Ventilasi. Persediaan air. saluran pembuangan. Atap. Pengaturan. Rencana-Proyek. dinding
  • Rumah
  • dinding
  • Jalur metabolisme asam amino. Metabolisme asam amino: memperoleh energi dalam bentuk ATP, pembentukan badan glukosa dan keton. Gangguan metabolisme tirosin: alkaptonuria dan albinisme

Jalur metabolisme asam amino. Metabolisme asam amino: memperoleh energi dalam bentuk ATP, pembentukan badan glukosa dan keton. Gangguan metabolisme tirosin: alkaptonuria dan albinisme

Topik 1. PERAN PROTEIN DALAM GIZI. PENCERNAAN PROTEIN

Signifikansi praktis dari topik tersebut. Sumber asam amino utama dan utama bagi manusia adalah protein makanan. Untuk memenuhi kebutuhan asam amino dalam tubuh, tidak hanya keadaan saluran pencernaan dan jumlah protein dalam makanan yang penting, tetapi juga karakteristik kualitas protein makanan. Semakin dekat komposisi asam amino protein pangan dengan komposisi asam amino protein tubuh, maka semakin tinggi derajat penyerapannya di saluran pencernaan. Selain itu, protein jaringan tubuh, yang terus-menerus dimetabolisme untuk melepaskan monomer penyusunnya, dapat berfungsi sebagai sumber asam amino.

Tujuan pelajaran. Setelah mempelajari topik ini, siswa harus mengetahui kondisi yang diperlukan untuk pencernaan protein yang efektif dan penyerapan asam amino di saluran pencernaan, faktor-faktor yang berkontribusi terhadap pemecahan asam amino di usus dan mekanisme netralisasi produk pembusukan dan mereka. peran biologis, mampu menerapkan pengetahuan yang diperoleh untuk memecahkan masalah teoritis dan praktis .

Tingkat pengetahuan awal

  1. Struktur asam amino (alanin, aspartat, glutamat, histidin, tirosin, triptofan, sistein).
  2. Fungsi koenzim vitamin (piridoksin, nikotinamida).
  3. Sifat hidrofilik dan hidrofobik senyawa organik.
  4. Sifat-sifat enzim ditentukan oleh sifat kimianya.
  5. Mekanisme pengaturan aktivitas protein katalitik.
  6. Reaksi redoks, reaksi transfer dan eliminasi gugus fungsi dalam sistem biologis.

Cadangan asam amino tubuh.

1.1.1. Tubuh manusia mengandung sekitar 100 g asam amino bebas, yang membentuk dana asam aminonya. Dana ini terus-menerus diisi ulang dengan kedatangan molekul asam amino baru untuk menggantikan molekul yang digunakan dalam proses metabolisme. Sumber dan cara penggunaan asam amino bebas dalam tubuh disajikan pada Gambar 1.1.

Gambar 1.1. Pembentukan dan penggunaan asam amino bebas dalam tubuh.

1.1.2. Studi yang menggunakan pelacak radioaktif menunjukkan bahwa pada orang dewasa yang sehat, laju total sintesis protein dalam tubuh adalah sekitar 400–500 g per hari, dan 3/4 dari sintesis ini disediakan oleh sumber daya endogen. Hal ini menjelaskan fakta bahwa bahkan selama puasa, sintesis protein tertentu terjadi pada tingkat yang cukup tinggi.

Keseimbangan nitrogen.

1.2.1. Untuk menilai dengan benar rasio proses biosintesis dan pemecahan protein dalam tubuh, parameter yang cukup akurat adalah keseimbangan nitrogen. Keseimbangan nitrogen adalah perbedaan antara jumlah nitrogen yang masuk ke dalam tubuh melalui makanan dan jumlah nitrogen yang dikeluarkan dari tubuh melalui urin, feses, air liur, dan keringat.

1.2.2. Jika jumlah nitrogen yang disuplai melebihi jumlah nitrogen yang dilepaskan, maka keseimbangan nitrogen positif . Hal ini khas untuk semua kondisi di mana laju sintesis protein dalam tubuh lebih tinggi daripada laju pemecahannya, misalnya:

  • pada wanita selama kehamilan;
  • di masa kanak-kanak dengan nutrisi yang cukup;
  • pada pasien selama masa pemulihan;
  • pada atlet selama latihan;
  • dengan diperkenalkannya hormon anabolik.

