Սպիտակուցի երկրորդական կառուցվածքը ձևավորվում է շնորհիվ. Սպիտակուցների երկրորդական կառուցվածքը. Սպիտակուցների երկրորդական կառուցվածքի առանձնահատկությունները. Սպիտակուցների պաշտպանիչ գործառույթ

Տակ երկրորդական կառուցվածքը սպիտակուցը վերաբերում է պոլիպեպտիդային շղթայի կազմաձևին, այսինքն. Պոլիպեպտիդային շղթայի ծալման, ոլորման (ծալման, փաթեթավորման) մեթոդ՝ պարուրաձև կամ որևէ այլ ձևավորման: Այս գործընթացն ընթանում է ոչ թե քաոսային, այլ համաձայն ծրագիր, որը ներկառուցված է սպիտակուցի առաջնային կառուցվածքում. Մանրամասն ուսումնասիրվել են պոլիպեպտիդային շղթաների երկու հիմնական կոնֆիգուրացիաներ, որոնք համապատասխանում են կառուցվածքային պահանջներին և փորձարարական տվյալներին.

• a-helices,
• β-կառուցվածքներ.

Գնդաձեւ սպիտակուցների կառուցվածքի ամենահավանական տեսակը համարվում է ա- պարույր:Պոլիպեպտիդային շղթայի ոլորումը տեղի է ունենում ժամացույցի սլաքի ուղղությամբ (աջակողմյան պարույր), ինչը պայմանավորված է բնական սպիտակուցների L-ամինաթթուների բաղադրությամբ։

Շարժիչ ուժ a-պարույրների (ինչպես նաև β- կառուցվածքների) ձևավորման մեջ ամինաթթուների ջրածնային կապեր ձևավորելու ունակությունն է։

Բաց ա-խճանկարների կառուցվածքում մի շարք նախշեր:

• Խխունջի յուրաքանչյուր պտույտի (քայլի) համար կա 3,6 ամինաթթուների մնացորդ:
• Խխունջի քայլը (առանցքի երկայնքով հեռավորությունը) 0,54 նմ է մեկ պտույտում, իսկ ամինաթթվի մնացորդի համար կա 0,15 նմ։
• Պարույրի անկյունը 26° է, պարույրի 5 պտույտից հետո (18 ամինաթթուների մնացորդներ), կրկնվում է պոլիպեպտիդային շղթայի կառուցվածքային կոնֆիգուրացիան։ Սա նշանակում է, որ ա-պտուտակային կառուցվածքի կրկնության ժամկետը (կամ նույնականությունը) 2,7 նմ է։

Մազերի, մետաքսի, մկանների և այլ մանրաթելային սպիտակուցներում հայտնաբերված պոլիպեպտիդային շղթայի կոնֆիգուրացիայի մեկ այլ տեսակ կոչվում է. β-կառուցվածքներ.Այս դեպքում երկու կամ ավելի գծային պոլիպեպտիդային շղթաներ, որոնք գտնվում են զուգահեռ կամ, ավելի հաճախ, հակազուգահեռաբար, սերտորեն կապված են միջշղթայական ջրածնային կապերով հարակից շղթաների -NH և -CO խմբերի միջև՝ ձևավորելով ծալված շերտի տիպի կառուցվածք։

Պոլիպեպտիդային շղթաների β-կառուցվածքի սխեմատիկ ներկայացում:

Բնության մեջ կան սպիտակուցներ, որոնց կառուցվածքը, սակայն, չի համապատասխանում ոչ β-ին, ոչ էլ a-ին։ Նման սպիտակուցների բնորոշ օրինակ է կոլագեն- ֆիբրիլային սպիտակուցը, որը կազմում է հիմնական մասը միացնող հյուսվածքմարդկանց և կենդանիների մարմնում։

Եվս երկու մակարդակների գոյությունն այժմ ապացուցվել է ռենտգենյան դիֆրակցիոն վերլուծության մեթոդներով կառուցվածքային կազմակերպությունսպիտակուցային մոլեկուլներ, որոնք միջանկյալ են երկրորդական և երրորդական կառուցվածքների միջև: Սրանք այսպես կոչված վերերկրորդական կառույցներ և կառուցվածքային տիրույթներ:

Վերերկրորդական կառույցներպոլիպեպտիդային շղթաների ագրեգատներ են, որոնք ունեն իրենց երկրորդական կառուցվածքը և ձևավորվում են որոշ սպիտակուցներում՝ թերմոդինամիկ կամ կինետիկ կայունության արդյունքում։ Այսպիսով, գնդաձև սպիտակուցներում կան բաց (βxβ) տարրեր (ներկայացված են x հատվածով միացված երկու զուգահեռ β-շղթաներով), βaβaβ տարրեր (ներկայացված են երեք զուգահեռ β-շղթաների միջև տեղադրված α-խխունջի երկու հատվածով) և այլն։

Գնդիկավոր սպիտակուցի (ֆլավոդոքսին) տիրույթի կառուցվածքը (ըստ Ա. Ա. Բոլդիրևի)

Դոմենկոմպակտ գնդաձև կառուցվածքային միավոր է պոլիպեպտիդային շղթայի մեջ: Դոմենները կարող են կատարել տարբեր գործառույթներ և ենթարկվել ծալման (ոլորման) անկախ կոմպակտ գնդաձև կառուցվածքային միավորների, որոնք փոխկապակցված են սպիտակուցի մոլեկուլի ներսում ճկուն հատվածներով:

Օրգանիզմում սպիտակուցների դերը չափազանց մեծ է։ Ընդ որում, նյութը կարող է նման անվանում կրել միայն այն բանից հետո, երբ այն ձեռք բերի կանխորոշված ​​կառուցվածք։ Մինչ այս պահը դա պոլիպեպտիդ է, պարզապես ամինաթթուների շղթա, որը չի կարող կատարել իր նախատեսված գործառույթները։ IN ընդհանուր տեսարանսպիտակուցների տարածական կառուցվածքը (առաջնային, երկրորդական, երրորդական և տիրույթ) նրանց եռաչափ կառուցվածքն է։ Ընդ որում, մարմնի համար առավել կարևոր են երկրորդական, երրորդական և դոմենային կառուցվածքները։

Սպիտակուցի կառուցվածքի ուսումնասիրության նախադրյալները

Կառուցվածքի ուսումնասիրման մեթոդներից քիմիական նյութերՀատուկ դեր է խաղում ռենտգենյան բյուրեղագրությունը: Դրա միջոցով կարելի է տեղեկություններ ստանալ մոլեկուլային միացություններում ատոմների հաջորդականության և դրանց տարածական կազմակերպման մասին։ Պարզ ասած՝ մեկ մոլեկուլի համար կարելի է ռենտգեն նկարել, ինչը հնարավոր դարձավ 20-րդ դարի 30-ական թվականներին։

Հենց այդ ժամանակ հետազոտողները պարզեցին, որ շատ սպիտակուցներ ոչ միայն ունեն գծային կառուցվածք, այլև կարող են տեղակայվել պարույրներում, պարույրներում և տիրույթներում։ Եվ բազմաթիվ գիտական ​​փորձերի արդյունքում պարզվեց, որ սպիտակուցի երկրորդական կառուցվածքը կառուցվածքային սպիտակուցների վերջնական ձևն է, իսկ ֆերմենտների և իմունոգոլոբուլինների միջանկյալ ձևը։ Սա նշանակում է, որ նյութեր, որոնք ի վերջո ունեն երրորդական կամ չորրորդական կառուցվածք, իրենց «հասունացման» փուլում պետք է անցնեն նաև երկրորդական կառուցվածքին բնորոշ պարուրաձև ձևավորման փուլ։

