Pod sekundární struktura protein označuje konfiguraci polypeptidového řetězce, tzn. způsob skládání, kroucení (skládání, balení) polypeptidového řetězce do spirálovité nebo jiné konformace. Tento proces neprobíhá chaoticky, ale v souladu s program zasazený do primární struktury proteinu. Dvě hlavní konfigurace polypeptidových řetězců, které splňují strukturální požadavky a experimentální data, byly podrobně studovány:
- a-helices,
- β-struktury.
Za nejpravděpodobnější typ struktury globulárních proteinů se považuje A-spirála. Ke stočení polypeptidového řetězce dochází ve směru hodinových ručiček (pravotočivá spirála), což je způsobeno složením L-aminokyselin přírodních proteinů.
Hnací síla při tvorbě a-helixů (stejně jako β-struktur) je schopnost aminokyselin tvořit vodíkové vazby.
Otevřeno ve struktuře a-helixů řadu vzorů:
- Pro každý obrat (krok) šroubovice existuje 3,6 aminokyselinových zbytků.
- Rozteč šroubovice (vzdálenost podél osy) je 0,54 nm na otáčku a 0,15 nm na aminokyselinový zbytek.
- Úhel šroubovice je 26° po 5 závitech šroubovice (18 aminokyselinových zbytků), strukturní konfigurace polypeptidového řetězce se opakuje. To znamená, že perioda opakování (nebo identita) a-helikální struktury je 2,7 nm.
Jiný typ konfigurace polypeptidového řetězce nalezený ve vlasech, hedvábí, svalech a dalších fibrilárních proteinech je tzv β-struktury. V tomto případě jsou dva nebo více lineárních polypeptidových řetězců umístěných paralelně nebo častěji antiparalelně pevně spojeny meziřetězcovými vodíkovými vazbami mezi skupinami -NH a -CO sousedních řetězců, čímž vzniká struktura složeného typu vrstvy.
Schematické znázornění β-struktury polypeptidových řetězců.
V přírodě existují proteiny, jejichž struktura však neodpovídá ani β- ani a-struktuře. Typickým příkladem takových proteinů je kolagen– fibrilární protein, který tvoří převážnou část pojivové tkáně v těle lidí a zvířat.
Pomocí metod rentgenové difrakční analýzy byla nyní prokázána existence dalších dvou úrovní strukturní organizace molekuly proteinu, která se ukázala být mezilehlou mezi sekundární a terciární strukturou. Jedná se o tzv suprasekundární struktury a strukturální domény.
Suprasekundární struktury jsou agregáty polypeptidových řetězců, které mají svou vlastní sekundární strukturu a tvoří se v některých proteinech v důsledku jejich termodynamické nebo kinetické stability. V globulárních proteinech jsou tedy otevřené (βxβ) elementy (reprezentované dvěma paralelními β-řetězci spojenými segmentem x), βaβaβ elementy (reprezentované dvěma segmenty α-helixu vloženými mezi tři paralelní β-řetězce) atd.
Struktura domény globulárního proteinu (flavodoxin) (podle A. A. Boldyreva)
Doména je kompaktní globulární strukturní jednotka v rámci polypeptidového řetězce. Domény mohou vykonávat různé funkce a podstupovat skládání (svinutí) do nezávislých kompaktních globulárních strukturních jednotek, propojených pružnými sekcemi uvnitř molekuly proteinu.
vodíkové vazby
Rozlišovat a-helix, b-struktura (zákrok).
Struktura α-šroubovice bylo navrženo Pauling A Corey
kolagen
b-struktura
Rýže. 2.3. b-struktura
Konstrukce má plochý tvar paralelní b-struktura; pokud je to naopak - antiparalelní b-struktura
super spirála. protofibrily mikrofibrily o průměru 10 nm.
Bombyx mori fibroin
Neuspořádaná konformace.
Suprasekundární struktura.
ZOBRAZIT VÍCE:
STRUKTURÁLNÍ ORGANIZACE PROTEINŮ
Byla prokázána existence 4 úrovní strukturní organizace molekuly proteinu.
Primární proteinová struktura– pořadí uspořádání aminokyselinových zbytků v polypeptidovém řetězci. V proteinech jsou jednotlivé aminokyseliny na sebe navázány peptidové vazby, vznikající interakcí a-karboxylových a a-aminoskupin aminokyselin.
K dnešnímu dni byla dešifrována primární struktura desítek tisíc různých proteinů. Pro stanovení primární struktury proteinu se složení aminokyselin určuje pomocí hydrolytických metod. Poté se určí chemická povaha koncových aminokyselin. Dalším krokem je stanovení sekvence aminokyselin v polypeptidovém řetězci. K tomuto účelu se využívá selektivní parciální (chemická a enzymatická) hydrolýza. Je možné použít rentgenovou difrakční analýzu, stejně jako data o komplementární nukleotidové sekvenci DNA.
Sekundární struktura veverka– konfigurace polypeptidového řetězce, tzn. způsob balení polypeptidového řetězce do specifické konformace. Tento proces neprobíhá chaoticky, ale v souladu s programem zabudovaným v primární struktuře.
Stabilita sekundární struktury je zajištěna především vodíkovými vazbami, ale určitý příspěvek mají vazby kovalentní - peptidové a disulfidové.
Je považován za nejpravděpodobnější typ struktury globulárních proteinů a-helix. Ke kroucení polypeptidového řetězce dochází ve směru hodinových ručiček. Každý protein je charakterizován určitým stupněm helikalizace. Pokud jsou řetězce hemoglobinu ze 75 % helikální, pak je pepsin pouze 30 %.
Typ konfigurace polypeptidových řetězců nalezených v proteinech vlasů, hedvábí a svalů se nazývá b-struktury.
Segmenty peptidového řetězce jsou uspořádány v jedné vrstvě a tvoří obrazec podobný listu složenému do akordeonu. Vrstva může být tvořena dvěma popř velký počet peptidové řetězce.
V přírodě existují proteiny, jejichž struktura neodpovídá ani β- ani a-struktuře, například kolagen je fibrilární protein, který tvoří většinu pojivové tkáně v lidském a zvířecím těle.