1.2.3. Jika jumlah nitrogen yang dikeluarkan dari tubuh melebihi jumlah nitrogen yang diambil dari makanan, maka keseimbangan nitrogen negatif . Ini terjadi dalam semua kasus ketika pemecahan protein dalam tubuh melebihi sintesisnya, misalnya.

Dana AC tubuh diisi ulang melalui proses berikut:

1) hidrolisis protein makanan,

2) hidrolisis protein jaringan (di bawah pengaruh lisosom cathepsin).

Dana AK digunakan untuk proses berikut:

 sintesis AA yang dapat diganti,

 sintesis protein sendiri,

 sintesis zat yang mengandung nitrogen (urin, pirimidin, kolin, kreatin, dll),

 sintesis karbohidrat (glukoneogenesis),

 sintesis lipid dari AA ketogenik,

 dekomposisi menjadi NH 3 , N.H. 2 -CO-NH 2 , asam urat, dll.

Secara konvensional, metabolisme AA dalam jaringan dapat dibagi menjadi umum cara dan individu Jalur pertukaran AK.

Jalur metabolisme umum

1. Transaminasi(dibuka pada tahun 1937 oleh Braunstein dan Kritzm).

Peran: sintesis AA non-esensial, partisipasi dalam deaminasi tidak langsung AA. Penentuan ALT dan AST dalam darah sangat penting untuk diagnostik. Jadi, 5 jam setelah infark miokard, AST meningkat 20-30 kali lipat, setelah 48 jam, ALT dan AST menurun menjadi normal, dan setelah 24 jam, ALT meningkat. ALT juga meningkat seiring dengan patologi hati.

2. Deaminasi (YA) AK:

 DA restoratif – di bawah pengaruh mikroflora usus,

 DA hidrolitik – dengan partisipasi air,

 DA intramolekul – dengan pembentukan asam tak jenuh,

 DA oksidatif – karakteristik jaringan tubuh.

Itu bisa langsung atau tidak langsung. Langsung YA 2 terjadi dengan partisipasi deaminase (oksidase). 2 N.H.

-CHR-COOH → NH=CR-COOH (asam imino), dengan FMN→FMN·H, yang kemudian mereduksi oksigen menjadi hidrogen peroksida; yang terakhir dibelah oleh katalase. Dan asam imino dihidrolisis menjadi asam alfa-keto dan amonia. 3 Tidak langsung YA 2 .

3. (atau trans-DA) terjadi dalam dua tahap: 1) transaminasi (lihat di atas); 2) deaminasi GLU α-KG + NH, di atas panah glutamat-DG, di bawah panah – NAD→NAD H

Dekarboksilasi

AA – proses pembentukan amina biogenik dengan aktivitas biologis:

GIS → (histidil-DK, PF) histamin,

TYR → (oksigenase, +1/2O 2) DOPA (dioksifenilalanin) → (DC, PF, -CO 2) dopamin,

TRI → (oksigenase, +1/2O 2) 5-hidroksitriptofan → (DK, PF, -CO 2) serotonin,

GLU → asam gamma-aminobutirat (GABA).

Dopamin dan GABA adalah neurotransmiter penghambat, histamin adalah hormon jaringan. Serotonin merupakan pengatur lokal fungsi organ perifer.

Pembentukan produk akhir yang mengandung nitrogen

Sekitar 1-2% dari seluruh protein tubuh dipecah setiap hari, yaitu rata-rata 500 g. Dari jumlah tersebut, 80% (400 g) digunakan untuk resintesis protein khusus tubuh, dan 20% (100 g) mengalami proses tidak langsung. deaminasi dengan pembentukan produk akhir - asam keto dan amonia (mengandung 10-16 g nitrogen).

Netralisasi amonia sementara Amonia beracun (50 mg amonia membunuh kelinci, pada saat yang sama = 0,4-0,7 mg/l). Oleh karena itu, amonia dinetralkan dalam jaringan secara sementara: 1) terutama – pendidikan 3 Amida asam dikarboksilat

.

Misalnya GLU + NH → GLN (di atas panah “glutamin sintetase”, di bawah panah – ATP → ADP + Fn). Mirip dengan ASP → ASN. 4 + 2) aminasi reduktif asam keto. Jalur ini memberikan toksisitas amonia (karena penurunan jumlah asam keto).

