Altında ikincil yapı protein, polipeptit zincirinin konfigürasyonunu ifade eder, yani. bir polipeptit zincirini sarmal veya başka bir yapıya katlama, bükme (katlama, paketleme) yöntemi. Bu süreç kaotik bir şekilde değil, kurallara uygun olarak ilerlemektedir. proteinin birincil yapısına gömülü program. Yapısal gereksinimleri ve deneysel verileri karşılayan polipeptit zincirlerinin iki ana konfigürasyonu ayrıntılı olarak incelenmiştir:
- a-helisler,
- β-yapıları.
Küresel proteinlerin en olası yapı tipinin olduğu kabul edilir. A-sarmal. Polipeptit zincirinin bükülmesi, doğal proteinlerin L-amino asit bileşiminden dolayı saat yönünde (sağ yönlü spiral) meydana gelir.
İtici güç a-helislerin (ve ayrıca β-yapıların) oluşumunda amino asitlerin hidrojen bağları oluşturma yeteneği vardır.
A-helislerin yapısında açık bir dizi desen:
- Sarmalın her bir dönüşü (adım) için 3.6 amino asit kalıntısı vardır.
- Helis aralığı (eksen boyunca mesafe) dönüş başına 0,54 nm'dir ve amino asit kalıntısı başına 0,15 nm vardır.
- Helis açısı 26°'dir; helezonun 5 dönüşünden sonra (18 amino asit kalıntısı), polipeptit zincirinin yapısal konfigürasyonu tekrarlanır. Bu, a-sarmal yapının tekrar periyodunun (veya özdeşliğinin) 2,7 nm olduğu anlamına gelir.
Saç, ipek, kas ve diğer fibriler proteinlerde bulunan başka bir polipeptit zincir konfigürasyonu tipine denir. β-yapıları. Bu durumda, paralel veya daha sıklıkla antiparalel olarak yerleştirilmiş iki veya daha fazla doğrusal polipeptit zinciri, bitişik zincirlerin -NH ve -CO grupları arasındaki zincirler arası hidrojen bağları ile sıkı bir şekilde bağlanır ve katlanmış katman tipi bir yapı oluşturur.
Polipeptit zincirlerinin β yapısının şematik gösterimi.
Doğada yapısı β- veya a-yapısına uymayan proteinler vardır. Bu tür proteinlerin tipik bir örneği kolajen– büyük kısmını oluşturan fibriler protein bağ dokusu insan ve hayvanların vücudunda.
X-ışını kırınım analizi yöntemleri kullanılarak, protein molekülünün iki düzeyde daha yapısal organizasyonunun varlığı artık kanıtlanmıştır ve bunların ikincil ve üçüncül yapılar arasında bir ara madde olduğu ortaya çıkmıştır. Bunlar sözde ikincil yapılar ve yapısal alanlar.
İkincil üstü yapılar kendi ikincil yapısına sahip olan ve bazı proteinlerde termodinamik veya kinetik stabilitelerinin bir sonucu olarak oluşan polipeptit zincirlerinin kümeleridir. Bu nedenle, küresel proteinlerde açık (βxβ) elementler (x segmenti ile bağlanan iki paralel β-zinciri ile temsil edilir), βaβaβ elemanları (üç paralel β-zinciri arasına yerleştirilmiş bir α-sarmalının iki segmenti ile temsil edilir) vb. bulunur.
Küresel proteinin (flavodoxin) alan yapısı (A. A. Boldyrev'e göre)
İhtisas bir polipeptit zinciri içindeki kompakt, küresel bir yapı birimidir. Etki alanları farklı işlevleri yerine getirebilir ve protein molekülü içindeki esnek bölümlerle birbirine bağlanan bağımsız kompakt küresel yapısal birimler halinde katlanmaya (sarılmaya) maruz kalabilir.
hidrojen bağları
Ayırt etmek a-sarmal, b-yapı (yumak).
Yapı α-helisler önerildi Pauling Ve Corey
kolajen
b-Yapı
Pirinç. 2.3. b-Yapı
Yapısı var düz şekil paralel b-yapısı; eğer tam tersi ise - antiparalel b yapısı
süper spiral. protofibriller mikrofibriller 10 nm çapında.
Bombyx mori fibroin
Düzensiz konformasyon.
İkincil üstü yapı.
DAHA FAZLASINI GÖR:
PROTEİNLERİN YAPISAL ORGANİZASYONU
Bir protein molekülünün 4 seviyeli yapısal organizasyonunun varlığı kanıtlanmıştır.
Birincil protein yapısı– polipeptit zincirindeki amino asit kalıntılarının düzenlenme sırası. Proteinlerde bireysel amino asitler birbirine bağlanır peptid bağları Amino asitlerin a-karboksil ve a-amino gruplarının etkileşiminden kaynaklanır.
