Die Sekundärstruktur des Proteins wird dargestellt als. Quartärstruktur von Proteinen, Merkmale der Synthese und Genetik. Arten von Proteinstrukturen

Für jedes Protein gibt es neben dem primären auch ein bestimmtes Sekundärstruktur . Normalerweise ein Proteinmolekülähnelt einer verlängerten Feder.

Dies ist die sogenannte a-Helix, stabilisiert durch viele Wasserstoffbrückenbindungen, die zwischen benachbarten CO- und NH-Gruppen entstehen. Wasserstoffatom der NH-Gruppe Eine Aminosäure geht eine solche Bindung mit dem Sauerstoffatom der CO-Gruppe einer anderen Aminosäure ein, die von der ersten durch vier Aminosäurereste getrennt ist.

Daher Aminosäure Es stellt sich heraus, dass 1 mit Aminosäure 5, Aminosäure 2 mit Aminosäure 6 usw. verbunden ist. Die Röntgenstrukturanalyse zeigt, dass pro Windung der Helix 3,6 Aminosäurereste vorhanden sind.

Vollständig a-helikale Konformation und daher hat Keratinprotein eine fibrilläre Struktur. Es ist strukturell Protein Haare, Wolle, Nägel, Schnabel, Federn und Hörner, die auch Teil der Haut von Wirbeltieren sind.

Härte und Keratin-Dehnbarkeit variieren je nach Anzahl der Disulfidbrücken zwischen benachbarten Polypeptidketten (dem Grad der Vernetzung der Ketten).

Theoretisch können alle CO- und NH-Gruppen an der Bildung beteiligt sein Wasserstoffbrückenbindungen, die α-Helix ist also eine sehr stabile und daher sehr häufige Konformation. Abschnitte der α-Helix im Molekül ähneln starren Stäben. Allerdings liegen die meisten Proteine ​​in kugelförmiger Form vor, die auch Regionen (3-schichtig (siehe unten)) und Regionen mit unregelmäßiger Struktur enthält.

Dies erklärt sich aus der Tatsache, dass Bildung Wasserstoffbrückenbindungen Eine Reihe von Faktoren verhindern dies: das Vorhandensein bestimmter Aminosäurereste in der Polypeptidkette, das Vorhandensein von Disulfidbrücken zwischen verschiedenen Abschnitten derselben Kette und schließlich die Tatsache, dass die Aminosäure Prolin im Allgemeinen nicht in der Lage ist, Wasserstoffbrückenbindungen zu bilden.

Beta-Schicht, oder gefaltete Schicht ist eine andere Art von Sekundärstruktur. Das Seidenprotein Fibroin, das von den seidensekretierenden Drüsen der Seidenraupenraupen beim Einrollen von Kokons abgesondert wird, ist vollständig in dieser Form vertreten. Fibroin besteht aus einer Reihe von Polypeptidketten, die länger sind als Ketten mit Alpha-Konformation. Spiralen.

Diese Ketten sind parallel verlegt, benachbarte Ketten haben jedoch eine entgegengesetzte Richtung (antiparallel). Sie sind über miteinander verbunden Wasserstoffbrückenbindungen, entsteht zwischen den C=0- und NH-Gruppen benachbarter Ketten. In diesem Fall sind alle NH- und C=0-Gruppen auch an der Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt, d. h. die Struktur ist ebenfalls sehr stabil.

Diese Konformation von Polypeptidketten wird aufgerufen Beta-Konformation und die Struktur als Ganzes ist eine gefaltete Schicht. Sie hat eine hohe Zugfestigkeit und kann nicht gedehnt werden, aber diese Organisation der Polypeptidketten macht Seide sehr flexibel. In globulären Proteinen kann sich die Polypeptidkette um sich selbst falten, und dann erscheinen an diesen Stellen der Globuli Regionen, die die Struktur einer gefalteten Schicht haben.

Ein anderer Methode zur Organisation von Polypeptidketten wir finden im fibrillären Protein Kollagen. Auch dies Strukturprotein, das wie Keratin und Fibroin eine hohe Zugfestigkeit aufweist. Kollagen besteht aus drei Polypeptidketten, die wie Stränge in einem Seil miteinander verdreht sind und eine Dreifachhelix bilden. Jede Polypeptidkette dieser komplexen Helix, Tropokollagen genannt, enthält etwa 1000 Aminosäurereste. Eine einzelne Polypeptidkette ist frei gewickelte Spirale(aber nicht a-helix;).