Nitrogen ini (dalam bentuk konjugat amonia) memasuki hati, di mana terjadi netralisasi akhir amonia - pembentukan urea. Bukan jumlah besar. Beberapa asam amino mengalami dekomposisi dan berubah menjadi produk akhir: C0 2, H 2 0 dan NH 3 Dekomposisi dimulai dengan reaksi yang umum terjadi pada sebagian besar asam amino.

Ini termasuk:

a) dekarboksilasi - penghilangan gugus karboksil dari asam amino dalam bentuk karbon dioksida:

Semua asam amino mengalami transaminasi. Reaksi ini melibatkan koenzim - fosfopiridoksal, yang pembentukannya membutuhkan vitamin B 6 - piridoksin.

Transaminasi adalah transformasi utama asam amino dalam tubuh, karena lajunya jauh lebih tinggi dibandingkan dengan reaksi dekarboksilasi dan deaminasi.

Transaminasi melakukan dua fungsi utama:

a) karena transaminasi, beberapa asam amino dapat diubah menjadi asam amino lain. Dalam hal ini, jumlah total asam amino tidak berubah, tetapi rasio antar asam amino berubah. Dengan makanan, protein asing masuk ke dalam tubuh, dimana asam amino memiliki proporsi yang berbeda dibandingkan dengan protein tubuh. Melalui transaminasi, komposisi asam amino tubuh disesuaikan.

b) adalah bagian integral deaminasi tidak langsung (tidak langsung). asam amino - proses dimana pemecahan sebagian besar asam amino dimulai.

Pada tahap pertama proses ini, asam amino mengalami reaksi transaminasi dengan asam α-ketoglutarat. Asam amino diubah menjadi asam α-keto, dan asam α-ketoglutarat diubah menjadi asam glutamat (asam amino).

Pada tahap kedua, asam glutamat yang dihasilkan mengalami deaminasi, NH3 dipecah dan asam α-ketoglutarat terbentuk kembali. Asam α-keto yang dihasilkan kemudian mengalami dekomposisi mendalam dan diubah menjadi produk akhir C0 2 dan H 2 0. Masing-masing dari 20 asam keto (jumlah yang terbentuk sebanyak jenis asam amino) memiliki kekhasan tersendiri jalur dekomposisi. Namun, selama pemecahan beberapa asam amino, asam piruvat terbentuk sebagai produk antara, dari mana glukosa dapat disintesis. Oleh karena itu, asam amino yang menjadi asal mula asam keto tersebut disebut glukogenik. Asam keto lainnya tidak membentuk piruvat selama penguraiannya. Produk antara mereka adalah asetil koenzim A, yang darinya glukosa tidak mungkin diperoleh, tetapi badan keton dapat disintesis. Asam amino yang sesuai dengan asam keto tersebut disebut ketogenik.



Produk kedua dari deaminasi tidak langsung asam amino adalah amonia. Amonia sangat beracun bagi tubuh. Oleh karena itu, tubuh memiliki mekanisme molekuler untuk netralisasinya. Saat NH 3 terbentuk, ia berikatan dengan asam glutamat di semua jaringan untuk membentuk glutamin. Ini netralisasi sementara amonia. Melalui aliran darah, glutamin memasuki hati, di mana ia dipecah lagi menjadi asam glutamat dan NH3. Asam glutamat yang dihasilkan dikembalikan ke organ bersama darah untuk menetralkan bagian baru amonia. Amonia yang dilepaskan, serta karbon dioksida di hati, digunakan untuk sintesis urea.

Sintesis urea adalah proses siklik multi-tahap yang menghabiskan banyak energi. Asam amino ornitin memainkan peran yang sangat penting dalam sintesis urea. Asam amino ini bukan bagian dari protein. Ornithine terbentuk dari asam amino lain - arginin, yang terdapat dalam protein. Karena peran penting ornitin, sintesis urea disebut siklus ornithine.

Selama proses sintesis, dua molekul amonia dan satu molekul karbon dioksida ditambahkan ke ornitin, dan ornitin diubah menjadi arginin, dari mana urea segera dipecah, dan ornitin terbentuk kembali. Selain ornitin dan arginin, asam amino juga berperan dalam pembentukan urea: glutamin Dan asam aspartat. Glutamin adalah pemasok amonia, dan asam aspartat adalah pengangkutnya.