Bugüne kadar onbinlerce farklı proteinin birincil yapısı çözülmüştür. Bir proteinin birincil yapısını belirlemek için amino asit bileşimi, hidroliz yöntemleri kullanılarak belirlenir. Daha sonra terminal amino asitlerin kimyasal yapısı belirlenir. Bir sonraki adım, polipeptit zincirindeki amino asitlerin dizisinin belirlenmesidir. Bu amaçla seçici kısmi (kimyasal ve enzimatik) hidroliz kullanılır. X-ışını kırınım analizinin yanı sıra DNA'nın tamamlayıcı nükleotid dizisine ilişkin verileri kullanmak mümkündür.
İkincil yapı sincap– polipeptit zincirinin konfigürasyonu, yani. bir polipeptit zincirinin belirli bir konformasyona paketlenmesine yönelik bir yöntem. Bu süreç kaotik bir şekilde değil, birincil yapıya gömülü programa uygun olarak ilerlemektedir.
İkincil yapının stabilitesi esas olarak hidrojen bağları ile sağlanır, ancak kovalent bağlar - peptid ve disülfür - belirli bir katkı sağlar.
Küresel proteinlerin en olası yapı türü dikkate alınır a-sarmal. Polipeptit zincirinin bükülmesi saat yönünde gerçekleşir. Her protein belirli bir derecede sarmallaşma ile karakterize edilir. Hemoglobin zincirlerinin %75'i sarmal ise pepsin yalnızca %30'dur.
Saç, ipek ve kas proteinlerinde bulunan polipeptit zincirlerinin konfigürasyon tipine ne ad verilir? b-yapıları.
Peptit zincirinin bölümleri, akordeon şeklinde katlanmış bir tabakaya benzer bir şekil oluşturacak şekilde tek bir katman halinde düzenlenir. Katman iki veya çok sayıda Peptit zincirleri.
Doğada, yapısı β- veya a-yapısına karşılık gelmeyen proteinler vardır; örneğin kollajen, insan ve hayvan vücudundaki bağ dokusunun büyük kısmını oluşturan fibriler bir proteindir.
Protein üçüncül yapısı– bir polipeptit sarmalının uzaysal yönelimi veya bir polipeptit zincirinin belirli bir hacimde döşenmesinin yolu. Üçüncül yapısı X-ışını kırınım analiziyle aydınlatılan ilk protein ispermeçet balinası miyoglobiniydi (Şekil 2).
Proteinlerin uzamsal yapısının stabilize edilmesinde, kovalent bağlara ek olarak, kovalent olmayan bağlar (hidrojen, yüklü grupların elektrostatik etkileşimleri, moleküller arası van der Waals kuvvetleri, hidrofobik etkileşimler vb.) Ana rolü oynar.
Modern kavramlara göre, bir proteinin üçüncül yapısı, sentezi tamamlandıktan sonra kendiliğinden oluşur. Ana itici güç, amino asit radikallerinin su molekülleri ile etkileşimidir. Bu durumda polar olmayan hidrofobik amino asit radikalleri protein molekülünün içine batırılır ve polar radikaller suya doğru yönlendirilir. Bir polipeptit zincirinin doğal uzaysal yapısının oluşma sürecine denir katlanır. Proteinler denir refakatçiler. Katlamaya katılırlar. Gelişimi, katlanma sürecindeki mutasyonlardan (pigmentoz, fibroz, vb.) kaynaklanan rahatsızlıklarla ilişkili olan bir dizi kalıtsal insan hastalığı tanımlanmıştır.
X-ışını kırınım analizi yöntemleri kullanılarak, protein molekülünün ikincil ve üçüncül yapılar arasında orta düzeyde yapısal organizasyon seviyelerinin varlığı kanıtlanmıştır. İhtisas bir polipeptit zinciri içindeki kompakt, küresel bir yapısal birimdir (Şekil 3). Farklı genler tarafından kodlanan, farklı yapı ve işlevlere sahip alanlardan oluşan birçok protein (örneğin immünoglobulinler) keşfedilmiştir.
Proteinlerin tüm biyolojik özellikleri, üçüncül yapılarının korunmasıyla ilişkilidir. yerli. Protein küreciği kesinlikle katı bir yapı değildir: Peptit zincirinin parçalarının tersinir hareketleri mümkündür. Bu değişiklikler molekülün genel konformasyonunu bozmaz. Bir protein molekülünün yapısı ortamın pH'ından, çözeltinin iyonik gücünden ve diğer maddelerle etkileşiminden etkilenir. Molekülün doğal yapısının bozulmasına yol açan herhangi bir etkiye, proteinin biyolojik özelliklerinin kısmen veya tamamen kaybı eşlik eder.
Kuaterner protein yapısı- aynı veya farklı birincil, ikincil veya üçüncül yapıya sahip bireysel polipeptit zincirlerinin uzaya yerleştirilmesi ve yapısal ve işlevsel olarak birleşik bir makromoleküler oluşumun oluşturulması için bir yöntem.
