام الحلزون ألفا هي 5 دورات أو 18 بقايا حمض أميني؛ طول الفترة الواحدة 2.7 نانومتر. أرز. 3. نموذج بولينج كوري الحلزوني

β-الهيكل. هذا هو نوع من البنية الثانوية التي لها تكوين منحني قليلاً لسلسلة البولي ببتيد وتتكون من روابط هيدروجينية بين الببتيد داخل أقسام فردية من سلسلة بولي ببتيد واحدة أو سلاسل بولي ببتيد مجاورة. ويسمى أيضًا هيكل الطبقات. هناك أنواع مختلفة من الهياكل β. تسمى المناطق ذات الطبقات المحدودة التي تتكون من سلسلة بولي ببتيد واحدة من البروتين بالشكل المتقاطع (بنية β القصيرة). تتشكل روابط الهيدروجين في الشكل المتقاطع بين مجموعات الببتيد في حلقات سلسلة البولي ببتيد. نوع آخر - البنية الكاملة - هو سمة من سمات سلسلة البولي ببتيد بأكملها، والتي لها شكل ممدود ومثبتة بواسطة روابط هيدروجينية بين الببتيد بين سلاسل البولي ببتيد المتوازية المجاورة (الشكل 3). يشبه هذا الهيكل منفاخ الأكورديون. علاوة على ذلك، فإن المتغيرات من هياكل β ممكنة: يمكن تشكيلها بواسطة سلاسل متوازية (يتم توجيه نهايات الطرف N لسلاسل البولي ببتيد في نفس الاتجاه) ومضادة للتوازي (يتم توجيه نهايات الطرف N في اتجاهات مختلفة). يتم وضع الجذور الجانبية لطبقة واحدة بين الجذور الجانبية لطبقة أخرى.

في البروتينات، تكون التحولات من هياكل ألفا إلى هياكل بيتا والعودة ممكنة بسبب إعادة ترتيب روابط الهيدروجين. بدلاً من روابط الهيدروجين بين الببتيد المنتظمة على طول السلسلة (بفضلها يتم لف سلسلة البولي ببتيد في شكل حلزوني) ، وتتفكك المقاطع الحلزونية وتغلق روابط الهيدروجين بين الأجزاء المطولة من سلاسل البولي ببتيد. تم العثور على هذا التحول في الكيراتين، بروتين الشعر. عند غسل الشعر بمادة قلوية المنظفاتيتم تدمير البنية الحلزونية لـ β-keratin بسهولة ويتحول إلى α-keratin (تمليس الشعر المجعد).

يُطلق على تدمير الهياكل الثانوية المنتظمة للبروتينات (حلزونات ألفا وهياكل بيتا)، قياسًا على ذوبان البلورة، اسم "ذوبان" البوليبيبتيدات. وفي هذه الحالة تنكسر الروابط الهيدروجينية، وتأخذ سلاسل البوليببتيد شكل تشابك عشوائي. ونتيجة لذلك، يتم تحديد استقرار الهياكل الثانوية من خلال روابط هيدروجينية بين الببتيد. لا تشارك أنواع أخرى من الروابط تقريبًا في هذا، باستثناء روابط ثاني كبريتيد على طول سلسلة البولي ببتيد في مواقع بقايا السيستين. يتم إغلاق الببتيدات القصيرة في دورات بسبب روابط ثاني كبريتيد. تحتوي العديد من البروتينات على مناطق ألفا حلزونية وهياكل بيتا. لا يوجد تقريبًا أي بروتينات طبيعية تتكون من 100% حلزون ألفا (الاستثناء هو الباراموسين، وهو بروتين عضلي يتكون من 96-100% حلزون ألفا)، في حين أن الببتيدات الاصطناعية تحتوي على حلزون 100%.