Terciární struktura proteinu– prostorová orientace polypeptidové šroubovice nebo způsob uložení polypeptidového řetězce v určitém objemu. Prvním proteinem, jehož terciární struktura byla objasněna rentgenovou difrakční analýzou, byl myoglobin vorvaně (obr. 2).
Při stabilizaci prostorové struktury proteinů hrají kromě kovalentních vazeb hlavní roli nekovalentní vazby (vodík, elektrostatické interakce nabitých skupin, intermolekulární van der Waalsovy síly, hydrofobní interakce atd.).
Podle moderních koncepcí se terciární struktura proteinu po dokončení jeho syntézy tvoří spontánně. Hlavní hnací silou je interakce aminokyselinových radikálů s molekulami vody. V tomto případě jsou nepolární hydrofobní aminokyselinové radikály ponořeny do molekuly proteinu a polární radikály jsou orientovány směrem k vodě. Proces tvorby přirozené prostorové struktury polypeptidového řetězce se nazývá skládací. Proteiny tzv gardedám. Podílejí se na skládání. Byla popsána řada dědičných lidských onemocnění, jejichž rozvoj je spojen s poruchami v důsledku mutací v procesu skládání (pigmentóza, fibróza atd.).
Pomocí metod rentgenové difrakční analýzy byla prokázána existence úrovní strukturní organizace molekuly proteinu, která je mezi sekundárními a terciárními strukturami. Doména je kompaktní globulární strukturní jednotka v rámci polypeptidového řetězce (obr. 3). Bylo objeveno mnoho proteinů (například imunoglobuliny), sestávajících z domén různé struktury a funkcí, kódovaných různými geny.
Všechny biologické vlastnosti bílkovin jsou spojeny se zachováním jejich terciární struktury, která je tzv rodák. Proteinová globule není absolutně tuhá struktura: jsou možné reverzibilní pohyby částí peptidového řetězce. Tyto změny nenarušují celkovou konformaci molekuly. Na konformaci molekuly proteinu má vliv pH prostředí, iontová síla roztoku a interakce s jinými látkami. Jakékoli vlivy vedoucí k narušení přirozené konformace molekuly jsou doprovázeny částečnou nebo úplnou ztrátou biologických vlastností proteinu.
Kvartérní proteinová struktura- způsob ukládání jednotlivých polypeptidových řetězců, které mají stejnou nebo odlišnou primární, sekundární nebo terciární strukturu, do prostoru a vytvoření strukturně a funkčně jednotné makromolekulární formace.
Molekula proteinu sestávající z několika polypeptidových řetězců se nazývá oligomer a každý řetěz v něm obsažený - protomer. Oligomerní proteiny jsou často sestaveny ze sudého počtu protomerů, například molekula hemoglobinu se skládá ze dvou a- a dvou b-polypeptidových řetězců (obr. 4).
Asi 5 % proteinů má kvartérní strukturu, včetně hemoglobinu a imunoglobulinů. Struktura podjednotek je charakteristická pro mnoho enzymů.
Molekuly proteinu, které tvoří protein s kvartérní strukturou, se tvoří odděleně na ribozomech a teprve po dokončení syntézy tvoří společnou nadmolekulární strukturu. Protein získává biologickou aktivitu pouze tehdy, když jsou jeho základní protomery kombinovány. Na stabilizaci kvartérní struktury se podílejí stejné typy interakcí jako na stabilizaci terciární struktury.
Někteří vědci uznávají existenci páté úrovně strukturní organizace proteinů. Tento metabolony - polyfunkční makromolekulární komplexy různých enzymů, které katalyzují celou cestu substrátových přeměn (syntetázy vyšších mastných kyselin, komplex pyruvátdehydrogenázy, dýchací řetězec).
Sekundární struktura bílkovin
Sekundární struktura je způsob, jakým je polypeptidový řetězec uspořádán do uspořádané struktury. Sekundární struktura je určena primární strukturou. Vzhledem k tomu, že primární struktura je geneticky určena, může k vytvoření sekundární struktury dojít, když polypeptidový řetězec opustí ribozom. Sekundární konstrukce je stabilizovaná vodíkové vazby, které se tvoří mezi skupinami NH a CO peptidových vazeb.
Rozlišovat a-helix, b-struktura a neuspořádanou konformací (zákrok).
Struktura α-šroubovice bylo navrženo Pauling A Corey(1951). Jedná se o druh sekundární struktury proteinu, která vypadá jako pravidelná šroubovice (obr. 2.2). α-helix je tyčovitá struktura, ve které jsou peptidové vazby umístěny uvnitř šroubovice a aminokyselinové radikály postranního řetězce jsou umístěny vně. A-helix je stabilizován vodíkovými vazbami, které jsou rovnoběžné s osou šroubovice a vyskytují se mezi prvním a pátým aminokyselinovým zbytkem. V rozšířených helikálních oblastech se tedy každý aminokyselinový zbytek účastní tvorby dvou vodíkových vazeb.
Rýže. 2.2. Struktura α-šroubovice.
Na závit šroubovice je 3,6 aminokyselinových zbytků, stoupání šroubovice je 0,54 nm a na aminokyselinový zbytek připadá 0,15 nm. Úhel šroubovice je 26°. Perioda pravidelnosti a-helixu je 5 závitů nebo 18 aminokyselinových zbytků. Nejběžnější jsou pravotočivé a-helixy, tzn. Spirála se točí ve směru hodinových ručiček. Tvorbě a-helixu brání prolin, aminokyseliny s nabitými a objemnými radikály (elektrostatické a mechanické překážky).