Երկրորդային սպիտակուցային կառուցվածքի ձևավորում

Բջջային էնդոպլազմայի կոպիտ ցանցի ռիբոսոմների վրա պոլիպեպտիդի սինթեզն ավարտվելուն պես սկսում է ձևավորվել սպիտակուցի երկրորդական կառուցվածքը։ Պոլիպեպտիդն ինքնին երկար մոլեկուլ է, որը շատ տեղ է զբաղեցնում և անհարմար է փոխադրման և նախատեսված գործառույթները կատարելու համար։ Ուստի դրա չափերը փոքրացնելու և հատուկ հատկություններ տալու համար մշակվում է երկրորդական կառուցվածք։ Դա տեղի է ունենում ալֆա խխունջների և բետա թերթիկների ձևավորման միջոցով: Այսպիսով ստացվում է երկրորդական կառուցվածքի սպիտակուց, որը հետագայում կամ կվերածվի երրորդականի և չորրորդականի, կամ կօգտագործվի այս ձևով։

Միջնակարգ կառույցի կազմակերպում

Ինչպես ցույց են տվել բազմաթիվ հետազոտություններ, սպիտակուցի երկրորդական կառուցվածքը կա՛մ ալֆա խխունջ է, կա՛մ բետա թերթիկ, կա՛մ այս տարրերով շրջանների փոփոխություն: Ավելին, երկրորդական կառուցվածքը սպիտակուցի մոլեկուլի ոլորման և պարուրաձև ձևավորման մեթոդ է։ Սա քաոսային գործընթաց է, որը տեղի է ունենում ջրածնային կապերի պատճառով, որոնք առաջանում են պոլիպեպտիդում ամինաթթուների մնացորդների բևեռային շրջանների միջև:

Ալֆա պարույրի երկրորդական կառուցվածքը

Քանի որ պոլիպեպտիդների կենսասինթեզին մասնակցում են միայն L-ամինաթթուները, սպիտակուցի երկրորդական կառուցվածքի ձևավորումը սկսվում է պարույրը ժամացույցի սլաքի ուղղությամբ (աջ) պտտելով: Յուրաքանչյուր պարուրաձև պտույտում կա խիստ 3,6 ամինաթթու մնացորդ, իսկ պարուրաձև առանցքի երկայնքով հեռավորությունը 0,54 նմ է։ Սրանք սպիտակուցի երկրորդական կառուցվածքի ընդհանուր հատկություններ են, որոնք կախված չեն սինթեզում ներգրավված ամինաթթուների տեսակից:

Պարզվել է, որ ամբողջ պոլիպեպտիդային շղթան ամբողջությամբ պարուրաձև չէ: Նրա կառուցվածքը պարունակում է գծային հատվածներ: Մասնավորապես, պեպսինի սպիտակուցի մոլեկուլը ընդամենը 30% է պտուտակաձև, լիզոզիմը` 42%, իսկ հեմոգլոբինը` 75%: Սա նշանակում է, որ սպիտակուցի երկրորդական կառուցվածքը ոչ թե խիստ պարույր է, այլ նրա հատվածների համադրությունը գծային կամ շերտավոր հատվածների հետ։

Բետա շերտի երկրորդական կառուցվածքը

Նյութի կառուցվածքային կազմակերպման երկրորդ տեսակը բետա շերտն է, որը ջրածնային կապով միացված պոլիպեպտիդի երկու կամ ավելի շղթա է։ Վերջինս առաջանում է ազատ CO NH2 խմբերի միջև։ Այս կերպ միացվում են հիմնականում կառուցվածքային (մկանային) սպիտակուցները։

Սպիտակուցի կառուցվածքը այս տեսակիպոլիպեպտիդի մեկ շղթա՝ տերմինալ նշանակմամբ բաժինները A-Bմյուսին զուգահեռ: Միակ նախազգուշացումն այն է, որ երկրորդ մոլեկուլը գտնվում է հակազուգահեռ և նշանակված է որպես BA: Սա ձևավորում է բետա շերտ, որը կարող է բաղկացած լինել ցանկացած քանակությամբ պոլիպեպտիդային շղթաներից, որոնք կապված են բազմաթիվ ջրածնային կապերով:

Ջրածնային կապ

Սպիտակուցի երկրորդական կառուցվածքը կապ է, որը հիմնված է ատոմների հետ բազմաթիվ բևեռային փոխազդեցությունների վրա տարբեր ցուցանիշներէլեկտրաբացասականություն. Նման կապ ստեղծելու ամենամեծ կարողությունը ունեն չորս տարր՝ ֆտորը, թթվածինը, ազոտը և ջրածինը։ Սպիտակուցները պարունակում են ամեն ինչ, բացի ֆտորից: Հետևաբար, ջրածնային կապը կարող է և ձևավորվում է, ինչը հնարավոր է դարձնում պոլիպեպտիդային շղթաները միացնել բետա շերտերին և ալֆա պարույրներին։

Ամենահեշտն է բացատրել ջրածնային կապի առաջացումը՝ օգտագործելով ջրի օրինակը, որը դիպոլ է: Թթվածինը կրում է ուժեղ բացասական լիցք, և դրա բարձր բևեռացման պատճառով O-H կապջրածինը համարվում է դրական: Այս վիճակում մոլեկուլները առկա են որոշակի միջավայրում: Ավելին, նրանցից շատերը դիպչում են ու բախվում։ Այնուհետև ջրի առաջին մոլեկուլից թթվածինը գրավում է ջրածինը մյուսից: Եվ այսպես շարունակ շղթայով:

Նմանատիպ գործընթացներ տեղի են ունենում սպիտակուցներում. պեպտիդային կապի էլեկտրաբացասական թթվածինը ներգրավում է ջրածինը մեկ այլ ամինաթթվի մնացորդի ցանկացած մասից՝ ձևավորելով ջրածնային կապ: Սա թույլ բևեռային կոնյուգացիա է, որը կոտրելու համար պահանջվում է մոտ 6,3 կՋ էներգիա։

Համեմատության համար նշենք, որ սպիտակուցներում ամենաթույլ կովալենտային կապը խզելու համար պահանջում է 84 կՋ էներգիա: Ամենաուժեղ կովալենտային կապը կպահանջի 8400 կՋ: Այնուամենայնիվ, սպիտակուցի մոլեկուլում ջրածնային կապերի թիվն այնքան մեծ է, որ դրանց ընդհանուր էներգիան թույլ է տալիս մոլեկուլին գոյություն ունենալ ագրեսիվ պայմաններում և պահպանել իր տարածական կառուցվածքը: Ահա թե ինչու գոյություն ունեն սպիտակուցներ: Այս տեսակի սպիտակուցի կառուցվածքն ապահովում է մկանների, ոսկորների և կապանների աշխատանքի համար անհրաժեշտ ուժ: Մարմնի համար սպիտակուցների երկրորդական կառուցվածքի նշանակությունն այնքան հսկայական է։

Սպիտակուցների կառուցվածքային կազմակերպման չորս մակարդակ կա՝ առաջնային, երկրորդային, երրորդային և չորրորդական։ Յուրաքանչյուր մակարդակ ունի իր առանձնահատկությունները:

Սպիտակուցների առաջնային կառուցվածքը ամինաթթուների գծային պոլիպեպտիդային շղթա է, որը կապված է պեպտիդային կապերով։ Առաջնային կառուցվածքը սպիտակուցի մոլեկուլի կառուցվածքային կազմակերպման ամենապարզ մակարդակն է։ Բարձր կայունություն նրան տալիս են կովալենտային պեպտիդային կապերը մի ամինաթթվի α-ամինո խմբի և մեկ այլ ամինաթթվի α-կարբոքսիլ խմբի միջև։ [ցույց տալ] .