Birkaç polipeptit zincirinden oluşan protein molekülüne denir. oligomer ve buna dahil olan her zincir - protomer. Oligomerik proteinler genellikle çift sayıda protomerden oluşur; örneğin hemoglobin molekülü iki a- ve iki b-polipeptit zincirinden oluşur (Şekil 4).
Proteinlerin yaklaşık %5'i hemoglobin ve immünoglobulinleri içeren dördüncül bir yapıya sahiptir. Alt birim yapısı birçok enzimin karakteristiğidir.
Kuaterner yapıya sahip bir proteini oluşturan protein molekülleri, ribozomlarda ayrı ayrı oluşturulur ve ancak sentezin tamamlanmasından sonra ortak bir supramoleküler yapı oluşturur. Bir protein, yalnızca onu oluşturan protomerler birleştirildiğinde biyolojik aktivite kazanır. Üçüncül yapının stabilizasyonunda olduğu gibi dördüncül yapının stabilizasyonunda da aynı türde etkileşimler yer alır.
Bazı araştırmacılar, protein yapısal organizasyonunun beşinci seviyesinin varlığını kabul etmektedir. Bu metabolonlar - Substrat dönüşümlerinin tüm yolunu katalize eden çeşitli enzimlerin çok işlevli makromoleküler kompleksleri (daha yüksek yağ asidi sentetazları, piruvat dehidrojenaz kompleksi, solunum zinciri).
Protein ikincil yapısı
İkincil yapı, bir polipeptit zincirinin düzenli bir yapı halinde düzenlenme şeklidir. İkincil yapı birincil yapı tarafından belirlenir. Birincil yapı genetik olarak belirlendiğinden, polipeptit zinciri ribozomdan ayrıldığında ikincil bir yapının oluşumu gerçekleşebilir. İkincil yapı stabilize edilir hidrojen bağları Peptit bağlarının NH ve CO grupları arasında oluşur.
Ayırt etmek a-sarmal, b-yapı ve düzensiz konformasyon (yumak).
Yapı α-helisler önerildi Pauling Ve Corey(1951). Bu, düzenli bir sarmala benzeyen bir tür protein ikincil yapısıdır (Şekil 2.2). Bir a-sarmal, peptit bağlarının sarmalın içine yerleştirildiği ve amino asit yan radikallerinin dışta yer aldığı çubuk şeklinde bir yapıdır. A-sarmalı, sarmal eksenine paralel olan ve birinci ve beşinci amino asit kalıntıları arasında meydana gelen hidrojen bağları ile stabilize edilir. Böylece, uzatılmış sarmal bölgelerde her amino asit kalıntısı, iki hidrojen bağının oluşumunda rol alır.
Pirinç. 2.2. Bir α sarmalının yapısı.
Sarmalın dönüşü başına 3,6 amino asit kalıntısı vardır, sarmal aralığı 0,54 nm'dir ve amino asit kalıntısı başına 0,15 nm'dir. Helis açısı 26°'dir. Bir a-sarmalının düzenlilik periyodu 5 dönüş veya 18 amino asit kalıntısıdır. En yaygın olanı sağ elini kullanan a-helislerdir; Spiral saat yönünde bükülür. A sarmalının oluşumu prolin, yüklü ve hacimli radikallere sahip amino asitler (elektrostatik ve mekanik engeller) tarafından engellenir.
Başka bir spiral şekil mevcut kolajen . Memeli vücudunda kollajen niceliksel olarak baskın proteindir: toplam proteinin %25'ini oluşturur. Kolajen mevcut çeşitli formlar, öncelikle bağ dokusunda. Bu, 0,96 nm adımlı ve dönüş başına 3,3 kalıntıya sahip, α sarmalından daha düz, solak bir sarmaldır. α sarmalının aksine burada hidrojen köprülerinin oluşması imkansızdır. Kolajenin alışılmadık bir amino asit bileşimi vardır: 1/3'ü glisin, yaklaşık %10'u prolin, ayrıca hidroksiprolin ve hidroksilizindir. Son iki amino asit, translasyon sonrası modifikasyonla kollajen biyosentezinden sonra oluşturulur. Kollajenin yapısında, gli-X-Y üçlüsü sürekli olarak tekrarlanır; X konumu sıklıkla prolin tarafından, Y konumu ise hidroksilizin tarafından işgal edilir. Kolajenin her yerde, sol yönlü üç ana sarmaldan bükülmüş, sağ yönlü üçlü sarmal olarak mevcut olduğuna dair iyi kanıtlar vardır. Üçlü sarmalda her üç kalıntıdan biri, sterik nedenlerden dolayı yalnızca glisinin uyduğu merkezde sona erer. Kollajen molekülünün tamamı yaklaşık 300 nm uzunluğundadır.
b-Yapı(b-katlanmış katman). Küresel proteinlerin yanı sıra bazı fibriler proteinlerde, örneğin ipek fibroinde bulunur (Şekil 2.3).