البروتينات الأخرى لها درجات متفاوتة من اللف. لوحظ ارتفاع وتيرة الهياكل الحلزونية ألفا في الباراميوزين والميوجلوبين والهيموجلوبين. في المقابل، في التربسين، الريبونوكلياز، يتم طي جزء كبير من سلسلة البولي ببتيد في هياكل بيتا ذات الطبقات. بروتينات الأنسجة الداعمة: الكيراتين (بروتين الشعر، الصوف)، الكولاجين (بروتين الأوتار، الجلد)، الفيبروين (بروتين الحرير الطبيعي) لها تكوين بيتا من سلاسل البولي ببتيد. تشير درجات الهليكوبتر المختلفة لسلاسل البروتينات متعددة الببتيد إلى أنه من الواضح أن هناك قوى تعطل جزئيًا الهليكوبتر أو "تكسر" الطي المنتظم لسلسلة البولي ببتيد. والسبب في ذلك هو طي سلسلة بولي ببتيد البروتين بشكل أكثر إحكاما في حجم معين، أي في البنية الثلاثية.

ص إرفيشنايا بناءبيلكوف

البنية الأساسية للبروتين تحمل معلومات عنه بنيتها المكانية.

1. بقايا الأحماض الأمينية في السلسلة الببتيدية من البروتينات لا تتناوب بشكل عشوائي، بل يتم ترتيبها بترتيب معين. يسمى التسلسل الخطي لبقايا الأحماض الأمينية في سلسلة عديد الببتيد الهيكل الأساسي للبروتين.

2. يتم تشفير البنية الأساسية لكل بروتين على حدة في جزيء DNA (منطقة تسمى الجين) ويتم تحقيقها أثناء النسخ (نسخ المعلومات إلى mRNA) والترجمة (توليف سلسلة الببتيد).

3. يحتوي كل بروتين من البروتينات الفردية البالغ عددها 50.000 في جسم الإنسان على: فريدلبروتين فردي معين، الهيكل الأساسي. جميع جزيئات البروتين الفردي (على سبيل المثال، الألبومين) لها نفس تناوب بقايا الأحماض الأمينية، مما يميز الألبومين عن أي بروتين فردي آخر.

4. يمكن اعتبار تسلسل بقايا الأحماض الأمينية في السلسلة الببتيدية
نموذج الدخول

مع بعض المعلومات.

تملي هذه المعلومات الطي المكاني لسلسلة الببتيد الخطية الطويلة إلى بنية ثلاثية الأبعاد أكثر إحكاما.

التشكلبيلكوف

1. تكتسب سلاسل البولي ببتيد الخطية من البروتينات الفردية، بسبب تفاعل المجموعات الوظيفية من الأحماض الأمينية، بنية مكانية معينة ثلاثية الأبعاد، أو التشكل. في البروتينات الكروية هناك
نوعين رئيسيين التشكلسلاسل الببتيد: الهياكل الثانوية والثالثية.

ثانويةبناءبيلكوف

2. البنية الثانوية للبروتيناتهو هيكل مكاني يتكون نتيجة للتفاعلات بين المجموعات الوظيفية للعمود الفقري الببتيد. في هذه الحالة، يمكن لسلسلة الببتيد أن تكتسب هياكل منتظمة نوعان:نظام التشغيل اللوالبو الهياكل p.

أرز. 1.2. الهيكل الثانوي للبروتين هو الحلزون.

في نظام التشغيل دوامةتتشكل روابط هيدروجينية بين ذرة الأكسجين في مجموعة الكربوكسيل والماء جنس أميد النيتروجين من العمود الفقري الببتيد من خلال 4 أحماض أمينية؛ توجد السلاسل الجانبية لبقايا الأحماض الأمينية على طول محيط الحلزون، ولا تشارك في تكوين روابط الهيدروجين التي تشكل البنية الثانوية (الشكل 1.2).

تمنع المخلفات الحجمية الكبيرة أو المخلفات ذات الشحنات الطاردة المتطابقةتعزيز تشكيل الحلزون α.

تقاطع بقايا البرولين حلزون ألفا بسبب بنيته الحلقية وعدم القدرة على تكوين رابطة هيدروجينية بسبب نقص الهيدروجين عند ذرة النيتروجين في السلسلة الببتيدية.