Եթե ​​պրոլինի կամ հիդրօքսիպրոլինի իմինո խումբը ներգրավված է պեպտիդային կապի ձևավորման մեջ, ապա այն ունի այլ ձև. [ցույց տալ] .

Երբ բջիջներում ձևավորվում են պեպտիդային կապեր, մի ամինաթթվի կարբոքսիլ խումբը սկզբում ակտիվանում է, այնուհետև այն միավորվում է մյուսի ամինային խմբի հետ։ Մոտավորապես նույն կերպ է իրականացվում պոլիպեպտիդների լաբորատոր սինթեզը։

Պեպտիդային կապը պոլիպեպտիդային շղթայի կրկնվող հատվածն է։ Այն ունի մի շարք առանձնահատկություններ, որոնք ազդում են ոչ միայն առաջնային կառուցվածքի ձևի, այլև պոլիպեպտիդային շղթայի կազմակերպման ավելի բարձր մակարդակների վրա.

• համապլանարություն - պեպտիդային խմբում ընդգրկված բոլոր ատոմները գտնվում են նույն հարթության մեջ.
• երկու ռեզոնանսային ձևերով (կետո կամ էնոլ ձևով) գոյություն ունենալու ունակություն.
• փոխարինողների տրանս դիրքը C-N կապի նկատմամբ.
• ջրածնային կապեր ձևավորելու ունակությունը, և պեպտիդային խմբերից յուրաքանչյուրը կարող է երկու ջրածնային կապ ստեղծել այլ խմբերի հետ, ներառյալ պեպտիդները:

Բացառություն են կազմում պեպտիդային խմբերը, որոնք ներառում են պրոլինի կամ հիդրօքսիպրոլինի ամինո խումբը: Նրանք կարողանում են ստեղծել միայն մեկ ջրածնային կապ (տե՛ս վերևում): Սա ազդում է սպիտակուցի երկրորդական կառուցվածքի ձևավորման վրա: Պոլիպեպտիդային շղթան այն տարածքում, որտեղ գտնվում է պրոլինը կամ հիդրօքսիպրոլինը, հեշտությամբ թեքվում է, քանի որ այն, ինչպես միշտ, չի պահպանվում երկրորդ ջրածնային կապով:

Պեպտիդների և պոլիպեպտիդների անվանակարգ . Պեպտիդների անվանումը կազմված է դրանց բաղկացուցիչ ամինաթթուների անվանումներից։ Երկու ամինաթթուները կազմում են դիպեպտիդ, երեքը՝ տրիպեպտիդ, չորսը՝ տետրապեպտիդ և այլն: Ցանկացած երկարությամբ պեպտիդ կամ պոլիպեպտիդ շղթա ունի N-տերմինալ ամինաթթու, որը պարունակում է ազատ ամին խումբ և C-տերմինալ ամինաթթու՝ ազատ կարբոքսիլ պարունակող: խումբ. Պոլիպեպտիդներն անվանելիս բոլոր ամինաթթուները հաջորդաբար թվարկվում են՝ սկսած N-տերմինալից, իրենց անուններում, բացառությամբ C-տերմինալիի, փոխարինելով -in վերջածանցը -yl-ով (քանի որ պեպտիդների ամինաթթուներն այլևս չունեն կարբոքսիլ խումբ, բայց կարբոնիլ): Օրինակ՝ նկ. 1 տրիպեպտիդ - լեյկ տիղմֆենիլալան տիղմթրեոն մեջ.

Սպիտակուցի առաջնային կառուցվածքի առանձնահատկությունները . Պոլիպեպտիդային շղթայի ողնաշարում կոշտ կառուցվածքները (հարթ պեպտիդային խմբեր) փոխարինվում են համեմատաբար շարժական շրջաններով (-CHR), որոնք ունակ են պտտվել կապերի շուրջ։ Պոլիպեպտիդային շղթայի նման կառուցվածքային առանձնահատկությունները ազդում են դրա տարածական դասավորության վրա։

Երկրորդական կառուցվածքը պոլիպեպտիդային շղթան դասավորված կառուցվածքի մեջ ծալելու միջոց է` նույն շղթայի կամ հարակից պոլիպեպտիդային շղթաների պեպտիդ խմբերի միջև ջրածնային կապերի ձևավորման պատճառով: Ըստ իրենց կոնֆիգուրացիայի՝ երկրորդական կառույցները բաժանվում են պարուրաձև (α-խխունջ) և շերտավոր-ծալովի (β-կառուցվածք և խաչաձև β-ձև):

α-Helix. Սա երկրորդական սպիտակուցային կառուցվածքի տեսակ է, որը նման է սովորական պարույրի, որը ձևավորվել է մեկ պոլիպեպտիդային շղթայի միջպեպտիդային ջրածնային կապերի շնորհիվ: α-խխունջի կառուցվածքի մոդելը (նկ. 2), որը հաշվի է առնում պեպտիդային կապի բոլոր հատկությունները, առաջարկվել է Փոլինգի և Քորիի կողմից։ α-helix-ի հիմնական հատկանիշները.

• պտուտակավոր սիմետրիա ունեցող պոլիպեպտիդային շղթայի պարուրաձև կոնֆիգուրացիա;
• յուրաքանչյուր առաջին և չորրորդ ամինաթթուների մնացորդի պեպտիդային խմբերի միջև ջրածնային կապերի ձևավորում.
• պարուրաձև շրջադարձերի կանոնավորություն;
• α-խխունջում բոլոր ամինաթթուների մնացորդների համարժեքությունը՝ անկախ դրանց կողային ռադիկալների կառուցվածքից.
• ամինաթթուների կողմնակի ռադիկալները չեն մասնակցում α-խխունջի ձևավորմանը:

Արտաքինից α-խխունջը նման է էլեկտրական վառարանի մի փոքր ձգված պարույրի: Առաջին և չորրորդ պեպտիդ խմբերի միջև ջրածնային կապերի կանոնավորությունը որոշում է պոլիպեպտիդային շղթայի շրջադարձերի կանոնավորությունը։ Մեկ պտույտի բարձրությունը կամ α-խխունջի քայլը 0,54 նմ է; այն ներառում է 3,6 ամինաթթուների մնացորդներ, այսինքն՝ յուրաքանչյուր ամինաթթվի մնացորդ շարժվում է առանցքի երկայնքով (ամինաթթվի մեկ մնացորդի բարձրությունը) 0,15 նմ (0,54:3,6 = 0,15 նմ), ինչը թույլ է տալիս խոսել բոլոր ամինաթթուների մնացորդների համարժեքության մասին։ α-խխունջում։ α-խխունջի կանոնավորության ժամկետը 5 պտույտ է կամ 18 ամինաթթվի մնացորդ; մեկ պարբերության երկարությունը 2,7 նմ է։ Բրինձ. 3. Pauling-Corey a-helix մոդելը