Drei Ketten zusammengehalten Wasserstoffbrückenbindungen. Fibrillen bestehen aus vielen parallel zueinander angeordneten Dreifachhelices und werden durch kovalente Bindungen zwischen benachbarten Ketten zusammengehalten. Sie verbinden sich wiederum zu Fasern. Die Struktur von Kollagen entsteht somit stufenweise – auf mehreren Ebenen – ähnlich der Struktur von Cellulose. Kollagen kann außerdem nicht gedehnt werden, und diese Eigenschaft ist für die Funktion, die es beispielsweise in Sehnen, Knochen und anderen Arten von Bindegewebe erfüllt, von entscheidender Bedeutung.

Eichhörnchen Eine Ausnahme unter den anderen Proteinen bilden Proteine, die wie Keratin und Kollagen nur in vollständig gewundener Form vorliegen.

In einer kompakteren Struktur im Vergleich zur Primärstruktur, in der die Wechselwirkung von Peptidgruppen unter Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen ihnen erfolgt.

Legen Sie das Eichhörnchen in Form eines Seils und einer Ziehharmonika

Es gibt zwei Arten solcher Strukturen: Legen Sie das Eichhörnchen in Form eines Seils Und ziehharmonikaförmig.

Die Bildung einer Sekundärstruktur wird durch den Wunsch des Peptids verursacht, eine Konformation anzunehmen die größte Zahl Bindungen zwischen Peptidgruppen. Die Art der Sekundärstruktur hängt von der Stabilität der Peptidbindung, der Beweglichkeit der Bindung zwischen dem zentralen Kohlenstoffatom und dem Kohlenstoff der Peptidgruppe und der Größe des Aminosäurerests ab.

All dies, gepaart mit der Aminosäuresequenz, führt anschließend zu einer streng definierten Proteinkonfiguration.

Es gibt zwei mögliche Optionen Sekundärstruktur: α-Helix (α-Struktur) und β-Faltenschicht (β-Struktur). In der Regel sind beide Strukturen in einem Protein vorhanden, allerdings in unterschiedlichen Anteilen. Bei globulären Proteinen überwiegt die α-Helix, bei fibrillären Proteinen die β-Struktur.

Beteiligung von Wasserstoffbrückenbindungen an der Bildung der Sekundärstruktur.

Die Sekundärstruktur entsteht nur unter Beteiligung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Peptidgruppen: Ein Sauerstoffatom einer Gruppe reagiert mit einem Wasserstoffatom der zweiten, gleichzeitig bindet der Sauerstoff der zweiten Peptidgruppe an den Wasserstoff der dritten, usw.

α-Helix

Proteinfaltung in Form einer α-Helix.

Diese Struktur ist eine rechtsdrehende Helix, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidgruppen der 1. und 4., 4. und 7., 7. und 10. usw. Aminosäurereste gebildet wird.

Die Bildung einer Helix wird durch Prolin und Hydroxyprolin verhindert, die aufgrund ihrer Struktur einen „Bruch“ der Kette, ihre scharfe Biegung, verursachen.

Die Höhe der Helixwindung beträgt 0,54 nm und entspricht 3,6 Aminosäureresten, 5 volle Windungen entsprechen 18 Aminosäuren und belegen 2,7 nm.

β-fach gefaltete Schicht

Proteinfaltung zu einem β-Faltenblatt.

Bei dieser Faltungsmethode liegt das Proteinmolekül wie eine „Schlange“; entfernte Abschnitte der Kette liegen nahe beieinander. Dadurch können Peptidgruppen zuvor aus der Proteinkette entfernter Aminosäuren über Wasserstoffbrückenbindungen interagieren.

Regelmäßige Proteinsekundärstrukturen

Sekundärstrukturen zeichnen sich durch eine regelmäßige, periodische Form (Konformation) der Hauptkette mit unterschiedlichen Konformationen der Seitengruppen aus.

Sekundärstruktur der RNA

Beispiele für Sekundärstrukturen sind die Stammschlaufe und der Pseudoknoten.