Pirinç. 2.3. b-Yapı
Yapısı var düz şekil. Polipeptit zincirleri, a-sarmalında olduğu gibi sıkı bir şekilde bükülmek yerine neredeyse tamamen uzatılmıştır. Peptit bağlarının düzlemleri, bir kağıt yaprağının tekdüze katları gibi uzayda bulunur.
Polipeptitlerin ve proteinlerin ikincil yapısı
Komşu polipeptit zincirlerinin peptid bağlarının CO ve NH grupları arasındaki hidrojen bağları ile stabilize edilir. B-yapısını oluşturan polipeptit zincirleri aynı yönde gidiyorsa (yani C ve N terminalleri çakışıyorsa) – paralel b-yapısı; eğer tam tersi ise - antiparalel b yapısı. Bir katmanın yan radikalleri diğer katmanın yan radikalleri arasına yerleştirilir. Bir polipeptit zinciri bükülüp kendisine paralel gidiyorsa bu durum antiparalel b-çapraz yapı. Polipeptit zincirinin halkalarının peptit grupları arasında b-çapraz yapıdaki hidrojen bağları oluşur.
Bugüne kadar incelenen proteinlerdeki a-helislerin içeriği son derece değişkendir. Bazı proteinlerde, örneğin miyoglobin ve hemoglobinde, a-heliks yapının temelini oluşturur ve lizozimde -% 42, pepsinde sadece% 30'u% 75'e karşılık gelir. Diğer proteinler, örneğin sindirim enzimi kimotripsin, pratikte a-helisel bir yapıdan yoksundur ve polipeptit zincirinin önemli bir kısmı katmanlı b-yapılarına uyar. Destekleyici doku proteinleri kollajen (tendon ve cilt proteini), fibroin (doğal ipek proteini) polipeptit zincirlerinin b-konfigürasyonundadır.
α-helislerin oluşumunun met, val, ile glu, ala, leu ve β-yapıları tarafından kolaylaştırıldığı kanıtlanmıştır; polipeptit zincirinin büküldüğü yerlerde - gly, pro, asn. Dördü sarmalın oluşumuna katkıda bulunan altı kümelenmiş kalıntının sarmallaşmanın merkezi olarak değerlendirilebileceğine inanılmaktadır. Bu merkezden, bu sarmalların oluşumunu engelleyen kalıntılardan oluşan bir tetrapeptide doğru her iki yönde de sarmalların büyümesi vardır. β yapısının oluşumu sırasında primerlerin rolü, β yapısının oluşumuna katkıda bulunan beş amino asit kalıntısından üçü tarafından gerçekleştirilir.
Çoğu yapısal proteinde, amino asit bileşimlerine göre belirlenen ikincil yapılardan biri baskındır. Yapısal protein Esas olarak bir α-sarmal formunda inşa edilen α-keratindir. Hayvan kılları (kürk), tüyler, tüyler, pençeler ve toynaklar esas olarak keratinden oluşur. Ara filamentlerin bir bileşeni olarak keratin (sitokeratin) en önemlisidir. ayrılmaz parça hücre iskeleti. Keratinlerde, peptit zincirinin çoğu sağ yönlü bir α-heliks şeklinde katlanır. İki peptid zinciri tek bir sol oluşturur süper spiral. Aşırı sarmal keratin dimerleri tetramerler halinde birleşir ve bunlar bir araya gelerek protofibriller 3 nm çapında. Sonunda sekiz protofibril oluşur mikrofibriller 10 nm çapında.
Saç aynı fibrillerden oluşur. Böylece çapı 20 mikron olan tek bir yün elyafında milyonlarca fibril iç içe geçmiş olur. Bireysel keratin zincirleri çok sayıda disülfit bağıyla çapraz bağlanır ve bu da onlara ek güç sağlar. Şu tarihte: permaşu işlemler gerçekleşir: önce tiyollerle indirgeme yoluyla disülfit köprüleri yok edilir ve ardından saça gerekli şekli vermek için ısıtılarak kurutulur. Aynı zamanda havadaki oksijenin oksidasyonu nedeniyle saç şeklinin şeklini koruyan yeni disülfit köprüleri oluşur.
İpek, ipekböceği tırtıllarının kozalarından elde edilir ( Bombyx mori) ve ilgili türler. İpeğin ana proteini, fibroin, antiparalel katlanmış bir katman yapısına sahiptir ve katmanların kendisi birbirine paralel olarak yerleştirilerek çok sayıda katman oluşturur. Katlanmış yapılarda amino asit kalıntılarının yan zincirleri dikey olarak yukarı ve aşağı doğru yönlendirildiğinden, tek tek katmanlar arasındaki boşluklara yalnızca kompakt gruplar sığabilir. Aslında fibroin %80 glisin, alanin ve serinden oluşur. ile karakterize edilen üç amino asit minimum boyutlar yan zincirler. Fibroin molekülü tipik bir tekrarlanan fragman (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n içerir.