Je přítomen další spirálový tvar kolagen . V těle savců je kolagen kvantitativně převládající bílkovinou: tvoří 25 % z celkové bílkoviny. Kolagen je přítomen v různé formy, především v pojivové tkáni. Jedná se o levotočivou šroubovici s roztečí 0,96 nm a 3,3 zbytky na otáčku, plošší než α-šroubovice. Na rozdíl od α-helixu je zde tvorba vodíkových můstků nemožná. Kolagen má neobvyklé složení aminokyselin: 1/3 tvoří glycin, přibližně 10 % prolin, dále hydroxyprolin a hydroxylysin. Poslední dvě aminokyseliny vznikají po biosyntéze kolagenu posttranslační modifikací. Ve struktuře kolagenu se neustále opakuje triplet gly-X-Y, přičemž poloha X je často obsazena prolinem a poloha Y hydroxylysinem. Existují dobré důkazy, že kolagen je všudypřítomný jako pravotočivá trojšroubovice stočená ze tří primárních levotočivých šroubovic. V trojité šroubovici končí každý třetí zbytek ve středu, kam se ze sterických důvodů vejde pouze glycin. Celá molekula kolagenu je dlouhá asi 300 nm.
b-struktura(b-složená vrstva). Nachází se v globulárních proteinech, stejně jako v některých fibrilárních proteinech, např. hedvábném fibroinu (obr. 2.3).
Rýže. 2.3. b-struktura
Konstrukce má plochý tvar. Polypeptidové řetězce jsou téměř úplně protáhlé, spíše než pevně zkroucené, jako u a-helixu. Roviny peptidových vazeb jsou umístěny v prostoru jako jednotné záhyby listu papíru.
Sekundární struktura polypeptidů a proteinů
Je stabilizován vodíkovými vazbami mezi skupinami CO a NH peptidových vazeb sousedních polypeptidových řetězců. Pokud polypeptidové řetězce tvořící b-strukturu jdou stejným směrem (tj. C- a N-konce se shodují) – paralelní b-struktura; pokud je to naopak - antiparalelní b-struktura. Postranní radikály jedné vrstvy jsou umístěny mezi postranní radikály další vrstvy. Pokud se jeden polypeptidový řetězec ohýbá a běží paralelně sám se sebou, pak toto antiparalelní b-křížová struktura. Vodíkové vazby v b-cross struktuře se tvoří mezi peptidovými skupinami smyček polypeptidového řetězce.
Obsah a-helixů v dosud studovaných proteinech je extrémně variabilní. U některých proteinů, například myoglobinu a hemoglobinu, je a-helix základem struktury a tvoří 75%, v lysozymu - 42%, v pepsinu pouze 30%. Jiné proteiny, například trávicí enzym chymotrypsin, prakticky nemají a-helikální strukturu a významná část polypeptidového řetězce zapadá do vrstvených b-struktur. Podpůrné tkáňové proteiny kolagen (protein šlach a kůže), fibroin (protein přírodního hedvábí) mají b-konfiguraci polypeptidových řetězců.
Bylo prokázáno, že tvorbu α-helixů usnadňují glu, ala, leu a β-struktury met, val, ile; v místech, kde se polypeptidový řetězec ohýbá - gly, pro, asn. Předpokládá se, že šest seskupených zbytků, z nichž čtyři přispívají k vytvoření šroubovice, lze považovat za centrum helikalizace. Z tohoto středu dochází k růstu šroubovic v obou směrech do úseku – tetrapeptidu, skládajícího se ze zbytků, které brání vzniku těchto šroubovic. Během tvorby β-struktury plní roli primerů tři z pěti aminokyselinových zbytků, které přispívají k tvorbě β-struktury.
U většiny strukturních proteinů převažuje jedna ze sekundárních struktur, což je dáno jejich aminokyselinovým složením. Strukturní protein, postavený primárně ve formě α-šroubovice, je α-keratin. Zvířecí chlupy (srst), peří, brka, drápy a kopyta jsou složeny převážně z keratinu. Jako součást intermediálních filament je nejdůležitější keratin (cytokeratin). nedílnou součástí cytoskelet. V keratinech je většina peptidového řetězce složena do pravotočivé α-šroubovice. Dva peptidové řetězce tvoří jeden levý super spirála. Nadšroubovicové dimery keratinu se spojují do tetramerů, které se agregují a tvoří protofibrily o průměru 3 nm. Nakonec se vytvoří osm protofibril mikrofibrily o průměru 10 nm.
Vlasy jsou vytvořeny ze stejných fibril. V jediném vlněném vláknu o průměru 20 mikronů jsou tedy propleteny miliony fibril. Jednotlivé keratinové řetězce jsou zesíťovány četnými disulfidovými vazbami, což jim dodává další pevnost. Na perm dochází k následujícím procesům: nejprve se redukcí thioly rozruší disulfidové můstky a poté, aby se vlasům získal požadovaný tvar, se suší zahřátím. Zároveň díky oxidaci vzdušným kyslíkem vznikají nové disulfidové můstky, které zachovávají tvar účesu.
Hedvábí se získává z kukly housenek bource morušového ( Bombyx mori) a příbuzné druhy. Hlavní protein hedvábí, fibroin, má strukturu antiparalelně skládané vrstvy a samotné vrstvy jsou umístěny vzájemně rovnoběžně a tvoří četné vrstvy. Protože ve složených strukturách jsou postranní řetězce aminokyselinových zbytků orientovány svisle nahoru a dolů, do prostorů mezi jednotlivými vrstvami se vejdou pouze kompaktní skupiny. Ve skutečnosti se fibroin skládá z 80 % z glycinu, alaninu a serinu, tzn. tři aminokyseliny charakterizované minimální velikosti postranní řetězce. Molekula fibroinu obsahuje typický opakující se fragment (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.
Neuspořádaná konformace. Oblasti molekuly proteinu, které nepatří do helikálních nebo složených struktur, se nazývají neuspořádané.
Suprasekundární struktura. Alfa-helikální a beta strukturní oblasti v proteinech mohou interagovat mezi sebou a mezi sebou a vytvářet sestavy. Energeticky nejvýhodnější jsou suprasekundární struktury nacházející se v nativních proteinech. Patří mezi ně nadšroubovice α-helix, ve které jsou dvě α-helixy vůči sobě stočeny a tvoří tak levotočivou superhelix (bakteriorhodopsin, hemerythrin); střídající se a-helikální a p-strukturní fragmenty polypeptidového řetězce (například Rossmannova βαβαβ vazba, nalezená v NAD+-vazebné oblasti molekul enzymu dehydrogenázy); antiparalelní třířetězcová β struktura (βββ) se nazývá β-cik-cak a nachází se v řadě mikrobiálních, prvokových enzymů a enzymů obratlovců.