Sekundärstrukturen in mRNA dienen der Regulierung der Translation. Beispielsweise hängt der Einbau der ungewöhnlichen Aminosäuren Selenomethionin und Pyrrolysin in Proteine ​​von einer Stammschleife ab, die sich in der 3"-untranslatierten Region befindet. Pseudoknoten dienen für programmierte Veränderungen im Leserahmen von Genen.

Siehe auch

• Quartärstruktur

Notizen

Wikimedia-Stiftung.

2010.

Sehen Sie in anderen Wörterbüchern, was „Sekundärstruktur von Proteinen“ ist:

Unter Sekundärstruktur versteht man die Konformationsanordnung der Hauptkette (engl. Backbone) eines Makromoleküls (z. B. der Polypeptidkette eines Proteins), unabhängig von der Konformation der Seitenketten oder der Beziehung zu anderen Segmenten. In der Beschreibung der sekundären... ... Wikipedia- - räumliche Konfiguration der Polypeptidkette, die durch nichtkovalente Wechselwirkungen zwischen funktionellen Gruppen von Aminosäureresten (α- und β-Proteinstrukturen) entsteht ... Kurzes Wörterbuch biochemische Begriffe

Verschiedene Möglichkeiten, die dreidimensionale Struktur eines Proteins am Beispiel des Enzyms Triosephosphat-Isomerase darzustellen. Auf der linken Seite ist ein „Stabmodell“ zu sehen, das alle Atome und die Bindungen zwischen ihnen darstellt; Die Farben zeigen die Elemente. In der Mitte sind Strukturmotive abgebildet... Wikipedia

Haarnadelstruktur- * Haarnadelstruktur oder Stiel- und Schleifenstruktur. Sekundärstruktur in einem Nukleinsäuremolekül, in der sich komplementäre Sequenzen innerhalb desselben Strangs zu einem doppelsträngigen Stamm verbinden, während... Genetik. Enzyklopädisches Wörterbuch

Proteinstruktur- Die Hauptstruktureinheiten (Monomere) von Proteinen sind Aminosäurereste, die durch Peptidbindungen zu langen Ketten miteinander verbunden sind. Einzelne Ketten können sich gegenseitig anziehen oder Schlaufen bilden und sich zurückbiegen, also... ... Die Anfänge der modernen Naturwissenschaft

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Dieser Begriff hat andere Bedeutungen, siehe Proteine ​​(Bedeutungen). Proteine ​​(Proteine, Polypeptide) sind hochmolekulare organische Substanzen, die aus Alpha-Aminosäuren bestehen, die durch eine Peptidbindung zu einer Kette verbunden sind. In lebenden Organismen... ... Wikipedia

Proteine ​​(Proteine) machen 50 % der Trockenmasse lebender Organismen aus.

Proteine ​​bestehen aus Aminosäuren. Jede Aminosäure hat eine Aminogruppe und eine Säuregruppe (Carboxylgruppe), deren Wechselwirkung entsteht Peptidbindung Daher werden Proteine ​​auch Polypeptide genannt.

Proteinstrukturen

Primär- eine Kette von Aminosäuren, die durch eine Peptidbindung (stark, kovalent) verbunden sind. Indem Sie 20 Aminosäuren in unterschiedlicher Reihenfolge abwechseln, können Sie Millionen verschiedener Proteine ​​herstellen. Wenn Sie mindestens eine Aminosäure in der Kette ändern, ändern sich die Struktur und Funktionen des Proteins. Daher gilt die Primärstruktur als die wichtigste im Protein.

Sekundär- Spirale. Wird durch Wasserstoffbrückenbindungen gehalten (schwach).

Tertiär- Kügelchen (Kugel). Vier Arten von Bindungen: Disulfid (Schwefelbrücke) ist stark, die anderen drei (ionisch, hydrophob, Wasserstoff) sind schwach. Jedes Protein hat seine eigene Kügelchenform und seine Funktionen hängen davon ab. Bei der Denaturierung verändert sich die Form des Kügelchens, was Auswirkungen auf die Funktion des Proteins hat.

Quartär- Nicht alle Proteine ​​haben es. Es besteht aus mehreren Kügelchen, die durch die gleichen Bindungen wie in der Tertiärstruktur miteinander verbunden sind. (Zum Beispiel Hämoglobin.)