Düzensiz konformasyon. Bir protein molekülünün sarmal veya katlanmış yapılara ait olmayan bölgelerine düzensiz denir.
İkincil üstü yapı. Proteinlerdeki alfa sarmal ve beta yapısal bölgeleri birbirleriyle ve birbirleriyle etkileşime girerek düzenekler oluşturabilir. Doğal proteinlerde bulunan ikincil yapılar enerji açısından en çok tercih edilenlerdir. Bunlar arasında iki a-helisinin birbirine göre büküldüğü ve solak bir süper heliks (bakteriorhodopsin, hemeritrin) oluşturduğu aşırı sarmal bir a-sarmal; polipeptit zincirinin alternatif a-helisel ve p-yapısal fragmanları (örneğin, dehidrojenaz enzim moleküllerinin NAD+ bağlanma bölgesinde bulunan Rossmann'ın βαβαβ bağlantısı); antiparalel üç sarmallı β yapısına (βββ) β-zigzag adı verilir ve bir dizi mikrobiyal, protozoan ve omurgalı enzimde bulunur.
Önceki234567891011121314151617Sonraki
DAHA FAZLASINI GÖR:
Proteinlerin ikincil yapısı
Proteinlerin peptid zincirleri, hidrojen bağları ile stabilize edilen ikincil bir yapı halinde düzenlenir. Her bir peptid grubunun oksijen atomu, peptid bağına karşılık gelen NH grubu ile bir hidrojen bağı oluşturur. Aynı zamanda aşağıdaki yapılar: a-sarmal, b-yapı ve b-bükülme. a-Sarmal. Termodinamik olarak en uygun yapılardan biri sağ yönlü α-sarmaldır. a-sarmal, her karbonil grubunun zincir boyunca dördüncü NH grubu ile bir hidrojen bağı oluşturduğu stabil bir yapıyı temsil eder.
Proteinler: Proteinlerin ikincil yapısı
Bir α sarmalında dönüş başına 3,6 amino asit kalıntısı vardır, sarmalın adımı yaklaşık 0,54 nm'dir ve kalıntılar arasındaki mesafe 0,15 nm'dir. L-Amino asitler, yan radikallerin eksenin her iki yanında yer aldığı ve dışarı doğru baktığı, yalnızca sağ yönlü α-helisler oluşturabilir. A sarmalında hidrojen bağları oluşturma olasılığı tam olarak kullanılır, bu nedenle b yapısından farklı olarak ikincil yapının diğer elemanlarıyla hidrojen bağları oluşturamaz. Bir a-sarmal oluştuğunda, amino asitlerin yan zincirleri birbirine yaklaşarak hidrofobik veya hidrofilik kompakt alanlar oluşturabilir. Bu bölgeler, protein makromolekülünün üç boyutlu konformasyonunun oluşumunda önemli bir rol oynarlar çünkü proteinin uzaysal yapısındaki a-helisleri paketlemek için kullanılırlar. Sarmal top. Proteinlerdeki a-helislerin içeriği aynı değildir ve her protein makromolekülünün ayrı bir özelliğidir. Miyoglobin gibi bazı proteinlerin yapılarının temeli olarak bir a-sarmal bulunur; kimotripsin gibi diğerlerinin ise a-sarmal bölgeleri yoktur. Ortalama olarak, küresel proteinler %60-70 düzeyinde sarmallaşma derecesine sahiptir. Spiralize bölümler kaotik bobinlerle dönüşümlüdür ve denatürasyon sonucunda helis-bobin geçişleri artar. Bir polipeptit zincirinin sarmallaşması, onu oluşturan amino asit kalıntılarına bağlıdır. Böylece, birbirine yakın konumdaki negatif yüklü glutamik asit grupları, a-sarmalda karşılık gelen hidrojen bağlarının oluşumunu önleyen güçlü bir karşılıklı itme deneyimi yaşar. Aynı nedenden dolayı, yakın konumdaki pozitif yüklü lizin veya arginin kimyasal gruplarının itilmesi nedeniyle zincir sarmallaşması engellenir. Amino asit radikallerinin büyük boyutu aynı zamanda polipeptit zincirinin (serin, treonin, lösin) sarmallaşmasının zor olmasının nedenidir. Bir a-sarmalın oluşumuna en sık müdahale eden faktör, amino asit prolindir. Ayrıca prolin, nitrojen atomunda hidrojen atomunun bulunmaması nedeniyle zincir içi hidrojen bağı oluşturmaz. Böylece bir polipeptit zincirinde prolinin bulunduğu her durumda a-helisel yapı bozulur ve bir sarmal veya (b-bükümü) oluşur. b-Yapı. A sarmalının aksine b yapısı şu şekilde oluşur: çapraz zincir Zincir içi temas olmadığından polipeptit zincirinin bitişik bölümleri arasında hidrojen bağları bulunur. Bu bölümler bir yöne yönlendirilirse, böyle bir yapıya paralel denir, ancak