Sintesis urea adalah netralisasi akhir amonia. Dari hati, urea masuk ke ginjal bersama darah dan dikeluarkan melalui urin. 20-35 g urea terbentuk per hari. Ekskresi urea dalam urin mencirikan laju pemecahan protein dalam tubuh.

Bagian 3. Biokimia jaringan otot

Kuliah 5. Biokimia otot

Sumber utama asam amino dalam tubuh adalah protein makanan. Dalam tubuh orang dewasa, metabolisme nitrogen umumnya seimbang, yaitu jumlah protein nitrogen yang masuk dan dikeluarkan kira-kira sama. Jika hanya sebagian nitrogen yang baru disuplai yang dilepaskan, maka keseimbangannya positif. Hal ini diamati, misalnya, selama pertumbuhan suatu organisme. Keseimbangan negatif jarang terjadi, terutama akibat penyakit.

JALUR DAN ENERGI METABOLISME ASAM AMINO PADA JARINGAN HEWAN

Metabolisme asam amino termasuk di dalamnya skema umum metabolisme tubuh (Gbr. 15.1). Pencernaan protein makanan dilakukan di bawah pengaruh enzim proteolitik (peptida hidrolase, peptidase, protease) dan dimulai di lambung dan berakhir di usus kecil (Tabel 15.1).

Beberapa enzim proteolitik pada saluran pencernaan

Tabel 15.1

Akhir tabel. 15.1

Beras. 15.1.

Asam amino bebas diserap, memasuki vena portal dan dikirim melalui aliran darah ke hati, di mana sel-selnya termasuk dalam berbagai jalur metabolisme, yang utama adalah sintesis proteinnya sendiri. Katabolisme asam amino terutama terjadi di hati.

Tidak ada bentuk penyimpanan khusus asam amino di dalam tubuh, oleh karena itu semua protein fungsional berfungsi sebagai zat cadangan asam amino, tetapi yang utama adalah protein otot (kebanyakan), namun dengan penggunaannya yang intensif, misalnya, glukoneogenesis di hati, diamati atrofi otot.

Dari 20 asam amino penyusun protein, seseorang hanya mendapat setengahnya produk makanan. Mereka dipanggil tak tergantikan, karena tubuh tidak mensintesisnya atau sintesisnya mencakup banyak tahapan dan memerlukan sejumlah besar enzim khusus yang dikodekan oleh banyak gen. Dengan kata lain, sintesisnya sangat luar biasa "Sayang" untuk tubuh. Sangat diperlukan bagi manusia lisin, fenilalanin Dan triptofan.

Di bawah ini adalah klasifikasi asam amino menurut kemampuan tubuh dalam mensintesisnya.

Akibat dari kekurangan setidaknya satu asam amino esensial dalam makanan adalah kondisi patologis yang disebut kwashiorkor. Manifestasinya adalah kelelahan, apatis, pertumbuhan tidak mencukupi, serta penurunan protein serum dalam darah. Yang terakhir ini menyebabkan penurunan tekanan onkotik darah, yang menyebabkan edema. Anak-anak sangat terpengaruh oleh kwashiorkor, karena tubuh yang sedang tumbuh perlu mensintesis banyak protein.

Namun, meski dengan konsumsi makanan kaya nutrisi dalam waktu lama protein lengkap, tubuh tidak dapat menyimpan asam amino esensial sebagai cadangan. Kelebihan asam amino (tidak digunakan dalam sintesis protein dan kebutuhan spesifik lainnya) dipecah untuk menghasilkan energi atau membuat cadangan energi (lemak dan glikogen).

Arah utama jalur metabolisme melalui mana asam amino masuk ke dalam tubuh dan transformasi selanjutnya di dalam tubuh ditunjukkan pada Gambar. 15.2.

Beras. 15.2.

Salah satu asam amino terpenting dalam metabolisme adalah asam glutamat(glutamat), yang deaminasinya dikatalisis glutamat dehidrogenase. Glutamat bertindak sebagai zat pereduksi, baik NAD+ atau NADP+, dan pada nilai pH fisiologis gugus NH3 terprotonasi dan berada dalam bentuk terionisasi (NH/):


Glutamat dehidrogenase- enzim deaminasi kunci yang terlibat dalam oksidasi banyak asam amino. Ini dihambat secara alosterik oleh ATP dan GTP (dapat disebut indikator tingkat tinggi energi: ada banyak cadangan - tidak diperlukan “bahan bakar”) dan ADP dan PDB diaktifkan (peningkatan kandungannya menunjukkan bahwa cadangan “bahan bakar” hampir habis).