Denaturierung

Hierbei handelt es sich um eine durch äußere Einflüsse (Temperatur, Säuregehalt, Salzgehalt, Zugabe anderer Stoffe etc.) verursachte Formveränderung eines Proteinkügelchens.

• Wenn die Auswirkungen auf das Protein schwach sind (Temperaturänderung um 1°), dann reversibel Denaturierung.
• Bei starker Einwirkung (100°) kommt es zur Denaturierung irreversibel. In diesem Fall werden alle Strukturen außer dem primären zerstört.

Funktionen von Proteinen

Davon gibt es viele, zum Beispiel:

• Enzymatisch (katalytisch)- Enzymproteine ​​​​beschleunigen chemische Reaktionen, da das aktive Zentrum des Enzyms in seiner Form wie ein Schlüssel zu einem Schloss zur Substanz passt (Spezifität).

• Konstruktion (strukturell)- Die Zelle besteht neben Wasser hauptsächlich aus Proteinen.
• Schützend- Antikörper bekämpfen Krankheitserreger (Immunität).

Wählen Sie diejenige, die am besten zu Ihnen passt richtige Option. Die Sekundärstruktur eines Proteinmoleküls hat die Form
1) Spiralen
2) Doppelhelix
3) Kugel
4) Fäden

Antwort

Wählen Sie eine, die am besten geeignete Option. Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den CO- und NH-Gruppen im Proteinmolekül verleihen ihm die für die Struktur charakteristische Helixform
1) primär
2) sekundär
3) Tertiärbereich
4) Quartär

Antwort

Wählen Sie eine, die am besten geeignete Option. Der Denaturierungsprozess eines Proteinmoleküls ist reversibel, wenn die Bindungen nicht aufgebrochen werden
1) Wasserstoff
2) Peptid
3) hydrophob
4) Disulfid

Antwort

Wählen Sie eine, die am besten geeignete Option. Durch die Wechselwirkung entsteht die Quartärstruktur eines Proteinmoleküls
1) Abschnitte eines Proteinmoleküls entsprechend der Art der S-S-Bindungen
2) mehrere Polypeptidstränge, die eine Kugel bilden
3) Abschnitte eines Proteinmoleküls aufgrund von Wasserstoffbrückenbindungen
4) Proteinkügelchen mit Zellmembran

Antwort

Stellen Sie eine Entsprechung zwischen den Eigenschaften und der Funktion des Proteins her, die es ausführt: 1) regulatorisch, 2) strukturell
A) ist Teil der Zentriolen
B) bildet Ribosomen
B) ist ein Hormon
D) bildet Zellmembranen
D) verändert die Genaktivität

Antwort

Wählen Sie eine, die am besten geeignete Option. Die Reihenfolge und Anzahl der Aminosäuren in einer Polypeptidkette ist
1) Primärstruktur der DNA
2) primäre Proteinstruktur
3) Sekundärstruktur der DNA
4) Sekundärstruktur des Proteins

Antwort

Wählen Sie drei Optionen. Proteine ​​bei Mensch und Tier
1) dienen als Hauptbaustoff
2) werden im Darm zu Glycerin und Fettsäuren abgebaut
3) werden aus Aminosäuren gebildet
4) In der Leber werden sie in Glykogen umgewandelt
5) in die Reserve legen
6) Als Enzyme beschleunigen sie chemische Reaktionen

Antwort

Wählen Sie eine, die am besten geeignete Option. Die Sekundärstruktur des Proteins, die die Form einer Helix hat, wird durch Bindungen zusammengehalten
1) Peptid
2) ionisch
3) Wasserstoff
4) kovalent

Antwort

Wählen Sie eine, die am besten geeignete Option. Welche Bindungen bestimmen die Primärstruktur von Proteinmolekülen?
1) hydrophob zwischen Aminosäureresten
2) Wasserstoff zwischen Polypeptidsträngen
3) Peptid zwischen Aminosäuren
4) Wasserstoff zwischen -NH- und -CO-Gruppen

Antwort

Wählen Sie eine, die am besten geeignete Option. Die Primärstruktur eines Proteins wird durch eine Bindung gebildet
1) Wasserstoff
2) makroergisch
3) Peptid
4) ionisch