ters yönde ise antiparalel denir. B-yapısındaki polipeptit zinciri oldukça uzundur ve spiral değil, zikzak şekline sahiptir. Eksen boyunca bitişik amino asit kalıntıları arasındaki mesafe 0,35 nm'dir, yani a sarmalındakinden üç kat daha fazladır, dönüş başına kalıntı sayısı 2'dir. B yapısının paralel düzenlenmesi durumunda hidrojen bağları oluşur. amino asit kalıntılarının antiparalel düzenlenmesine sahip olanlarla karşılaştırıldığında daha az güçlüdür. Hidrojen bağlarıyla doymuş a sarmalının aksine, b yapısındaki polipeptit zincirinin her bölümü ek hidrojen bağlarının oluşumuna açıktır. Yukarıdakiler hem paralel hem de antiparalel b-yapıları için geçerlidir, ancak antiparalel yapıda bağlar daha kararlıdır. B-yapısını oluşturan polipeptit zincirinin segmenti üç ila yedi amino asit kalıntısı içerir ve b-yapısının kendisi 2-6 zincirden oluşur, ancak sayıları daha fazla olabilir. B-yapısı karşılık gelen a-karbon atomlarına bağlı olarak katlanmış bir şekle sahiptir. Yüzeyi düz ve solak olabilir, böylece zincirin ayrı bölümleri arasındaki açı 20-25° olur. b-Bükme. Küresel proteinler büyük ölçüde polipeptit zincirinin ilmeklerin, zikzakların, saç tokalarının varlığıyla karakterize edilmesi ve zincirin yönünün 180 ° bile değişebilmesi nedeniyle küresel bir şekle sahiptir. İkinci durumda, bir b-bükülmesi meydana gelir. Bu kıvrım bir saç tokası şeklindedir ve tek bir hidrojen bağıyla stabilize edilir. Oluşumunu engelleyen faktör büyük yan radikaller olabilir ve bu nedenle en küçük amino asit kalıntısı olan glisinin dahil olduğu sıklıkla gözlenir. Bu konfigürasyon her zaman protein globülünün yüzeyinde görünür ve bu nedenle B-bükümü diğer polipeptit zincirleriyle etkileşimde yer alır. Süperikincil yapılar. Proteinlerin süperikincil yapıları ilk önce öne sürüldü ve daha sonra L. Pauling ve R. Corey tarafından keşfedildi. Bir örnek, iki α-helisinin sol yönlü bir süperheliks halinde büküldüğü süpersarmal bir α-sarmaldır. Bununla birlikte, daha sıklıkla süperhelisel yapılar hem a-helisleri hem de b-kıvrımlı tabakaları içerir. Bileşimleri şu şekilde sunulabilir: (aa), (ab), (ba) ve (bXb). İkinci seçenek, aralarında istatistiksel bir bobin (bСb) bulunan iki paralel katlanmış sayfadan oluşur. İkincil ve süper ikincil yapılar arasındaki ilişki yüksek derecede değişkenliğe sahiptir ve bağlıdır. bireysel özellikler bir veya başka bir protein makromolekülü. Etki alanları, ikincil yapının daha karmaşık organizasyon düzeyleridir. Bunlar, polipeptit zincirinin kısa sözde menteşe bölümleriyle birbirine bağlanan izole edilmiş küresel bölümlerdir. D. Birktoft, kimotripsinin alan organizasyonunu tanımlayan ilk kişilerden biriydi ve bu proteinde iki alanın varlığına dikkat çekti.
Protein ikincil yapısı
İkincil yapı, bir polipeptit zincirinin düzenli bir yapı halinde düzenlenme şeklidir. İkincil yapı birincil yapı tarafından belirlenir. Birincil yapı genetik olarak belirlendiğinden, polipeptit zinciri ribozomdan ayrıldığında ikincil bir yapının oluşumu gerçekleşebilir. İkincil yapı stabilize edilir hidrojen bağları Peptit bağlarının NH ve CO grupları arasında oluşur.
Ayırt etmek a-sarmal, b-yapı ve düzensiz konformasyon (yumak).
Yapı α-helisler önerildi Pauling Ve Corey(1951). Bu, düzenli bir sarmala benzeyen bir tür protein ikincil yapısıdır (Şekil 1).
Polipeptit zincirinin konformasyonu. Polipeptit zincirinin ikincil yapısı
2.2). Bir a-sarmal, peptit bağlarının sarmalın içine yerleştirildiği ve amino asit yan radikallerinin dışta yer aldığı çubuk şeklinde bir yapıdır. A-sarmalı, sarmal eksenine paralel olan ve birinci ve beşinci amino asit kalıntıları arasında meydana gelen hidrojen bağları ile stabilize edilir. Böylece, uzatılmış sarmal bölgelerde her amino asit kalıntısı, iki hidrojen bağının oluşumunda rol alır.