β-Կառուցվածք. Սա երկրորդական կառուցվածքի տեսակ է, որն ունի պոլիպեպտիդային շղթայի մի փոքր կոր կոնֆիգուրացիա և ձևավորվում է միջպեպտիդային ջրածնային կապերով մեկ պոլիպեպտիդ շղթայի կամ հարակից պոլիպեպտիդ շղթաների առանձին հատվածներում: Այն նաև կոչվում է շերտավոր ծալքավոր կառուցվածք։ Կան β- կառուցվածքների տարատեսակներ։ Սպիտակուցի մեկ պոլիպեպտիդ շղթայով ձևավորված սահմանափակ շերտավոր շրջանները կոչվում են խաչաձև β ձև (կարճ β կառուցվածք): Ջրածնային կապերը խաչաձև β ձևով ձևավորվում են պոլիպեպտիդային շղթայի օղակների պեպտիդային խմբերի միջև։ Մեկ այլ տեսակ՝ ամբողջական β- կառուցվածքը, բնորոշ է ամբողջ պոլիպեպտիդային շղթային, որն ունի ձգված ձև և պահպանվում է միջպեպտիդային ջրածնային կապերով հարակից զուգահեռ պոլիպեպտիդ շղթաների միջև (նկ. 3): Այս կառույցը հիշեցնում է ակորդեոնի փուչիկը։ Ավելին, β- կառուցվածքների տարբերակները հնարավոր են. դրանք կարող են ձևավորվել զուգահեռ շղթաներով (պոլիպեպտիդային շղթաների N-տերմինալ ծայրերն ուղղված են նույն ուղղությամբ) և հակազուգահեռ (N-տերմինալ ծայրերն ուղղված են տարբեր ուղղություններով): Մեկ շերտի կողային ռադիկալները տեղադրվում են մեկ այլ շերտի կողային ռադիկալների միջև:

Սպիտակուցներում հնարավոր են անցումներ α-կառուցվածքներից β-կառուցվածքների և ետ՝ ջրածնային կապերի վերադասավորման շնորհիվ։ Շղթայի երկայնքով սովորական միջպեպտիդային ջրածնային կապերի փոխարեն (որի շնորհիվ պոլիպեպտիդային շղթան ոլորվում է պարույրի մեջ), պարուրաձև հատվածները արձակվում են, և ջրածնային կապերը փակվում են պոլիպեպտիդային շղթաների երկարացված բեկորների միջև: Այս անցումը հայտնաբերված է կերատինի մեջ՝ մազերի սպիտակուցը: Մազերը ալկալայինով լվանալիս լվացող միջոցներβ-կերատինի պարուրաձև կառուցվածքը հեշտությամբ քայքայվում է և այն վերածվում է α-կերատինի (գանգուր մազերը ուղղվում են):

Սպիտակուցների կանոնավոր երկրորդական կառուցվածքների (α-պարույրներ և β-կառուցվածքներ) ոչնչացումը բյուրեղի հալման անալոգիայով կոչվում է պոլիպեպտիդների «հալում»։ Այս դեպքում ջրածնային կապերը կոտրվում են, և պոլիպեպտիդային շղթաները պատահական խճճվածքի ձև են ստանում։ Հետևաբար, երկրորդական կառուցվածքների կայունությունը որոշվում է միջպեպտիդային ջրածնային կապերով։ Կապերի այլ տեսակներ գրեթե չեն մասնակցում դրան, բացառությամբ պոլիպեպտիդային շղթայի երկայնքով դիսուլֆիդային կապերի ցիստեինի մնացորդների վայրերում: Կարճ պեպտիդները փակվում են ցիկլերի մեջ՝ դիսուլֆիդային կապերի պատճառով։ Շատ սպիտակուցներ պարունակում են ինչպես α-պտուտակային շրջաններ, այնպես էլ β- կառուցվածքներ: 100% α-պարույրից բաղկացած բնական սպիտակուցներ գրեթե չկան (բացառություն է կազմում պարամյոսինը՝ մկանային սպիտակուցը, որը 96-100% α-պարույր է), մինչդեռ սինթետիկ պոլիպեպտիդներն ունեն 100% պարույր։

Այլ սպիտակուցներ ունեն տարբեր աստիճանի ոլորում: Պարամյոսինի, միոգլոբինի և հեմոգլոբինի մեջ նկատվում է α-պտուտակային կառուցվածքների բարձր հաճախականություն։ Ի տարբերություն տրիպսինի՝ ռիբոնուկլեազի, պոլիպեպտիդային շղթայի զգալի մասը ծալված է շերտավոր β-կառուցվածքների։ Աջակցող հյուսվածքների սպիտակուցներ՝ կերատին (մազի, բրդի սպիտակուց), կոլագեն (ջլերի, մաշկի սպիտակուց), ֆիբրոին (բնական մետաքսի սպիտակուց) ունեն պոլիպեպտիդային շղթաների β-կոնֆիգուրացիա։ Սպիտակուցների պոլիպեպտիդային շղթաների տարբեր աստիճանի պարուրաձևությունը ցույց է տալիս, որ ակնհայտորեն կան ուժեր, որոնք մասամբ խաթարում են պարուրաձևությունը կամ «կոտրում» պոլիպեպտիդային շղթայի կանոնավոր ծալումը։ Դրա պատճառը սպիտակուցի պոլիպեպտիդային շղթայի ավելի կոմպակտ ծալումն է որոշակի ծավալով, այսինքն՝ երրորդական կառուցվածքի մեջ:

Սպիտակուցի երրորդական կառուցվածքը

Սպիտակուցի երրորդական կառուցվածքը տարածության մեջ պոլիպեպտիդային շղթայի դասավորվածության ձևն է: Կախված իրենց երրորդական կառուցվածքի ձևից՝ սպիտակուցները հիմնականում բաժանվում են գնդաձև և ֆիբրիլային։ Գնդիկավոր սպիտակուցներն ամենից հաճախ ունենում են էլիպսոիդ ձև, իսկ ֆիբրիլային (թելանման) սպիտակուցները՝ երկարավուն (ձողաձողի կամ լիսեռի ձև)։

Այնուամենայնիվ, սպիտակուցների երրորդային կառուցվածքի կոնֆիգուրացիան դեռ հիմք չի տալիս մտածելու, որ մանրաթելային սպիտակուցներն ունեն միայն β-կառուցվածք, իսկ գնդիկավոր սպիտակուցները՝ α-պտուտակաձև կառուցվածք։ Կան մանրաթելային սպիտակուցներ, որոնք ունեն պտուտակավոր, այլ ոչ թե շերտավոր, ծալված երկրորդական կառուցվածք: Օրինակ՝ α-կերատին և պարամյոսին (փափկամարմինների խցանող մկանների սպիտակուց), տրոպոմիոզիններ (սպիտակուցներ) կմախքի մկանները) պատկանում են ֆիբրիլային սպիտակուցներին (ունեն ձողաձև ձև), և նրանց երկրորդական կառուցվածքը α-խխունջ է. Ի հակադրություն, գնդաձև սպիտակուցները կարող են պարունակել մեծ քանակությամբ β-կառուցվածքներ:

Գծային պոլիպեպտիդային շղթայի պարույրացումը նվազեցնում է դրա չափը մոտավորապես 4 անգամ; և երրորդական կառուցվածքի մեջ փաթեթավորվելը այն դարձնում է տասնյակ անգամ ավելի կոմպակտ, քան սկզբնական շղթան:

Կապեր, որոնք կայունացնում են սպիտակուցի երրորդական կառուցվածքը . Ամինաթթուների կողային ռադիկալների միջև կապերը դեր են խաղում երրորդական կառուցվածքի կայունացման գործում: Այս կապերը կարելի է բաժանել.