Antwort

Wählen Sie eine, die am besten geeignete Option. Die Bildung von Peptidbindungen zwischen Aminosäuren in einem Proteinmolekül basiert auf
1) Prinzip der Komplementarität
2) Unlöslichkeit von Aminosäuren in Wasser
3) Löslichkeit von Aminosäuren in Wasser
4) das Vorhandensein von Carboxyl- und Amingruppen in ihnen

Antwort

Die unten aufgeführten Merkmale, mit Ausnahme von zwei, werden verwendet, um die Struktur und Funktionen der dargestellten organischen Substanz zu beschreiben. Identifizieren Sie zwei Merkmale, die aus der allgemeinen Liste „herausfallen“ und notieren Sie die Nummern, unter denen sie angegeben sind.
1) hat Strukturebenen molekulare Organisation
2) ist Teil der Zellwände
3) ist ein Biopolymer
4) dient als Matrix für die Übersetzung
5) besteht aus Aminosäuren

Antwort

Alle bis auf zwei der folgenden Merkmale können zur Beschreibung von Enzymen verwendet werden. Identifizieren Sie zwei Merkmale, die aus der allgemeinen Liste „herausfallen“ und notieren Sie die Nummern, unter denen sie aufgeführt sind.
1) sind Teil von Zellmembranen und Zellorganellen
2) spielen die Rolle biologischer Katalysatoren
3) ein aktives Zentrum haben
4) beeinflussen den Stoffwechsel und regulieren verschiedene Prozesse
5) spezifische Proteine

Antwort

Schauen Sie sich das Bild eines Polypeptids an und geben Sie (A) seinen Organisationsgrad, (B) die Form des Moleküls und (C) die Art der Interaktion an, die die Struktur aufrechterhält. Wählen Sie für jeden Buchstaben den entsprechenden Begriff oder das entsprechende Konzept aus der bereitgestellten Liste aus.
1) Primärstruktur
2) Sekundärstruktur
3) Tertiärstruktur
4) Wechselwirkungen zwischen Nukleotiden
5) Metallverbindung
6) hydrophobe Wechselwirkungen
7) fibrillär
8) kugelförmig

Antwort

Schauen Sie sich das Bild eines Polypeptids an. Geben Sie (A) den Organisationsgrad an, (B) die Monomere, aus denen es besteht, und (C) die Art der chemischen Bindungen zwischen ihnen. Wählen Sie für jeden Buchstaben den entsprechenden Begriff oder das entsprechende Konzept aus der bereitgestellten Liste aus.
1) Primärstruktur
2) Wasserstoffbrückenbindungen
3) Doppelhelix
4) Sekundärstruktur
5) Aminosäure
6) Alpha-Helix
7) Nukleotid
8) Peptidbindungen

Antwort

Es ist bekannt, dass Proteine ​​unregelmäßige Polymere mit hohem Molekulargewicht sind und für jede Art von Organismus streng spezifisch sind. Wählen Sie aus dem folgenden Text drei Aussagen aus, die einen sinnvollen Zusammenhang mit der Beschreibung dieser Merkmale haben, und notieren Sie die Nummern, unter denen sie angegeben sind.

Antwort

(1) Proteine ​​enthalten 20 verschiedene Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind. (2) Proteine ​​haben eine unterschiedliche Anzahl an Aminosäuren und die Reihenfolge ihres Wechsels im Molekül. (3) Organische Substanzen mit niedrigem Molekulargewicht haben ein Molekulargewicht von 100 bis 1000. (4) Sie sind Zwischenverbindungen oder Struktureinheiten – Monomere. (5) Viele Proteine ​​zeichnen sich durch ein Molekulargewicht von mehreren Tausend bis zu einer Million oder mehr aus, abhängig von der Anzahl der einzelnen Polypeptidketten in der einzelnen Molekülstruktur des Proteins. (6) Jede Art lebender Organismen verfügt über einen speziellen, einzigartigen Satz an Proteinen, der sie von anderen Organismen unterscheidet.
Alle diese Eigenschaften werden zur Beschreibung der Funktionen von Proteinen verwendet. Identifizieren Sie zwei Merkmale, die aus der allgemeinen Liste „herausfallen“ und notieren Sie die Nummern, unter denen sie angegeben sind.
1) regulatorisch
2) Motor
3) Rezeptor
4) Zellwände bilden

Antwort

5) dienen als Coenzyme