ب-بناءتتشكل بين المناطق الخطية لسلسلة بولي ببتيد واحدة، وتشكل طيات، أو بين سلاسل بولي ببتيد مختلفة. يمكن أن تتشكل سلاسل عديد الببتيد أو أجزاء منها موازي(N- وC-termini لسلاسل الببتيد المتفاعلة متماثلان) أو مضاد للتوازي(تقع الأطراف N وC لسلاسل الببتيد المتفاعلة في اتجاهين متعاكسين) الهياكل p(الشكل 1.3).

فيتحتوي البروتينات أيضًا على مناطق ذات بنية ثانوية غير منتظمة تسمى في تشابكات عشوائية،على الرغم من أن هذه الهياكل لا تتغير كثيرًا من جزيء بروتين إلى آخر.

التعليم العاليبناءبيلكوف

3. البنية الثلاثية للبروتينهو هيكل مكاني ثلاثي الأبعاد يتكون نتيجة للتفاعلات بين جذور الأحماض الأمينية، والتي يمكن أن تكون موجودة على مسافة كبيرة من بعضها البعض في سلسلة الببتيد.

أرز. 1.3. مضاد التوازي (بنية بيتا.)

تميل جذور الأحماض الأمينية الكارهة للماء إلى الاندماج داخل البنية الكروية للبروتينات من خلال ما يسمى مرشد-التفاعلات الكارهةوقوى فان دير فالس بين الجزيئية، وتشكل نواة كثيفة كارهة للماء. توجد جذور الأحماض الأمينية المؤينة وغير المتأينة المحبة للماء بشكل رئيسي على سطح البروتين وتحدد قابليته للذوبان في الماء.

يمكن للأحماض الأمينية المحبة للماء الموجودة داخل النواة الكارهة للماء أن تتفاعل مع بعضها البعض باستخدام أيونيو روابط هيدروجينية(أرز. 1.4).

أرز. 1.4. أنواع الروابط التي تنشأ بين جذور الأحماض الأمينية أثناء تكوين البنية الثلاثية للبروتين. 1 - الرابطة الأيونية. 2 - رابطة الهيدروجين. 3 - التفاعلات الكارهة للماء. 4 - رابطة ثاني كبريتيد.

أرز. 1.5. روابط ثاني كبريتيد في هيكل الأنسولين البشري.

الروابط الأيونية والهيدروجينية والكارهة للماء ضعيفة: طاقتها ليست أعلى بكثير من طاقة الحركة الحرارية للجزيئات في درجة حرارة الغرفة.

يتم الحفاظ على تشكل البروتين بسبب ظهور العديد من هذه الروابط الضعيفة.

القدرة المطابقة للبروتيناتهي قدرة البروتينات على الخضوع لتغييرات صغيرة في التشكل نتيجة لكسر بعضها وتكوين روابط ضعيفة أخرى.

تم استقرار البنية الثلاثية لبعض البروتينات روابط ثاني كبريتيد,تشكلت بسبب تفاعل مجموعات SH من بقايا السيستين.

معظم البروتينات داخل الخلايا لا تحتوي على روابط ثاني كبريتيد تساهمية. وجودها هو سمة من البروتينات التي تفرزها الخلية، على سبيل المثال، توجد روابط ثاني كبريتيد في جزيئات الأنسولين والجلوبيولين المناعي.

الأنسولين- هرمون بروتيني يتم تصنيعه في خلايا بيتا في البنكرياس. تفرزه الخلايا استجابة لزيادة تركيز الجلوكوز في الدم. يوجد في بنية الأنسولين رابطتان ثاني كبريتيد تربطان سلسلتين من عديد الببتيد A وB، ورابطة ثاني كبريتيد واحدة داخل السلسلة A (الشكل 1.5).

تؤثر ميزات البنية الثانوية للبروتينات على طبيعة التفاعلات بين الجذور والبنية الثلاثية.