• ուժեղ (կովալենտ) [ցույց տալ] .

  Կովալենտային կապերը ներառում են դիսուլֆիդային կապեր (-S-S-) պոլիպեպտիդային շղթայի տարբեր մասերում տեղակայված ցիստեինների կողային ռադիկալների միջև; isopeptide, կամ pseudopeptide, - լիզինի, արգինինի և ոչ α-ամինո խմբերի կողմնակի ռադիկալների ամինո խմբերի և ասպարտիկ, գլուտամիկ և ամինոցիտրիկ թթուների կողմնակի ռադիկալների COOH խմբերի և ոչ ամինաթթուների α-կարբոքսիլ խմբերի միջև: Այստեղից էլ այս տեսակի կապի անվանումը՝ պեպտիդային: Հազվագյուտ էսթերային կապ է ձևավորվում COOH երկկարբոքսիլային ամինաթթուների (ասպարտիկ, գլուտամիկ) և OH հիդրօքսիամինաթթուների խմբից (սերին, թրեոնին):

• թույլ (բևեռային և վան դեր Վալս) [ցույց տալ] .

  TO բևեռային կապերներառում են ջրածին և իոնային: Ջրածնային կապերը, ինչպես միշտ, առաջանում են մի ամինաթթվի կողային ռադիկալի -NH 2, -OH կամ -SH խմբի և մյուսի կարբոքսիլ խմբի միջև: Իոնային կամ էլեկտրաստատիկ կապերը ձևավորվում են, երբ կողային ռադիկալների լիցքավորված խմբերը -NH + 3 (լիզին, արգինին, հիստիդին) և -COO - (ասպարտիկ և գլուտամինաթթուներ) շփվում են:

  Ոչ բևեռային կամ վան դեր Վալսյան կապերձևավորվում է ամինաթթուների ածխաջրածնային ռադիկալների միջև: Ալանին, վալին, իզոլեյցին, մեթիոնին և ֆենիլալանին ամինաթթուների հիդրոֆոբ ռադիկալները փոխազդում են միմյանց հետ ջրային միջավայրում։ Թույլ վան դեր Վալսի կապերը նպաստում են ոչ բևեռային ռադիկալների հիդրոֆոբ միջուկի ձևավորմանը սպիտակուցի գնդիկի ներսում: Որքան շատ են ոչ բևեռային ամինաթթուները, այնքան մեծ է վան դեր Վալսի կապերի դերը պոլիպեպտիդային շղթայի ծալման մեջ։

Ամինաթթուների կողային ռադիկալների միջև բազմաթիվ կապեր որոշում են սպիտակուցի մոլեկուլի տարածական կոնֆիգուրացիան:

Սպիտակուցների երրորդային կառուցվածքի կազմակերպման առանձնահատկությունները . Պոլիպեպտիդային շղթայի երրորդային կառուցվածքի կառուցվածքը որոշվում է դրանում ընդգրկված ամինաթթուների կողային ռադիկալների (որոնք նկատելի ազդեցություն չունեն առաջնային և երկրորդային կառուցվածքների ձևավորման վրա) և միկրոմիջավայրի հատկություններով, այսինքն. միջավայրը։ Երբ ծալվում է, սպիտակուցի պոլիպեպտիդային շղթան հակված է էներգիայի համար բարենպաստ ձև ստանալ, որը բնութագրվում է նվազագույնով. ազատ էներգիա. Հետևաբար, ոչ բևեռային R- խմբերը, «խուսափելով» ջրից, ձևավորում են, ասես, սպիտակուցի երրորդական կառուցվածքի ներքին մասը, որտեղ գտնվում է պոլիպեպտիդային շղթայի հիդրոֆոբ մնացորդների հիմնական մասը։ Սպիտակուցի գլոբուլի կենտրոնում ջրի մոլեկուլներ գրեթե չկան։ Ամինաթթվի բևեռային (հիդրոֆիլ) R խմբերը գտնվում են այս հիդրոֆոբ միջուկից դուրս և շրջապատված են ջրի մոլեկուլներով։ Պոլիպեպտիդային շղթան խճճված է եռաչափ տարածության մեջ: Երբ այն թեքվում է, երկրորդական պարուրաձև կոնֆորմացիան խաթարվում է: Շղթան «կոտրվում է» թույլ կետերում, որտեղ գտնվում են պրոլինը կամ հիդրօքսիպրոլինը, քանի որ այս ամինաթթուներն ավելի շարժուն են շղթայում՝ ձևավորելով միայն մեկ ջրածնային կապ այլ պեպտիդային խմբերի հետ։ Մեկ այլ ճկման տեղ է գլիցինը, որն ունի փոքր R խումբ (ջրածին): Հետևաբար, այլ ամինաթթուների R-խմբերը, երբ կուտակվում են, հակված են զբաղեցնել ազատ տարածությունը գլիկինի գտնվելու վայրում: Մի շարք ամինաթթուներ՝ ալանինը, լեյցինը, գլուտամատը, հիստիդինը, նպաստում են սպիտակուցներում կայուն պտուտակային կառուցվածքների պահպանմանը, իսկ մեթիոնինը, վալինը, իզոլեյցինը, ասպարթաթթուն նպաստում են β-կառուցվածքների ձևավորմանը: Երրորդական կոնֆիգուրացիա ունեցող սպիտակուցի մոլեկուլում կան α-պարուրաձև (պտուտակաձև), β կառուցվածքների (շերտավոր) և պատահական կծիկի տեսքով շրջաններ։ Միայն սպիտակուցի ճիշտ տարածական դասավորությունն է այն ակտիվացնում. դրա խախտումը հանգեցնում է սպիտակուցի հատկությունների փոփոխության և կենսաբանական ակտիվության կորստի:

Չորրորդական սպիտակուցի կառուցվածքը

Մեկ պոլիպեպտիդային շղթայից բաղկացած սպիտակուցներն ունեն միայն երրորդական կառուցվածք։ Դրանք ներառում են միոգլոբին - մկանային հյուսվածքի սպիտակուց, որը ներգրավված է թթվածնի, մի շարք ֆերմենտների (լիզոզիմ, պեպսին, տրիպսին և այլն) կապի մեջ: Այնուամենայնիվ, որոշ սպիտակուցներ կառուցված են մի քանի պոլիպեպտիդային շղթաներից, որոնցից յուրաքանչյուրն ունի երրորդական կառուցվածք: Նման սպիտակուցների համար ներդրվել է չորրորդական կառուցվածքի հասկացությունը, որը երրորդական կառուցվածքով մի քանի պոլիպեպտիդային շղթաների կազմակերպումն է մեկ ֆունկցիոնալ սպիտակուցի մոլեկուլի մեջ։ Չորրորդական կառուցվածքով նման սպիտակուցը կոչվում է օլիգոմեր, իսկ երրորդական կառուցվածքով նրա պոլիպեպտիդային շղթաները՝ պրոտոմերներ կամ ենթամիավորներ (նկ. 4):