Předchozí234567891011121314151617Další
ZOBRAZIT VÍCE:
Sekundární struktura proteinů
Peptidové řetězce proteinů jsou organizovány do sekundární struktury stabilizované vodíkovými vazbami. Atom kyslíku každé peptidové skupiny tvoří vodíkovou vazbu se skupinou NH odpovídající peptidové vazbě. Ve stejnou dobu, následující struktury: a-helix, b-struktura a b-ohyb. a-Spirála. Jednou z termodynamicky nejvýhodnějších struktur je pravotočivá α-šroubovice. a-helix, představující stabilní strukturu, ve které každá karbonylová skupina tvoří vodíkovou vazbu se čtvrtou NH skupinou podél řetězce.
Bílkoviny: Sekundární struktura bílkovin
V a-helixu je 3,6 aminokyselinových zbytků na otáčku, stoupání šroubovice je přibližně 0,54 nm a vzdálenost mezi zbytky je 0,15 nm. L-Aminokyseliny mohou tvořit pouze pravotočivé a-helixy s postranními radikály umístěnými na obou stranách osy a směřujícími ven. V a-helixu je plně využita možnost tvorby vodíkových vazeb, proto na rozdíl od b-struktury není schopna vytvářet vodíkové vazby s ostatními prvky sekundární struktury. Když se vytvoří a-helix, postranní řetězce aminokyselin se mohou přiblížit k sobě a vytvořit hydrofobní nebo hydrofilní kompaktní místa. Tato místa hrají významnou roli při tvorbě trojrozměrné konformace makromolekuly proteinu, protože se používají pro sbalení α-helixů v prostorové struktuře proteinu. Spirálová koule. Obsah a-helixů v proteinech není stejný a je individuální vlastností každé makromolekuly proteinu. Některé proteiny, jako je myoglobin, mají jako základ své struktury a-helix, jiné, jako chymotrypsin, nemají a-helikální oblasti; V průměru mají globulární proteiny stupeň helikalizace řádově 60-70 %. Spiralizované úseky se střídají s chaotickými závity a v důsledku denaturace se zvětšují přechody spirála-závit. Helikalizace polypeptidového řetězce závisí na aminokyselinových zbytcích, které jej tvoří. Záporně nabité skupiny kyseliny glutamové umístěné ve vzájemné těsné blízkosti tedy zažívají silné vzájemné odpuzování, které brání vzniku odpovídajících vodíkových vazeb v α-šroubovici. Ze stejného důvodu je bráněno helikalizaci řetězce kvůli odpuzování blízko umístěných kladně nabitých chemických skupin lysinu nebo argininu. Velká velikost aminokyselinových radikálů je také důvodem, proč je helikalizace polypeptidového řetězce obtížná (serin, threonin, leucin). Nejčastěji interferujícím faktorem při tvorbě α-helixu je aminokyselina prolin. Kromě toho prolin netvoří vnitrořetězcovou vodíkovou vazbu v důsledku nepřítomnosti atomu vodíku na atomu dusíku. Ve všech případech, kdy se prolin nachází v polypeptidovém řetězci, je tedy a-helikální struktura narušena a vzniká spirála neboli (b-ohyb). b-struktura. Na rozdíl od a-helixu je b-struktura tvořena v důsledku křížový řetěz vodíkové vazby mezi sousedními úseky polypeptidového řetězce, protože neexistují žádné vnitrořetězcové kontakty. Pokud jsou tyto úseky nasměrovány jedním směrem, pak se taková struktura nazývá paralelní, ale pokud v opačném směru, pak antiparalelní. Polypeptidový řetězec v b-struktuře je vysoce protáhlý a nemá spirálový, ale spíše klikatý tvar. Vzdálenost mezi sousedními aminokyselinovými zbytky podél osy je 0,35 nm, tedy třikrát větší než u a-helixu, počet zbytků na otáčku je 2. V případě paralelního uspořádání b-struktury jsou vodíkové vazby méně silné ve srovnání s těmi s antiparalelním uspořádáním aminokyselinových zbytků. Na rozdíl od a-helixu, který je nasycený vodíkovými vazbami, je každý úsek polypeptidového řetězce v b-struktuře otevřen pro tvorbu dalších vodíkových vazeb. Výše uvedené platí pro paralelní i antiparalelní b-struktury, nicméně v antiparalelní struktuře jsou vazby stabilnější. Segment polypeptidového řetězce, který tvoří b-strukturu, obsahuje od tří do sedmi aminokyselinových zbytků a samotná b-struktura se skládá z 2-6 řetězců, i když jejich počet může být větší. B-struktura má složený tvar v závislosti na odpovídajících a-atomech uhlíku. Jeho povrch může být rovný i levotočivý tak, aby úhel mezi jednotlivými články řetězu byl 20-25°. b-ohýbání. Kulovité proteiny mají kulovitý tvar především díky tomu, že polypeptidový řetězec je charakteristický přítomností smyček, klikat, vlásenek a směr řetězce se může měnit i o 180°. V druhém případě nastává b-ohyb. Tento ohyb má tvar vlásenky a je stabilizován jedinou vodíkovou vazbou. Faktorem bránícím jeho vzniku mohou být velké postranní radikály, a proto je poměrně často pozorováno zahrnutí nejmenšího aminokyselinového zbytku, glycinu. Tato konfigurace se vždy objevuje na povrchu proteinové globule, a proto se B-ohyb účastní interakce s jinými polypeptidovými řetězci. Supersekundární struktury. Supersekundární struktury proteinů byly nejprve postulovány a poté objeveny L. Paulingem a R. Coreyem. Příkladem je nadšroubovice α-helix, ve které jsou dvě α-helixy stočeny do levotočivé superhelixy. Častěji však superhelikální struktury zahrnují jak a-helixy, tak b-skládané listy. Jejich složení může být prezentováno následovně: (aa), (ab), (ba) a (bXb). Druhá možnost se skládá ze dvou rovnoběžných skládaných listů, mezi nimiž je statistická cívka (bСb) Vztah mezi sekundární a supersekundární strukturou má vysoký stupeň variability a závisí na individuální vlastnosti jedna nebo druhá makromolekula proteinu. Domény jsou složitější úrovně organizace sekundární struktury. Jsou to izolované globulární úseky navzájem spojené krátkými tzv. pantovými úseky polypeptidového řetězce. D. Birktoft byl jedním z prvních, kdo popsal doménovou organizaci chymotrypsinu, přičemž zaznamenal přítomnost dvou domén v tomto proteinu.