4. يتم ملاحظة ترتيب معين لتناوب الهياكل الثانوية في العديد من البروتينات ذات الهياكل والوظائف المختلفة ويسمى البنية الثانوية الفائقة.

هذه غالبًا ما يشار إلى الهياكل المرتبة على أنها زخارف هيكلية،التي لها أسماء محددة: "a-helix-turn-a-helix"، "سحاب الليوسين"، "أصابع الزنك"، "بنية P-barrel"، إلخ.

بناءً على وجود حلزونات ألفا وهياكل بيتا، يمكن تقسيم البروتينات الكروية إلى 4 فئات:

1. تشمل الفئة الأولى البروتينات التي تحتوي على حلزونات ألفا فقط، على سبيل المثال الميوجلوبين والهيموجلوبين (الشكل 1.6).

2. الفئة الثانية تشمل البروتينات التي تحتوي على حلزونات (أ) و (3-بنيات. في هذه الحالة، تشكل (أ) و (3-بنيات) في كثير من الأحيان نفس النوع من المجموعات الموجودة في بروتينات فردية مختلفة.

مثال. هيكل ثانوي من النوع P-barrel.

يحتوي إنزيم إيزوميراز ثلاثي الفوسفات على بنية ثانوية فائقة من النوع P-barrel، حيث يقع كل (3-بنية داخل البرميل P ويرتبط بالمنطقة الحلزونية α للبولي ببتيدالسلاسل الموجودة على سطح الجزيء (الشكل 1.7، أ).

أرز. 1.7. البنية الثانوية الفائقة من النوع p-barrel.

أ - إيزوميراز ثلاثي الفوسفات. ب - مجال بيرو فاتكا النازي.

تم العثور على نفس البنية الثانوية الفائقة في أحد مجالات جزيء إنزيم البيروفات كيناز (الشكل 1.7، ب). المجال هو جزء من جزيء يشبه تركيبه بروتينًا كرويًا مستقلاً.

مثال آخر على تكوين بنية ثانوية فائقة تحتوي على هياكل P وحلزونات نظامية. في أحد مجالات هيدروجين اللاكتات (LDH) وكيناز فوسفوغليسيرات، توجد الهياكل P لسلسلة البولي ببتيد في المركز على شكل صفيحة ملتوية، ويرتبط كل هيكل P بمنطقة α حلزونية تقع على سطح الجزيء (الشكل 1.8).

أرز. 1.8. الهيكل الثانوي، وهو سمة من سمات العديد من الفر-رجال شرطة.

أ-مجال هيدروجيناز اللاكتات. ب—مجال كيناز فسفوجليسيرات.

3. الفئة الثالثة تشمل البروتينات التي تحتوي علىفقط هيكل ف ثانوي. تم العثور على مثل هذه الهياكل في الغلوبولين المناعي، في إنزيم ديسموتاز فوق أكسيد (الشكل 1.9).

أرز. 1.9. الهيكل الثانوي للمجال الثابت للجلوبيولين المناعي (أ)

وإنزيم ديسموتاز فوق أكسيد (ب).

4. الفئة الرابعة تشمل البروتينات التي تحتوي فقط على كمية صغيرة من الهياكل الثانوية المنتظمة. تشمل هذه البروتينات بروتينات صغيرة غنية بالسيستين أو البروتينات المعدنية.

تحتوي على بروتينات ربط الحمض النووي الأنواع الشائعةالهياكل الثانوية الفائقة: "os-helix-turn-os-helix"، "سحاب الليوسين"، "الزنك-أصابعك."تحتوي بروتينات ربط الحمض النووي على موقع ربط مكمل لمنطقة الحمض النووي ذات تسلسل نيوكليوتيدات محدد. وتشارك هذه البروتينات في تنظيم عمل الجينات.

« أ- دوامة - دورة - دوامة"

أرز. 1.10. ربط الثانوية الفائقة

هياكل "الحلزون بدوره الحلزون".