Չորրորդական կազմակերպման մակարդակում սպիտակուցները պահպանում են երրորդային կառուցվածքի հիմնական կոնֆիգուրացիան (գլոբուլային կամ ֆիբրիլային): Օրինակ՝ հեմոգլոբինը չորրորդական կառուցվածքով սպիտակուց է և բաղկացած է չորս ենթամիավորներից։ Ենթամիավորներից յուրաքանչյուրը գնդաձեւ սպիտակուց է և, ընդհանուր առմամբ, հեմոգլոբինը նույնպես ունի գնդաձև կոնֆիգուրացիա։ Մազերի և բրդի սպիտակուցներ՝ կերատինները, որոնք երրորդական կառուցվածքով կապված են ֆիբրիլային սպիտակուցների հետ, ունեն ֆիբրիլային կոնֆորմացիա և չորրորդական կառուցվածք:

Սպիտակուցի չորրորդական կառուցվածքի կայունացում . Բոլոր սպիտակուցները, որոնք ունեն չորրորդական կառուցվածք, մեկուսացված են առանձին մակրոմոլեկուլների տեսքով, որոնք չեն տրոհվում ենթամիավորների։ Ենթամիավորների մակերևույթների միջև շփումները հնարավոր են միայն ամինաթթուների մնացորդների բևեռային խմբերի շնորհիվ, քանի որ պոլիպեպտիդային շղթաներից յուրաքանչյուրի երրորդական կառուցվածքի ձևավորման ժամանակ ոչ բևեռային ամինաթթուների կողային ռադիկալները (որոնք կազմում են բոլոր պրոտեինոգեն ամինաթթուները) թաքնված են ենթամիավորի ներսում: Նրանց բևեռային խմբերի միջև ձևավորվում են բազմաթիվ իոնային (աղ), ջրածնային, որոշ դեպքերում դիսուլֆիդային կապեր, որոնք ամուր են պահում ենթամիավորները՝ կազմակերպված համալիրի տեսքով։ Ջրածնային կապերը կոտրող նյութերի կամ դիսուլֆիդային կամուրջները կրճատող նյութերի օգտագործումը առաջացնում է պրոտոմերների տարանջատում և սպիտակուցի չորրորդական կառուցվածքի քայքայում։ Աղյուսակում 1-ն ամփոփում է կապերի վերաբերյալ տվյալները, որոնք կայունացնում են սպիտակուցի մոլեկուլի կազմակերպման տարբեր մակարդակները [ցույց տալ] .

Որոշ ֆիբրիլային սպիտակուցների կառուցվածքային կազմակերպման առանձնահատկությունները

Ֆիբրիլային սպիտակուցների կառուցվածքային կազմակերպումն ունի մի շարք առանձնահատկություններ՝ համեմատած գնդաձեւ սպիտակուցների հետ։ Այս հատկանիշները կարելի է տեսնել կերատինի, ֆիբրոինի և կոլագենի օրինակով: Կերատինները գոյություն ունեն α- և β-կոնֆորմացիաներով: α-կերատինները և ֆիբրոինը ունեն շերտավոր ծալքավոր երկրորդական կառուցվածք, սակայն կերատինում շղթաները զուգահեռ են, իսկ ֆիբրոինը հակազուգահեռ են (տես նկ. 3); Բացի այդ, կերատինը պարունակում է միջշղթայական դիսուլֆիդային կապեր, մինչդեռ ֆիբրոինը դրանք չունի։ Դիսուլֆիդային կապերի խզումը հանգեցնում է կերատիններում պոլիպեպտիդային շղթաների բաժանմանը: Ընդհակառակը, կերատիններում առավելագույն թվով դիսուլֆիդային կապերի ձևավորումը օքսիդացնող նյութերի ազդեցության միջոցով ստեղծում է ուժեղ տարածական կառուցվածք: Ընդհանուր առմամբ, ֆիբրիլային սպիտակուցներում, ի տարբերություն գնդաձևների, երբեմն դժվար է խստորեն տարբերակել կազմակերպման տարբեր մակարդակները: Եթե ​​ընդունենք (ինչ վերաբերում է գնդաձև սպիտակուցին), որ երրորդական կառուցվածքը պետք է ձևավորվի մեկ պոլիպեպտիդ շղթա տարածության մեջ դնելով, իսկ չորրորդականը մի քանի շղթաներով, ապա ֆիբրիլային սպիտակուցներում մի քանի պոլիպեպտիդ շղթաներ արդեն ներգրավված են երկրորդական կառուցվածքի ձևավորման մեջ։ . Ֆիբրիլային սպիտակուցի տիպիկ օրինակ է կոլագենը, որը մարդու օրգանիզմի ամենաառատ սպիտակուցներից մեկն է (բոլոր սպիտակուցների զանգվածի մոտ 1/3-ը): Այն հայտնաբերված է հյուսվածքներում, որոնք ունեն բարձր ամրություն և ցածր ձգվողություն (ոսկորներ, ջլեր, մաշկ, ատամներ և այլն): Կոլագենում ամինաթթուների մնացորդների մեկ երրորդը գլիցին է, իսկ մոտ մեկ քառորդը կամ մի փոքր ավելին՝ պրոլինը կամ հիդրօքսիպրոլինը։

Կոլագենի մեկուսացված պոլիպեպտիդային շղթան (առաջնային կառուցվածքը) կարծես կոտրված գիծ լինի։ Այն պարունակում է մոտ 1000 ամինաթթուներ և ունի մոտ 10 5 մոլեկուլային զանգված (նկ. 5, ա, բ): Պոլիպեպտիդային շղթան կառուցված է հետևյալ բաղադրությամբ ամինաթթուների կրկնվող եռյակից (եռյակ)՝ gly-A-B, որտեղ A և B-ն այլ ամինաթթուներ են, բացի գլիկինից (առավել հաճախ՝ պրոլին և հիդրօքսիպրոլին): Կոլագենի պոլիպեպտիդային շղթաները (կամ α-շղթաները) երկրորդական և երրորդական կառուցվածքների ձևավորման ժամանակ (նկ. 5, գ և դ) չեն կարող առաջացնել տիպիկ α-սպիրալներ՝ պարուրաձև համաչափությամբ։ Պրոլինը, հիդրօքսիպրոլինը և գլիկինը (հակաթելային ամինաթթուներ) խանգարում են դրան: Հետևաբար, երեք α-շղթաներ ձևավորում են, ասես, ոլորված պարույրներ, ինչպես երեք թելեր, որոնք փաթաթվում են գլանով: Երեք պարուրաձև α շղթաներ կազմում են կրկնվող կոլագենի կառուցվածք, որը կոչվում է տրոպոկոլագեն (նկ. 5d): Տրոպոկոլագենն իր կազմակերպման մեջ կոլագենի երրորդական կառուցվածքն է: Պրոլինի և հիդրօքսիպրոլինի հարթ օղակները, որոնք պարբերաբար փոխվում են շղթայի երկայնքով, տալիս են նրան կոշտություն, ինչպես նաև տրոպոկոլագենի α-շղթաների միջև շղթայական կապերը (այդ պատճառով էլ կոլագենը դիմացկուն է ձգվելուն): Տրոպոկոլագենը, ըստ էության, կոլագենի մանրաթելերի ենթամիավոր է: Տրոպոկոլագենի ստորաբաժանումների տեղադրումը կոլագենի չորրորդական կառուցվածքում տեղի է ունենում փուլերով (նկ. 5e):

Կոլագենի կառուցվածքների կայունացումը տեղի է ունենում միջշղթայական ջրածնի, իոնային և վան դեր Վալսյան կապերի և կովալենտային կապերի փոքր քանակի պատճառով:

Կոլագենի α-շղթաները տարբեր են քիմիական կառուցվածքը. Կան α 1 շղթաներ տարբեր տեսակներ(I, II, III, IV) և α 2 շղթաներ: Կախված նրանից, թե որ α 1 - և α 2 - շղթաներն են ներգրավված տրոպոկոլագենի եռաշղթա պարույրի ձևավորման մեջ, առանձնանում են կոլագենի չորս տեսակ.