Sekundární struktura bílkovin
Sekundární struktura je způsob, jakým je polypeptidový řetězec uspořádán do uspořádané struktury. Sekundární struktura je určena primární strukturou. Vzhledem k tomu, že primární struktura je geneticky určena, může k vytvoření sekundární struktury dojít, když polypeptidový řetězec opustí ribozom. Sekundární konstrukce je stabilizovaná vodíkové vazby, které se tvoří mezi skupinami NH a CO peptidových vazeb.
Rozlišovat a-helix, b-struktura a neuspořádanou konformací (zákrok).
Struktura α-šroubovice bylo navrženo Pauling A Corey(1951). Jedná se o typ proteinové sekundární struktury, která vypadá jako pravidelná šroubovice (obr.
Konformace polypeptidového řetězce. Sekundární struktura polypeptidového řetězce
2.2). α-helix je tyčovitá struktura, ve které jsou peptidové vazby umístěny uvnitř šroubovice a postranní aminokyselinové radikály jsou umístěny vně. A-helix je stabilizován vodíkovými vazbami, které jsou rovnoběžné s osou šroubovice a vyskytují se mezi prvním a pátým aminokyselinovým zbytkem. V rozšířených helikálních oblastech se tedy každý aminokyselinový zbytek účastní tvorby dvou vodíkových vazeb.
Rýže. 2.2. Struktura α-šroubovice.
Na závit šroubovice je 3,6 aminokyselinových zbytků, stoupání šroubovice je 0,54 nm a na aminokyselinový zbytek připadá 0,15 nm. Úhel šroubovice je 26°. Perioda pravidelnosti a-helixu je 5 závitů nebo 18 aminokyselinových zbytků. Nejběžnější jsou pravotočivé a-helixy, tzn. Spirála se točí ve směru hodinových ručiček. Tvorbě a-helixu brání prolin, aminokyseliny s nabitými a objemnými radikály (elektrostatické a mechanické překážky).
Je přítomen další spirálový tvar kolagen . V těle savců je kolagen kvantitativně převládající bílkovinou: tvoří 25 % z celkové bílkoviny. Kolagen je přítomen v různých formách, především v pojivové tkáni. Jedná se o levotočivou šroubovici s roztečí 0,96 nm a 3,3 zbytky na otáčku, plošší než α-šroubovice. Na rozdíl od α-helixu je zde tvorba vodíkových můstků nemožná. Kolagen má neobvyklé složení aminokyselin: 1/3 tvoří glycin, přibližně 10 % prolin, dále hydroxyprolin a hydroxylysin. Poslední dvě aminokyseliny vznikají po biosyntéze kolagenu posttranslační modifikací. Ve struktuře kolagenu se neustále opakuje triplet gly-X-Y, přičemž poloha X je často obsazena prolinem a poloha Y hydroxylysinem. Existují dobré důkazy, že kolagen je všudypřítomný jako pravotočivá trojšroubovice stočená ze tří primárních levotočivých šroubovic. V trojité šroubovici končí každý třetí zbytek ve středu, kam se ze sterických důvodů vejde pouze glycin. Celá molekula kolagenu je dlouhá asi 300 nm.
b-struktura(b-složená vrstva). Nachází se v globulárních proteinech, stejně jako v některých fibrilárních proteinech, např. hedvábném fibroinu (obr. 2.3).
Rýže. 2.3. b-struktura
Konstrukce má plochý tvar. Polypeptidové řetězce jsou téměř úplně protáhlé, spíše než pevně zkroucené, jako u a-helixu. Roviny peptidových vazeb jsou umístěny v prostoru jako jednotné záhyby listu papíru. Je stabilizován vodíkovými vazbami mezi skupinami CO a NH peptidových vazeb sousedních polypeptidových řetězců. Pokud polypeptidové řetězce tvořící b-strukturu jdou stejným směrem (tj. C- a N-konce se shodují) – paralelní b-struktura; pokud je to naopak - antiparalelní b-struktura. Postranní radikály jedné vrstvy jsou umístěny mezi postranní radikály další vrstvy. Pokud se jeden polypeptidový řetězec ohýbá a běží paralelně sám se sebou, pak toto antiparalelní b-křížová struktura. Vodíkové vazby v b-cross struktuře se tvoří mezi peptidovými skupinami smyček polypeptidového řetězce.
Obsah a-helixů v dosud studovaných proteinech je extrémně variabilní. U některých proteinů, například myoglobinu a hemoglobinu, je a-helix základem struktury a tvoří 75%, v lysozymu - 42%, v pepsinu pouze 30%. Jiné proteiny, například trávicí enzym chymotrypsin, prakticky nemají a-helikální strukturu a významná část polypeptidového řetězce zapadá do vrstvených b-struktur. Podpůrné tkáňové proteiny kolagen (protein šlach a kůže), fibroin (protein přírodního hedvábí) mají b-konfiguraci polypeptidových řetězců.
Bylo prokázáno, že tvorbu α-helixů usnadňují glu, ala, leu a β-struktury met, val, ile; v místech, kde se polypeptidový řetězec ohýbá - gly, pro, asn. Předpokládá se, že šest seskupených zbytků, z nichž čtyři přispívají k vytvoření šroubovice, lze považovat za centrum helikalizace. Z tohoto středu dochází k růstu šroubovic v obou směrech do úseku – tetrapeptidu, skládajícího se ze zbytků, které brání vzniku těchto šroubovic. Během tvorby β-struktury plní roli primerů tři z pěti aminokyselinových zbytků, které přispívají k tvorbě β-struktury.