Pirinç. 2.2. Bir α sarmalının yapısı.
Sarmalın dönüşü başına 3,6 amino asit kalıntısı vardır, sarmal aralığı 0,54 nm'dir ve amino asit kalıntısı başına 0,15 nm'dir. Helis açısı 26°'dir. Bir a-sarmalının düzenlilik periyodu 5 dönüş veya 18 amino asit kalıntısıdır. En yaygın olanı sağ elini kullanan a-helislerdir; Spiral saat yönünde bükülür. A sarmalının oluşumu prolin, yüklü ve hacimli radikallere sahip amino asitler (elektrostatik ve mekanik engeller) tarafından engellenir.
Başka bir spiral şekil mevcut kolajen . Memeli vücudunda kollajen niceliksel olarak baskın proteindir: toplam proteinin %25'ini oluşturur. Kollajen, başta bağ dokusu olmak üzere çeşitli formlarda bulunur. Bu, 0,96 nm adımlı ve dönüş başına 3,3 kalıntıya sahip, α sarmalından daha düz, solak bir sarmaldır. α sarmalının aksine burada hidrojen köprülerinin oluşması imkansızdır. Kolajenin alışılmadık bir amino asit bileşimi vardır: 1/3'ü glisin, yaklaşık %10'u prolin, ayrıca hidroksiprolin ve hidroksilizindir. Son iki amino asit, translasyon sonrası modifikasyonla kollajen biyosentezinden sonra oluşturulur. Kollajenin yapısında, gli-X-Y üçlüsü sürekli olarak tekrarlanır; X konumu sıklıkla prolin tarafından, Y konumu ise hidroksilizin tarafından işgal edilir. Kolajenin her yerde, sol yönlü üç ana sarmaldan bükülmüş, sağ yönlü üçlü sarmal olarak mevcut olduğuna dair iyi kanıtlar vardır. Üçlü sarmalda her üç kalıntıdan biri, sterik nedenlerden dolayı yalnızca glisinin uyduğu merkezde sona erer. Kollajen molekülünün tamamı yaklaşık 300 nm uzunluğundadır.
b-Yapı(b-katlanmış katman). Küresel proteinlerin yanı sıra bazı fibriler proteinlerde, örneğin ipek fibroinde bulunur (Şekil 2.3).
Pirinç. 2.3. b-Yapı
Yapısı var düz şekil. Polipeptit zincirleri, a-sarmalında olduğu gibi sıkı bir şekilde bükülmek yerine neredeyse tamamen uzatılmıştır. Peptit bağlarının düzlemleri, bir kağıt yaprağının tekdüze katları gibi uzayda bulunur. Komşu polipeptit zincirlerinin peptid bağlarının CO ve NH grupları arasındaki hidrojen bağları ile stabilize edilir. B-yapısını oluşturan polipeptit zincirleri aynı yönde gidiyorsa (yani C ve N terminalleri çakışıyorsa) – paralel b-yapısı; eğer tam tersi ise - antiparalel b yapısı. Bir katmanın yan radikalleri diğer katmanın yan radikalleri arasına yerleştirilir. Bir polipeptit zinciri bükülüp kendisine paralel gidiyorsa bu durum antiparalel b-çapraz yapı. Polipeptit zincirinin halkalarının peptit grupları arasında b-çapraz yapıdaki hidrojen bağları oluşur.
Bugüne kadar incelenen proteinlerdeki a-helislerin içeriği son derece değişkendir. Bazı proteinlerde, örneğin miyoglobin ve hemoglobinde, a-heliks yapının temelini oluşturur ve lizozimde -% 42, pepsinde sadece% 30'u% 75'e karşılık gelir. Diğer proteinler, örneğin sindirim enzimi kimotripsin, pratikte a-helisel bir yapıdan yoksundur ve polipeptit zincirinin önemli bir kısmı katmanlı b-yapılarına uyar. Destekleyici doku proteinleri kollajen (tendon ve cilt proteini), fibroin (doğal ipek proteini) polipeptit zincirlerinin b-konfigürasyonundadır.
α-helislerin oluşumunun met, val, ile glu, ala, leu ve β-yapıları tarafından kolaylaştırıldığı kanıtlanmıştır; polipeptit zincirinin büküldüğü yerlerde - gly, pro, asn. Dördü sarmalın oluşumuna katkıda bulunan altı kümelenmiş kalıntının sarmallaşmanın merkezi olarak değerlendirilebileceğine inanılmaktadır. Bu merkezden, bu sarmalların oluşumunu engelleyen kalıntılardan oluşan bir tetrapeptide doğru her iki yönde de sarmalların büyümesi vardır. β yapısının oluşumu sırasında primerlerin rolü, β yapısının oluşumuna katkıda bulunan beş amino asit kalıntısından üçü tarafından gerçekleştirilir.