• առաջին տեսակը - երկու α 1 (I) և մեկ α 2 շղթա;
• երկրորդ տեսակը - երեք α 1 (II) շղթա;
• երրորդ տեսակ - երեք α 1 (III) շղթա;
• չորրորդ տեսակ - երեք α 1 (IV) շղթա։

Ամենատարածված տիպի 1 կոլագենը հայտնաբերված է ոսկրային հյուսվածք, մաշկ, ջլեր; II տիպի կոլագենը հայտնաբերված է աճառ հյուսվածքև այլն: Գործվածքի մեկ տեսակի մեջ կարող է լինել տարբեր տեսակներկոլագեն.

Կոլագենային կառուցվածքների պատվիրված ագրեգացիան, դրանց կոշտությունն ու իներտությունը ապահովում են կոլագենի մանրաթելերի բարձր ամրությունը։ Կոլագենի սպիտակուցները պարունակում են նաև ածխաջրածին բաղադրիչներ, այսինքն՝ դրանք սպիտակուց-ածխաջրային բարդույթներ են։

Կոլագենը արտաբջջային սպիտակուց է, որը ձևավորվում է բոլոր օրգաններում հայտնաբերված շարակցական հյուսվածքի բջիջներից: Հետևաբար, կոլագենի վնասով (կամ դրա ձևավորման խանգարմամբ) առաջանում են բազմաթիվ խանգարումներ օժանդակ գործառույթներօրգանների միացնող հյուսվածք.

Առաջնայինի համեմատ ավելի կոմպակտ կառուցվածքում, որում պեպտիդային խմբերի փոխազդեցությունը տեղի է ունենում նրանց միջև ջրածնային կապերի ձևավորմամբ։

Սկյուռիկը պարանի և ակորդեոնի տեսքով դնելը

Նման կառույցների երկու տեսակ կա. պառկեցնելով սկյուռին պարանի տեսքովԵվ ակորդեոնաձեւ.

Երկրորդային կառուցվածքի ձևավորումը պայմանավորված է պեպտիդի՝ համապատասխանություն ընդունելու ցանկությամբ ամենամեծ թիվըկապեր պեպտիդային խմբերի միջև. Երկրորդական կառուցվածքի տեսակը կախված է պեպտիդային կապի կայունությունից, ածխածնի կենտրոնական ատոմի և պեպտիդ խմբի ածխածնի միջև կապի շարժունակությունից և ամինաթթուների ռադիկալի չափից։

Այս ամենը, զուգորդված ամինաթթուների հաջորդականության հետ, հետագայում կհանգեցնի խստորեն սահմանված սպիտակուցի կոնֆիգուրացիայի:

Երկուսն են հնարավոր տարբերակներըերկրորդական կառուցվածք՝ α-խխունջ (α-կառուցվածք) և β-ծալքավոր շերտ (β-կառուցվածք): Որպես կանոն, երկու կառույցներն էլ առկա են մեկ սպիտակուցի մեջ, բայց տարբեր համամասնություններով։ Գնդաձեւ սպիտակուցներում գերակշռում է α-խխունջը, մանրաթելային սպիտակուցներում՝ β կառուցվածքը։

Ջրածնային կապերի մասնակցությունը երկրորդական կառուցվածքի առաջացմանը:

Երկրորդական կառուցվածքը ձևավորվում է միայն պեպտիդային խմբերի միջև ջրածնային կապերի մասնակցությամբ. մի խմբի թթվածնի ատոմը փոխազդում է երկրորդի ջրածնի ատոմի հետ, միևնույն ժամանակ երկրորդ պեպտիդ խմբի թթվածինը կապվում է երրորդի ջրածնի հետ, և այլն:

α-Helix

Սպիտակուցի ծալում α-խխունջի տեսքով։

Այս կառուցվածքը աջակողմյան պարույր է, որը ձևավորվում է ջրածնային կապերով 1-ին և 4-րդ, 4-րդ և 7-րդ, 7-րդ և 10-րդ և այլն ամինաթթուների մնացորդների պեպտիդային խմբերի միջև։

Խխունջի ձևավորումը կանխում են պրոլինը և հիդրօքսիպրոլինը, որոնք իրենց կառուցվածքի շնորհիվ առաջացնում են շղթայի «կոտրվածք», նրա կտրուկ թեքում։

Խխունջի պտույտի բարձրությունը 0,54 նմ է և համապատասխանում է 3,6 ամինաթթուների մնացորդներին, 5 լրիվ պտույտները համապատասխանում են 18 ամինաթթուների և զբաղեցնում են 2,7 նմ։

β-ծալովի շերտ

Սպիտակուցը ծալվում է β-ծալքավոր թերթիկի մեջ:

Ծալման այս մեթոդում սպիտակուցի մոլեկուլը գտնվում է «օձի» պես, շղթայի հեռավոր հատվածները մոտ են միմյանց: Արդյունքում, սպիտակուցային շղթայից նախկինում հեռացված ամինաթթուների պեպտիդային խմբերը կարողանում են փոխազդել ջրածնային կապերի միջոցով։

Սպիտակուցի մոլեկուլն ունի չորս տեսակի կառուցվածքային կազմակերպություն՝ առաջնային, երկրորդային, երրորդային և չորրորդական։

Առաջնային կառուցվածքը

Գծային կառուցվածք, որը պոլիպեպտիդային շղթայում ամինաթթուների մնացորդների խիստ սահմանված գենետիկորեն որոշված ​​հաջորդականություն է։ Հաղորդակցության հիմնական տեսակն է պեպտիդ (պեպտիդային կապի ձևավորման մեխանիզմը և բնութագրերը քննարկված են վերևում):

Պոլիպեպտիդային շղթան ունի զգալի ճկունություն և արդյունքում ձեռք է բերում որոշակի տարածական կառուցվածք (կոնֆորմացիա) շղթայական փոխազդեցությունների շրջանակներում։

Սպիտակուցներում կան պեպտիդային շղթաների կոնֆորմացիայի երկու մակարդակ՝ երկրորդական և երրորդական կառուցվածքներ։

Սպիտակուցի երկրորդական կառուցվածքը

Սա պոլիպեպտիդային շղթայի դասավորությունն է պատվիրված կառուցվածքի` մեկ պոլիպեպտիդ շղթայի կամ հարակից շղթայի պեպտիդային խմբերի ատոմների միջև ջրածնային կապերի ձևավորման պատճառով:

Երկրորդական կառուցվածքի ձևավորման ընթացքում ջրածնային կապեր են ձևավորվում պեպտիդ խմբերի թթվածնի և ջրածնի ատոմների միջև.

Ըստ կոնֆիգուրացիայի՝ երկրորդական կառուցվածքը բաժանվում է երկու տեսակի.