U většiny strukturních proteinů převažuje jedna ze sekundárních struktur, což je dáno jejich aminokyselinovým složením. Strukturální protein konstruovaný primárně ve formě α-helixu je α-keratin. Zvířecí chlupy (srst), peří, brka, drápy a kopyta jsou složeny převážně z keratinu. Keratin (cytokeratin) je jako složka intermediálních filament nezbytnou složkou cytoskeletu. V keratinech je většina peptidového řetězce složena do pravotočivé α-šroubovice. Dva peptidové řetězce tvoří jeden levý super spirála. Nadšroubovicové dimery keratinu se spojují do tetramerů, které se agregují a tvoří protofibrily o průměru 3 nm. Nakonec se vytvoří osm protofibril mikrofibrily o průměru 10 nm.
Vlasy jsou vytvořeny ze stejných fibril. V jediném vlněném vláknu o průměru 20 mikronů jsou tedy propleteny miliony fibril. Jednotlivé keratinové řetězce jsou zesíťovány četnými disulfidovými vazbami, což jim dodává další pevnost. Při trvalé ondulaci dochází k následujícím procesům: nejprve se redukcí thioly ničí disulfidové můstky a poté, aby vlasy získaly požadovaný tvar, se suší zahřátím. Zároveň díky oxidaci vzdušným kyslíkem vznikají nové disulfidové můstky, které zachovávají tvar účesu.
Hedvábí se získává z kukly housenek bource morušového ( Bombyx mori) a příbuzné druhy. Hlavní protein hedvábí, fibroin, má strukturu antiparalelně skládané vrstvy a samotné vrstvy jsou umístěny vzájemně rovnoběžně a tvoří četné vrstvy. Protože ve složených strukturách jsou postranní řetězce aminokyselinových zbytků orientovány svisle nahoru a dolů, do prostorů mezi jednotlivými vrstvami se vejdou pouze kompaktní skupiny. Ve skutečnosti se fibroin skládá z 80 % z glycinu, alaninu a serinu, tzn. tři aminokyseliny charakterizované minimální velikostí postranních řetězců. Molekula fibroinu obsahuje typický opakující se fragment (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.
Neuspořádaná konformace. Oblasti molekuly proteinu, které nepatří do helikálních nebo složených struktur, se nazývají neuspořádané.
Suprasekundární struktura. Alfa-helikální a beta strukturní oblasti v proteinech mohou interagovat mezi sebou a mezi sebou a vytvářet sestavy. Energeticky nejvýhodnější jsou suprasekundární struktury nacházející se v nativních proteinech. Patří mezi ně nadšroubovice α-helix, ve které jsou dvě α-helixy vůči sobě stočeny a tvoří tak levotočivou superhelix (bakteriorhodopsin, hemerythrin); střídající se a-helikální a p-strukturní fragmenty polypeptidového řetězce (například Rossmannova βαβαβ vazba, nalezená v NAD+-vazebné oblasti molekul enzymu dehydrogenázy); antiparalelní třířetězcová β struktura (βββ) se nazývá β-cik-cak a nachází se v řadě mikrobiálních, prvokových enzymů a enzymů obratlovců.
Předchozí234567891011121314151617Další
ZOBRAZIT VÍCE:
PROTEINY Možnost 1 A1 Strukturní jednotky proteinů jsou: ...
5 - 9 tříd
PROTEINY
Možnost 1
A1 Strukturní jednotky proteinů jsou:
A)
Aminy
V)
Aminokyseliny
b)
Glukóza
G)
Nukleotidy
A2. Tvorba spirály je charakterizována:
A)
Primární proteinová struktura
V)
Terciární struktura bílkovin
b)
Sekundární struktura proteinu
G)
Kvartérní proteinová struktura
A3. Jaké faktory způsobují nevratnou denaturaci bílkovin?
A)
Interakce s roztoky solí olova, železa a rtuti
b)
Dopad na protein koncentrovaným roztokem kyselina dusičná
V)
Vysoké teplo
G)
Všechny výše uvedené faktory jsou pravdivé
A4. Uveďte, co je pozorováno při aplikaci koncentrované kyseliny dusičné do proteinových roztoků:
A)
Bílá sraženina
V)
Červenofialové zbarvení
b)
Černá sraženina
G)
Žluté barvení
A5. Proteiny, které plní katalytickou funkci, se nazývají:
A)
Hormony
V)
Enzymy
b)
Vitamíny
G)
Proteiny
A6. Protein hemoglobin plní následující funkci:
A)
Katalytické
V)
Konstrukce
b)
Ochranný
G)
Doprava
Část B
B1. Zápas:
Typ molekuly proteinu
Vlastnictví
1)
Globulární proteiny
A)
Molekula je stočená do klubíčka
2)
Fibrilární proteiny
b)
Nerozpouští se ve vodě
V)
Rozpouští se ve vodě nebo tvoří koloidní roztoky
G)
Závitovitá struktura
Sekundární struktura
Bílkoviny:
A)
Sestaven z aminokyselinových zbytků
b)
Obsahuje pouze uhlík, vodík a kyslík
V)
Hydrolyzuje v kyselém a alkalickém prostředí
G)
Schopný denaturace
D)
Jsou to polysacharidy
E)
Jsou to přírodní polymery
Část C
C1. Napište reakční rovnice pomocí kterých z ethanolu a anorganické látky můžete získat glycin.
Konformace je prostorové uspořádání v organické molekule skupin substituentů, které mohou volně měnit svou polohu v prostoru bez porušení vazeb v důsledku volné rotace kolem jednoduchých uhlíkových vazeb.
Existují 2 typy sekundární struktury proteinu:
- 1. b-šroubovice
- 2. skládání do c.
Sekundární struktura je stabilizována vodíkovými vazbami. Mezi atomem vodíku ve skupině NH a karboxylovým kyslíkem dochází k vodíkovým vazbám.
Charakteristika b-helixu.