A -Ketogputarat berpartisipasi dalam siklus asam sitrat, yang memungkinkan, di satu sisi, oksidasi asam glutamat (setelah deaminasi) menjadi H 2 0 dan CO 2, dan di sisi lain, a-ketoglutarat dapat diubah menjadi oksaloasetat, yang mana menunjukkan partisipasi asam glutamat dalam sintesis glukosa. Asam amino yang dapat berpartisipasi dalam sintesis glukosa disebut glukogenik.

Untuk asam amino lainnya (ketogenik), tidak ada enzim yang sesuai - dehidrogenase. Deaminasi sebagian besar didasarkan pada transfer gugus amino dari asam amino ke a-ketoglutarat, yang menghasilkan pembentukan asam keto dan glutamat yang sesuai, yang selanjutnya dideaminasi oleh glutamat dehidrogenase, yaitu. prosesnya terjadi dalam dua tahap.

Tahap pertama disebut transaminasi, Kedua - deaminasi. Tahapan transaminasi dapat direpresentasikan sebagai berikut:


Reaksi total dapat direpresentasikan sebagai

Dalam setidaknya 11 asam amino (alanin, arginin, aspargin, tirosin, lisin, asam aspartat, sistein, leusin, fenilalanin, triptofan, dan valin), sebagai hasil reaksi transaminasi enzimatik, gugus α-amino dari asam amino adalah pemisahan, yang ditransfer ke atom karbon α dari salah satu dari tiga asam a-keto (piruvat, oksaloasetat atau a-ketoglutarat).

Misalnya untuk alanin deaminasi berlangsung sesuai skema


Dua transaminase terpenting diketahui - alanin trans-saminase Dan transaminase glutamat. Reaksi yang dikatalisis oleh transaminase mudah dibalik, dan konstanta kesetimbangannya mendekati satu.

Pusat aktif semua transaminase mengandung koenzim piridoksal-5"-fosfat (hal), berpartisipasi dalam banyak transformasi enzimatik asam amino sebagai zat antara elektrofilik:

Gugus aktif piridoksal-5"-fosfat adalah gugus aldehida -CHO. Fungsi koenzim pada enzim (E-PF) adalah terlebih dahulu menerima gugus amino dari asam amino (penerimaan), kemudian mentransfernya ke asam keto (donasi) (reaksi transdeaminasi):

α-Ketoglutarat dan glutamat banyak terlibat dalam aliran metabolisme nitrogen, yang mencerminkan jalur glutamat transformasi asam amino.

Jalur transdeaminasi yang dipertimbangkan adalah yang paling umum untuk asam amino, namun beberapa di antaranya menyumbangkan gugus aminonya secara berbeda (reaksi deaminasi).

Serin dideaminasi dalam reaksi dehidrasi yang dikatalisis oleh dehidrogenase spesifik.

sistein(mengandung gugus tiol, bukan gugus hidroksil serin) mengalami deaminasi setelah eliminasi H 2 S (proses terjadi pada bakteri). Dalam kedua reaksi tersebut produknya adalah piruvat:

Histidin dideaminasi untuk membentuk asam urokanat, yang dalam serangkaian reaksi selanjutnya diubah menjadi amonia, gugus C| yang terikat pada asam tetrahidrofolik, dan asam glutamat.

Jalur fisiologis penting untuk transformasi histidin dikaitkan dengan dekarboksilasi dan pembentukan histamin:

Deaminasi histidin dikatalisis histidase, terkandung di hati dan kulit; asam urocanic diubah menjadi asam imidazolonepropionic saat terkena urokaninase, yang hanya ditemukan di hati. Kedua enzim ini muncul dalam darah selama penyakit hati, dan pengukuran aktivitasnya digunakan untuk diagnosis.

Asam amino adalah komponen utama dari semua protein. Salah satu fungsi utama protein adalah pertumbuhan dan pemulihan jaringan otot (anabolisme).