պտուտակավոր (α-պարույր)

շերտավոր (β-կառուցվածք և խաչաձև β-ձև):

α-Helix կարծես սովորական պարույր լինի: Այն ձևավորվում է մեկ պոլիպեպտիդային շղթայի միջպեպտիդային ջրածնային կապերի շնորհիվ (նկ. 1):

Բրինձ. 1. α-պարույրի առաջացման սխեմա

α-խխունջի հիմնական բնութագրերը.

– ջրածնային կապեր են ձևավորվում յուրաքանչյուր առաջին և չորրորդ ամինաթթվի մնացորդի պեպտիդային խմբերի միջև.

– պարույրի պտույտները կանոնավոր են՝ 3,6 ամինաթթուների մնացորդներով մեկ պտույտում;

- ամինաթթուների կողմնակի ռադիկալները չեն մասնակցում α-խխունջի ձևավորմանը.

- բոլոր պեպտիդային խմբերը մասնակցում են ջրածնային կապի ձևավորմանը, որը որոշում է α-խխունջի առավելագույն կայունությունը.

- քանի որ պեպտիդային խմբերի բոլոր թթվածնի և ջրածնի ատոմները ներգրավված են ջրածնային կապերի ձևավորման մեջ, դա հանգեցնում է α-պտուտակային շրջանների հիդրոֆիլության նվազմանը.

- α-խխունջը ձևավորվում է ինքնաբերաբար և պոլիպեպտիդային շղթայի ամենակայուն կոնֆորմացիան է, որը համապատասխանում է նվազագույն ազատ էներգիային.

- պրոլինը և հիդրօքսիպրոլինը կանխում են α-խխունջի ձևավորումը. այն վայրերում, որտեղ դրանք գտնվում են, α-պարույրի օրինաչափությունը խախտվում է, և պոլիպեպտիդային շղթան հեշտությամբ թեքվում է (կոտրվում), քանի որ այն չի պահվում վայրկյանով: ջրածնային կապ (նկ. 2):

Բրինձ. 2. α-խխունջի օրինաչափության խախտումներ

Պրոլինի α-իմինո խմբի ազոտի ատոմը պեպտիդային կապի առաջացման ժամանակ մնում է առանց ջրածնի ատոմի, ուստի չի կարող մասնակցել ջրածնային կապի առաջացմանը։ Կոլագենի պոլիպեպտիդային շղթայում կա շատ պրոլին և հիդրօքսիպրոլին (տես պարզ սպիտակուցների դասակարգում՝ կոլագեն)։

α-helix-ի բարձր հաճախականությունը բնորոշ է միոգլոբինի և գլոբինի (սպիտակուց, որը հեմոգլոբինի մի մասն է): Միջին հաշվով գնդաձեւ(կլոր կամ էլիպսոիդ) սպիտակուցներն ունեն պարույրացման աստիճանը 60–70%. Պարույրային տարածքները հերթափոխվում են քաոսային խճճվածությամբ: Սպիտակուցների դենատուրացիայի արդյունքում մեծանում են պարույր → կծիկի անցումները։ Պարույրացման համար(α-խխունջի ձևավորում) ազդեցությունամինաթթուների ռադիկալները, որոնք հանդիսանում են պոլիպեպտիդային շղթայի մի մասը, օրինակ, գլուտամինաթթվի ռադիկալների բացասական լիցքավորված խմբերը, որոնք գտնվում են միմյանց մոտ, դրանք վանում և կանխում են α-խխունջի ձևավորումը (ձևավորվում է կծիկ): Նույն պատճառով սերտորեն տեղակայված արգինինը և լիզինը, որոնք ունեն դրական լիցքավորված ֆունկցիոնալ խմբեր ռադիկալներում, կանխում են α-խխունջի ձևավորումը (տե՛ս պրոտամինների և հիստոնների օրինակ):

Ամինաթթուների մեծ չափերի ռադիկալները (օրինակ՝ սերին, թրեոնին, լեյցինի ռադիկալներ) նույնպես կանխում են α-խխունջի առաջացումը։

Այսպիսով, α-պարույրների պարունակությունը սպիտակուցներում տարբերվում է։

β-Կառուցվածք (շերտավոր-ծալված) - ունի պոլիպեպտիդային շղթայի մի փոքր կոր կոնֆիգուրացիա և ձևավորվում է միջպեպտիդային ջրածնային կապերի օգնությամբ մեկ պոլիպեպտիդ շղթայի կամ հարակից պոլիպեպտիդ շղթայի առանձին հատվածներում: Գոյություն ունեն β- կառուցվածքի երկու տեսակ.

– Դեպիross-β-ձև(կարճ β-կառուցվածք) - ներկայացնում է սահմանափակ շերտավոր շրջաններ, որոնք ձևավորվել են սպիտակուցի մեկ պոլիպեպտիդ շղթայով (նկ. 3):

Բրինձ. 3. Սպիտակուցի մոլեկուլի խաչաձև β ձև

Գնդիկավոր սպիտակուցների մեծ մասը ներառում է կարճ β-կառուցվածքներ (լամինացված շրջաններ): Նրանց կազմը կարելի է ներկայացնել հետևյալ կերպ՝ (αα), (αβ), (βα), (αβα), (βαβ)։

– ամբողջական β կառուցվածքը. Այս տեսակը բնորոշ է ամբողջ պոլիպեպտիդային շղթային, որն ունի երկարավուն ձև և պահպանվում է միջպեպտիդային ջրածնային կապերով։ կից զուգահեռկամ հակազուգահեռպոլիպեպտիդային շղթաներ (նկ. 4):

Բրինձ. 4. Ամբողջական β- կառուցվածքը

Հակ զուգահեռ կառույցներում կապերն ավելի կայուն են, քան զուգահեռներում։

Սովորական β կառուցվածք ունեցող սպիտակուցներն ավելի ամուր են և վատ են մարսվում կամ ընդհանրապես չեն մարսվում աղեստամոքսային տրակտում։

Երկրորդական կառուցվածքի (α-պարույր կամ β-կառուցվածք) ձևավորումը որոշվում է պոլիպեպտիդային շղթայում ամինաթթուների մնացորդների հաջորդականությամբ (այսինքն. առաջնային կառուցվածքըսպիտակուց) և, հետևաբար, գենետիկորեն կանխորոշված ​​է: Ամինաթթուները, ինչպիսիք են մեթիոնինը, վալինը, իզոլեյցինը և ասպարաթթունը նպաստում են β- կառուցվածքի ձևավորմանը:

Ամբողջական β կառուցվածքով սպիտակուցներն ունեն fibrillar(թելման) ձև. Ամբողջական β- կառուցվածքը հայտնաբերված է օժանդակ հյուսվածքների սպիտակուցներում (ջլեր, մաշկ, ոսկորներ, աճառ և այլն), կերատինում (մազի և բրդի սպիտակուցներ) (առանձին սպիտակուցների բնութագրերի համար տե՛ս «Սննդի սպիտակուցներ» բաժինը։ հումք»):

Այնուամենայնիվ, ոչ բոլոր ֆիբրիլային սպիտակուցներն ունեն միայն β կառուցվածք: Օրինակ՝ α-կերատինը և պարամյոսինը (փափկամարմինների խցանող մկանների սպիտակուցը), տրոպոմիոզինը (կմախքի մկանների սպիտակուցը) ֆիբրիլային սպիտակուցներ են, և նրանց երկրորդական կառուցվածքը α-խխունջ է։