B-helix je stabilizován vodíkovými vazbami, které se vyskytují mezi každou první a čtvrtou aminokyselinou. Rozteč šroubovice zahrnuje 3,6 aminokyselinových zbytků.
K tvorbě b-helixu dochází ve směru hodinových ručiček (pravá spirála), protože přírodní proteiny se skládají z L-aminokyselin.
Každý protein je charakterizován svým vlastním stupněm helicity polypeptidového řetězce. Spirálové úseky se střídají s lineárními. V molekule hemoglobinu jsou řetězce b a b spirálovité ze 75%, v lysozymu - 42%, v pepsinu - 30%.
Stupeň helikalizace závisí na primární struktuře proteinu.
B-helix se tvoří spontánně a je nejstabilnější konformací polypeptidového řetězce, odpovídající minimální volné energii.
Všechny peptidové skupiny se podílejí na tvorbě vodíkových vazeb. To zajišťuje maximální stabilitu b-helixu.
Vzhledem k tomu, že se na tvorbě vodíkových vazeb obvykle podílejí všechny hydrofilní skupiny peptidové kostry, zvyšuje se hydrofobicita alfa helixů.
Radikály aminokyselin se nacházejí na mimo alfa helixy a jsou směrovány pryč od peptidové kostry. Nepodílejí se na tvorbě vodíkových vazeb a jsou charakteristické pro sekundární strukturu, ale některé z nich mohou narušit tvorbu alfa helixů:
Proline. Jeho atom dusíku je součástí tuhého kruhu, což vylučuje možnost rotace kolem vazeb N-CH. Navíc atom dusíku prolinu, který tvoří vazbu s jinou aminokyselinou, nemá vodík. V důsledku toho prolin není schopen tvořit vodíkovou vazbu a struktura alfa helixů je narušena. Zde se obvykle vyskytuje smyčka nebo ohyb.
Oblasti, kde se za sebou nachází několik stejně nabitých radikálů, mezi kterými vznikají elektrostatické odpudivé síly.
Oblasti s těsně rozmístěnými objemnými radikály, které mechanicky narušují tvorbu alfa helixů, například methionin, tryptofan.
Aminokyselina prolin zabraňuje spiralizaci molekuly proteinu.
c-folding má mírně zakřivenou konfiguraci polypeptidového řetězce.
Jsou-li navázané polypeptidové řetězce směrovány v opačných směrech, vzniká antiparalelní β-struktura, ale pokud se N a C konce polypeptidových řetězců shodují, vzniká paralelní β-skládaná vrstva.
β-skládání je charakterizováno vodíkovými vazbami v rámci jednoho polypeptidového řetězce nebo komplexních polypeptidových řetězců.
V proteinech jsou možné přechody z b-helixu do b-foldu a zpět kvůli přeskupení vodíkových vazeb.
B-skládací má plochý tvar.
B-helix má tvar tyče.
Vodíkové vazby jsou slabé vazby, energie vazby je 10 - 20 kcal/mol, ale velké množství vazeb zajišťuje stabilitu molekuly proteinu.
Molekula proteinu obsahuje silné (kovalentní) vazby i vazby slabé, což zajišťuje stabilitu molekuly na jedné straně a labilitu na straně druhé.
Role bílkovin v těle je extrémně velká. Navíc látka může nést takové jméno až poté, co získá předem danou strukturu. Do této chvíle je to polypeptid, pouze řetězec aminokyselin, který nemůže plnit své zamýšlené funkce. V celkový pohled Prostorová struktura proteinů (primární, sekundární, terciární a doménová) je jejich trojrozměrná struktura. Kromě toho jsou pro tělo nejdůležitější sekundární, terciární a doménové struktury.
Předpoklady pro studium struktury bílkovin
Mezi metody pro studium struktury chemikálie Zvláštní roli hraje rentgenová krystalografie. Jeho prostřednictvím lze získat informace o pořadí atomů v molekulárních sloučeninách a jejich prostorové organizaci. Jednoduše řečeno, rentgen může být pořízen pro jednu molekulu, což bylo možné ve 30. letech 20. století.
Tehdy výzkumníci zjistili, že mnoho proteinů má nejen lineární strukturu, ale může být umístěno také ve šroubovicích, spirálách a doménách. A v důsledku mnoha vědeckých experimentů se ukázalo, že sekundární struktura proteinu je konečnou formou pro strukturní proteiny a intermediární formou pro enzymy a imunoglobuliny. To znamená, že látky, které mají v konečném důsledku terciární resp kvartérní struktura, ve fázi svého „dozrávání“ musí projít i fází spirálovitého vzniku, charakteristickou pro sekundární strukturu.
Tvorba sekundární proteinové struktury
Jakmile je syntéza polypeptidu na ribozomech v hrubé síti buněčné endoplazmy dokončena, začíná se vytvářet sekundární struktura proteinu. Samotný polypeptid je dlouhá molekula, která zabírá mnoho místa a je nepohodlná pro transport a provádění zamýšlených funkcí. Proto, aby se zmenšila její velikost a získala se speciální vlastnosti, je vyvinuta sekundární struktura. K tomu dochází prostřednictvím tvorby alfa helixů a beta listů. Tímto způsobem se získá protein sekundární struktury, který se v budoucnu buď změní na terciární a kvartérní, nebo bude v této formě využíván.
Organizace sekundární struktury
Jak ukázaly četné studie, sekundární strukturou proteinu je buď alfa helix, nebo beta list, nebo střídání oblastí s těmito prvky. Sekundární struktura je navíc metodou kroucení a spirálovité tvorby molekuly proteinu. Toto je chaotický proces, ke kterému dochází v důsledku vodíkových vazeb, které vznikají mezi polárními oblastmi aminokyselinových zbytků v polypeptidu.
Sekundární struktura alfa šroubovice
Protože se biosyntézy polypeptidů účastní pouze L-aminokyseliny, tvorba sekundární struktury proteinu začíná otáčením šroubovice ve směru hodinových ručiček (doprava). Na spirálu spirály je striktně 3,6 aminokyselinových zbytků a vzdálenost podél osy spirály je 0,54 nm. Toto jsou obecné vlastnosti pro sekundární strukturu proteinu, které nezávisí na typu aminokyselin účastnících se syntézy.