في الأخدود الرئيسي د

يحتوي هيكل الحمض النووي المزدوج تقطعت بهم السبل على أخاديد: رئيسي وثانوي.ألمأخدود الرقبة جيدتتكيف مع البروتينات المرتبطة بمناطق حلزونية صغيرة.

يشتمل هذا الشكل الهيكلي على حلزونين: أحدهما أقصر والآخر أطول، متصلان بسلسلة من البولي ببتيد (الشكل 1.10).

يقع الحلزون α الأقصر عبر أخدود الحمض النووي، ويقع الحلزون α الأطول في الأخدود الرئيسي، ويشكل روابط محددة غير تساهمية من جذور الأحماض الأمينية مع نيوكليوتيدات الحمض النووي.

في كثير من الأحيان تكون البروتينات التي تحتوي على مثل هذا الهيكل خافتة، ونتيجة لذلك، يحتوي البروتين قليل القسيم على بنيتين ثانويتين.

تقع على مسافة معينة من بعضها البعض وتبرز فوق سطح البروتين (الشكل 1.11).

يمكن لبنيتين من هذا القبيل ربط الحمض النووي في المناطق المجاورة للأخاديد الرئيسية

بدونتغييرات كبيرة في بنية البروتينات.

"إصبع الزنك"

"إصبع الزنك" عبارة عن جزء من البروتين يحتوي على حوالي 20 بقايا من الأحماض الأمينية (الشكل 1.12).

ترتبط ذرة الزنك بأربعة جذور من الأحماض الأمينية: 2 بقايا سيستين و 2 بقايا هيستيدين.

في بعض الحالات، بدلا من بقايا الهيستيدين، هناك بقايا السيستين.

أرز. 1.12. هيكل المنطقة الملزمة للحمض النووي

بروتينات على شكل "إصبع زنك".

تشكل هذه المنطقة من البروتين حلزون ألفا، والذي يمكن أن يرتبط بشكل خاص بالمناطق التنظيمية للأخدود الرئيسي للحمض النووي.

تعتمد خصوصية الارتباط لبروتين ربط الحمض النووي التنظيمي الفردي على تسلسل بقايا الأحماض الأمينية الموجودة في منطقة إصبع الزنك.

"سوسين زيبر"

تحتوي البروتينات المتفاعلة على منطقة حلزونية ألفا تحتوي على 4 بقايا ليوسين على الأقل.

تقع بقايا الليوسين على بعد 6 أحماض أمينية من بعضها البعض.

نظرًا لأن كل دورة من الحلزون α تحتوي على بقايا حمض أميني 3،6، فإن جذور الليوسين تقع على سطح كل دورة ثانية.

يمكن لبقايا الليوسين من الحلزون α لبروتين واحد أن تتفاعل مع بقايا الليوسين من بروتين آخر (تفاعلات كارهة للماء)، وربطهما معًا (الشكل 1.13).

تتفاعل العديد من البروتينات المرتبطة بالحمض النووي مع الحمض النووي في شكل هياكل قليلة القسيمات، حيث ترتبط الوحدات الفرعية ببعضها البعض بواسطة "سحابات الليوسين". مثال على هذه البروتينات هو الهستونات.

الهستونات- البروتينات النووية التي تحتوي على عدد كبير من الأحماض الأمينية موجبة الشحنة - الأرجينين والليسين (حتى 80٪).

يتم دمج جزيئات الهستون في مجمعات قليلة القسيمات تحتوي على 8 مونومرات باستخدام "سحابات الليوسين"، على الرغم من الشحنة الإيجابية القوية لهذه الجزيئات.

سيرة ذاتية.جميع جزيئات البروتين الفردي، التي لها بنية أولية متطابقة، تكتسب نفس الشكل في المحلول.

هكذا، يتم تحديد طبيعة الترتيب المكاني لسلسلة الببتيد بواسطة الحمض الأمينيتكوين وتناوب بقايا الأحماض الأمينية فيالسلاسل.وبالتالي، فإن التشكل هو سمة محددة للبروتين الفردي مثل بنيته الأساسية.