Asam amino adalah komponen utama dari semua protein. Salah satu fungsi utama protein adalah pertumbuhan dan pemulihan jaringan otot (anabolisme).

Untuk memahami semua seluk-beluk metabolisme, perlu dipelajari struktur molekul protein.

Struktur protein dan asam amino

Protein terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen dan nitrogen. Mungkin juga mengandung belerang, besi, kobalt dan fosfor. Unsur-unsur ini membentuk bahan penyusun protein - asam amino. Molekul protein terdiri dari rantai panjang asam amino yang dihubungkan oleh ikatan amino atau peptida.

Makanan berprotein mengandung asam amino, yang variasinya bergantung pada jenis protein yang ada. Ada kombinasi asam amino yang berbeda dalam jumlah tak terhingga, yang masing-masing mencirikan sifat protein.

Meskipun kombinasi asam amino yang berbeda menentukan sifat suatu protein, struktur masing-masing asam amino mempengaruhi fungsinya dalam tubuh. Asam amino terdiri dari atom karbon pusat, yang terletak di tengah, gugus amina bermuatan positif NH 2 di satu ujung dan gugus asam karboksilat COOH yang bermuatan negatif di sisi lain. Gugus R lainnya, yang disebut rantai samping, menentukan fungsi asam amino.

Tubuh kita membutuhkan 20 asam amino berbeda, yang selanjutnya dapat dibagi menjadi beberapa kelompok terpisah. Tanda utama pemisahan adalah sifat fisiknya.

Kelompok yang membagi asam amino adalah sebagai berikut.

1. Penting (EAA). Mereka juga disebut penting karena tubuh tidak mampu memproduksinya sendiri. Anda bisa mendapatkan asam amino ini dari makanan.

Kelompok ini termasuk asam amino seperti

  • histidin,
  • lisin,
  • fenilalanin,
  • metionin,
  • leusin,
  • isoleusin,
  • valin,
  • treonin
2. Non-esensial (NEAA) atau sepadan. Asam amino dari kelompok ini diproduksi oleh tubuh Anda. Untuk metabolisme yang lengkap, mereka tidak kalah pentingnya dengan esensial.

Asam amino non-esensial:

  • sistein,
  • sistin,
  • glisin,
  • prolin,
  • serin,
  • triptofan,
  • tirosin

Protein yang mengandung semua asam amino esensial disebut lengkap. Dan protein yang tidak lengkap, karenanya, tidak mengandung semua asam amino esensial, atau memang mengandungnya, tetapi dalam jumlah yang tidak signifikan.

Namun, jika beberapa protein tidak lengkap digabungkan, maka semua asam amino esensial yang menyusun protein lengkap dapat dikumpulkan.

Proses pencernaan

Selama proses pencernaan, sel-sel mukosa lambung menghasilkan pepsin, pankreas menghasilkan trypsin, dan usus halus menghasilkan kimotripsin. Pelepasan enzim tersebut memicu reaksi pemecahan protein menjadi peptida.

Peptida, pada gilirannya, dipecah menjadi asam amino bebas. Ini difasilitasi oleh enzim seperti aminopeptidase dan karboksipeptidase.

Asam amino bebas kemudian diangkut melalui usus. Vili usus ditutupi dengan epitel satu lapis, di bawahnya berada pembuluh darah. Asam amino masuk ke dalamnya dan dibawa ke seluruh tubuh melalui darah ke sel. Setelah itu, proses penyerapan asam amino dimulai.

Disanimasi

Merupakan penghilangan gugus amino dari suatu molekul. Proses ini terjadi terutama di hati, meskipun glutamat juga mengalami deanimasi di ginjal. Gugus amino yang dihilangkan dari asam amino selama deanimasi diubah menjadi amonia. Dalam hal ini, atom karbon dan hidrogen kemudian dapat digunakan dalam reaksi anabolisme dan katabolisme.

Amonia berbahaya bagi tubuh manusia, sehingga diubah menjadi urea atau asam urat di bawah pengaruh enzim.

Transanimasi

Transanimasi adalah reaksi pemindahan gugus amino dari asam amino ke asam keto tanpa pembentukan amonia. Transfer dilakukan karena aksi transaminase - enzim dari kelompok transferase.

Sebagian besar reaksi ini melibatkan transfer gugus amino ke alfa-ketoglutarat, membentuk asam alfa-ketoglutarat dan glutamat baru. Reaksi transaminase yang penting adalah asam amino rantai cabang (BCAA), yang diserap langsung ke dalam otot.