Bylo zjištěno, že ne celý polypeptidový řetězec je zcela šroubovicový. Jeho struktura obsahuje lineární úseky. Konkrétně molekula proteinu pepsinu je pouze ze 30 % helikální, lysozym - 42 % a hemoglobin - 75 %. To znamená, že sekundární struktura proteinu není striktně spirála, ale kombinace jejích sekcí s lineárními nebo vrstvenými.
Sekundární struktura beta vrstvy
Druhým typem strukturní organizace látky je beta vrstva, což jsou dvě nebo více vláken polypeptidu spojených vodíkovou můstkem. Ten se vyskytuje mezi volnými skupinami CO NH2. Tímto způsobem se spojují především strukturální (svalové) proteiny.
Struktura bílkovin tohoto typu je: jeden řetězec polypeptidu s terminálním označením sekce A-B paralelní s druhým. Jedinou výhradou je, že druhá molekula je umístěna antiparalelně a je označena jako BA. To tvoří beta vrstvu, která se může skládat z libovolného počtu velké množství polypeptidové řetězce spojené více vodíkovými vazbami.
Vodíková vazba
Sekundární struktura proteinu je vazba založená na více polárních interakcích atomů s různé ukazatele elektronegativita. Největší schopnost vytvořit takovou vazbu mají čtyři prvky: fluor, kyslík, dusík a vodík. Bílkoviny obsahují vše kromě fluoru. Proto může a také vzniká vodíková vazba, která umožňuje spojovat polypeptidové řetězce do beta vrstev a alfa helixů.
Nejjednodušší je vysvětlit výskyt vodíkové vazby na příkladu vody, což je dipól. Kyslík nese silný negativní náboj, a to díky své vysoké polarizaci O-H připojení vodík je považován za kladný. V tomto stavu jsou molekuly přítomny v určitém prostředí. Navíc se mnoho z nich dotýká a sráží se. Pak kyslík z první molekuly vody přitahuje vodík od druhé. A tak dále v řetězci.
Podobné procesy se vyskytují v proteinech: elektronegativní kyslík peptidové vazby přitahuje vodík z jakékoli části jiného aminokyselinového zbytku a vytváří vodíkovou vazbu. Jedná se o slabou polární konjugaci, jejíž rozbití vyžaduje asi 6,3 kJ energie.
Pro srovnání, nejslabší kovalentní vazba v proteinech vyžaduje k rozbití 84 kJ energie. Nejsilnější kovalentní vazba by vyžadovala 8400 kJ. Počet vodíkových vazeb v molekule proteinu je však tak obrovský, že jejich celková energie umožňuje molekule existovat v agresivních podmínkách a udržovat si svou prostorovou strukturu. To je důvod, proč existují proteiny. Struktura tohoto typu proteinu poskytuje sílu potřebnou pro fungování svalů, kostí a vazů. Význam sekundární struktury bílkovin pro tělo je tak obrovský.
Pravidelné proteinové sekundární struktury
Sekundární struktury se vyznačují pravidelným, periodickým tvarem (konformací) hlavního řetězce s různými konformacemi postranních skupin.
Sekundární struktura RNA
Příklady sekundárních struktur zahrnují stonkovou smyčku a pseudouzel.
Sekundární struktury v mRNA slouží k regulaci translace. Například inzerce neobvyklých aminokyselin selenomethionin a pyrrolysin do proteinů závisí na kmenové smyčce umístěné v 3" netranslatované oblasti. Pseudoknoty slouží k programovaným změnám ve čtecím rámci genů.
Viz také
- Kvartérní struktura
Poznámky
Nadace Wikimedia.
2010.
Sekundární struktura je konformační uspořádání hlavního řetězce (anglicky backbone) makromolekuly (například polypeptidového řetězce proteinu), bez ohledu na konformaci postranních řetězců nebo vztah k jiným segmentům. V popisu sekundární... ... Wikipedie
sekundární struktura proteinu- - prostorová konfigurace polypeptidového řetězce, vzniklá jako výsledek nekovalentních interakcí mezi funkčními skupinami aminokyselinových zbytků (a a β proteinové struktury) ... Stručný slovník biochemické termíny
Různé způsoby zobrazení trojrozměrné struktury proteinu na příkladu enzymu triosefosfát izomerázy. Vlevo je model „tyčinky“, zobrazující všechny atomy a vazby mezi nimi; Barvy ukazují prvky. Uprostřed jsou vyobrazeny strukturální motivy... Wikipedie
Struktura vlásenky- * vlásenková struktura nebo smyčka stonku s. sekundární struktura v molekule nukleové kyseliny, ve které se komplementární sekvence ve stejném řetězci spojují za vzniku dvouřetězcového kmene, zatímco... Genetika. Encyklopedický slovník
Struktura bílkovin- hlavní strukturní jednotky (monomery) bílkovin jsou aminokyselinové zbytky navzájem spojené peptidovými vazbami do dlouhých řetězců. Jednotlivé řetízky se mohou k sobě přitahovat nebo tvořit smyčky a ohýbat se, takže... ... Počátky moderní přírodní vědy
Polymer- (Polymer) Definice polymeru, typy polymerace, syntetické polymery Informace o definici polymeru, typech polymerace, syntetické polymery Obsah Obsah Definice Historický základ Nauka o typech polymerací ... ... Encyklopedie investorů
- (biopolymery) přírodní makromolekuly, které hrají základní role. role v biol. procesy. K P. b. zahrnují proteiny, nukleové kyseliny (NA) a polysacharidy. P. b. tvoří strukturální základ všech živých organismů; všechny procesy v buňce jsou spojeny s... ... Fyzická encyklopedie
Tento termín má jiné významy, viz Proteiny (významy). Proteiny (proteiny, polypeptidy) jsou vysokomolekulární organické látky skládající se z alfa aminokyselin spojených v řetězci peptidovou vazbou. V živých organismech... ... Wikipedie