Dalam hal ini, BCAA dihilangkan dan ditransfer ke alfa-ketoglutarat, membentuk asam keto rantai cabang dan asam glutamat.

Biasanya, transanimasi melibatkan asam amino yang paling melimpah di jaringan - alanin, glutamat, aspartat.

Metabolisme protein

Asam amino yang masuk ke dalam sel digunakan untuk sintesis protein. Setiap sel di tubuh Anda membutuhkan pergantian protein yang konstan.

Metabolisme protein terdiri dari dua proses:

  • sintesis protein (proses anabolik);
  • pemecahan protein (proses katabolik).

Jika reaksi ini kita nyatakan dalam bentuk rumus, maka akan terlihat seperti ini.

Metabolisme protein = Sintesis protein - Pemecahan protein

Jumlah protein terbesar yang terkandung dalam tubuh terdapat di otot.

Oleh karena itu, masuk akal jika tubuh Anda menerima lebih banyak protein dalam proses metabolisme protein daripada yang hilang, maka peningkatan massa otot akan terlihat. Jika dalam proses metabolisme protein, pemecahan protein melebihi sintesis, maka massanya pasti akan berkurang.

Jika tubuh tidak menerima cukup protein yang diperlukan untuk kehidupan, maka tubuh akan mati karena kelelahan. Namun kematian, tentu saja, hanya terjadi pada kasus-kasus ekstrem.

Untuk sepenuhnya memenuhi kebutuhan tubuh, Anda harus memasoknya dengan asam amino dalam porsi baru. Untuk melakukannya, konsumsilah makanan berprotein dalam jumlah yang cukup, yang merupakan sumber protein utama bagi tubuh Anda.

Jika tujuan Anda adalah merekrut massa otot, Anda harus memastikan bahwa selisih indikator yang ditunjukkan pada rumus di atas adalah positif. Jika tidak, Anda tidak akan bisa mencapai penambahan massa otot.

Keseimbangan nitrogen

Ini adalah rasio jumlah nitrogen yang masuk ke dalam tubuh dengan makanan dan dikeluarkan. Proses ini terlihat seperti ini:

Keseimbangan nitrogen = Total asupan - Limbah alami - Keringat

Keseimbangan nitrogen tercapai jika persamaan ini sama dengan 0. Jika hasilnya lebih besar dari 0 maka keseimbangannya positif, jika kurang maka negatif.

Sumber utama nitrogen dalam tubuh adalah protein. Akibatnya, keseimbangan nitrogen juga dapat digunakan untuk menilai metabolisme protein.

Berbeda dengan lemak atau glikogen, protein tidak disimpan di dalam tubuh. Oleh karena itu, dengan keseimbangan nitrogen negatif, tubuh harus menghancurkan formasi otot. Hal ini diperlukan untuk menjamin kehidupan.

Tingkat asupan protein

Kekurangan protein dalam tubuh dapat menimbulkan masalah kesehatan yang serius.

Asupan protein harian

Gaya hidup manusia

Tingkat asupan protein

Rata-rata orang yang memimpin gaya hidup yang tidak banyak bergerak hidup dan tidak terlibat dalam olahraga

(laki laki atau perempuan)

1,0 - 1,4 g/kg berat badan

Manusia melakukan latihan non-intens latihan fisik secara teratur

(laki laki atau perempuan)

1,6 - 2,0 g/kg berat badan

Wanita yang ingin membentuk otot/ramping dan meningkatkan daya tahan tubuh yang rutin melakukan olahraga berat

2,0 - 2,4 g/kg berat badan

Pria yang ingin membentuk otot/ramping dan meningkatkan daya tahan tubuh serta rutin melakukan olahraga berat

2,0 - 3,0 g/kg berat badan

Kesimpulan

Pertumbuhan otot secara langsung bergantung pada jumlah protein yang masuk dan disintesis dalam tubuh Anda. Anda perlu memantau asupan protein Anda. Putuskan tujuan yang ingin Anda capai melalui pelatihan dan pola makan Anda. Setelah Anda menetapkan tujuan, Anda dapat menghitungnya norma sehari-hari protein yang diperlukan untuk berfungsinya tubuh.

Artikel terbaik tentang topik ini