Çoğu yapısal proteinde, amino asit bileşimlerine göre belirlenen ikincil yapılardan biri baskındır. Öncelikle bir a-sarmal formunda inşa edilen yapısal bir protein, a-keratindir. Hayvan kılları (kürk), tüyler, tüyler, pençeler ve toynaklar esas olarak keratinden oluşur. Ara filamentlerin bir bileşeni olarak keratin (sitokeratin), hücre iskeletinin önemli bir bileşenidir. Keratinlerde, peptit zincirinin çoğu sağ yönlü bir α-heliks şeklinde katlanır. İki peptid zinciri tek bir sol oluşturur süper spiral. Aşırı sarmal keratin dimerleri tetramerler halinde birleşir ve bunlar bir araya gelerek protofibriller 3 nm çapında. Sonunda sekiz protofibril oluşur mikrofibriller 10 nm çapında.
Saç aynı fibrillerden oluşur. Böylece çapı 20 mikron olan tek bir yün elyafında milyonlarca fibril iç içe geçmiş olur. Bireysel keratin zincirleri çok sayıda disülfit bağıyla çapraz bağlanır ve bu da onlara ek güç sağlar. Perma sırasında şu işlemler gerçekleşir: önce tiyollerle indirgenerek disülfit köprüleri yok edilir ve ardından saça gerekli şekli vermek için ısıtılarak kurutulur. Aynı zamanda havadaki oksijenin oksidasyonu nedeniyle saç şeklinin şeklini koruyan yeni disülfit köprüleri oluşur.
İpek, ipekböceği tırtıllarının kozalarından elde edilir ( Bombyx mori) ve ilgili türler. İpeğin ana proteini, fibroin, antiparalel katlanmış bir katman yapısına sahiptir ve katmanların kendisi birbirine paralel olarak yerleştirilerek çok sayıda katman oluşturur. Katlanmış yapılarda amino asit kalıntılarının yan zincirleri dikey olarak yukarı ve aşağı doğru yönlendirildiğinden, tek tek katmanlar arasındaki boşluklara yalnızca kompakt gruplar sığabilir. Aslında fibroin %80 glisin, alanin ve serinden oluşur. minimal yan zincir boyutları ile karakterize edilen üç amino asit. Fibroin molekülü tipik bir tekrarlanan fragman (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n içerir.
Düzensiz konformasyon. Bir protein molekülünün sarmal veya katlanmış yapılara ait olmayan bölgelerine düzensiz denir.
İkincil üstü yapı. Proteinlerdeki alfa sarmal ve beta yapısal bölgeleri birbirleriyle ve birbirleriyle etkileşime girerek düzenekler oluşturabilir. Doğal proteinlerde bulunan ikincil yapılar enerji açısından en çok tercih edilenlerdir. Bunlar arasında iki a-helisinin birbirine göre büküldüğü ve solak bir süper heliks (bakteriorhodopsin, hemeritrin) oluşturduğu aşırı sarmal bir a-sarmal; polipeptit zincirinin alternatif a-helisel ve p-yapısal fragmanları (örneğin, dehidrojenaz enzim moleküllerinin NAD+ bağlanma bölgesinde bulunan Rossmann'ın βαβαβ bağlantısı); antiparalel üç sarmallı β yapısına (βββ) β-zigzag adı verilir ve bir dizi mikrobiyal, protozoan ve omurgalı enzimde bulunur.
Önceki234567891011121314151617Sonraki
DAHA FAZLASINI GÖR:
PROTEİNLER Seçenek 1 A1 Proteinlerin yapısal birimleri şunlardır: ...
5 - 9 sınıflar
PROTEİNLER
Seçenek 1
A1. Proteinlerin yapısal birimleri şunlardır:
A)
Aminler
İÇİNDE)
Amino asitler
B)
Glikoz
G)
Nükleotidler
A2. Bir spiralin oluşumu şu şekilde karakterize edilir:
A)
Birincil protein yapısı
İÇİNDE)
Protein üçüncül yapısı
B)
Protein ikincil yapısı
G)
Kuaterner protein yapısı
A3. Hangi faktörler geri dönüşü olmayan protein denatürasyonuna neden olur?
A)
Kurşun, demir ve cıva tuzlarının çözeltileriyle etkileşimi
B)
Konsantre bir çözelti ile protein üzerindeki etki nitrik asit
İÇİNDE)
Yüksek ısı
G)
Yukarıdaki faktörlerin tümü doğrudur
A4. Protein çözeltilerine konsantre nitrik asit uygulandığında ne gözlemlendiğini belirtin:
A)
Beyaz çökelti
İÇİNDE)
Kırmızı-mor renklenme
B)
Siyah çökelti
G)
Sarı boyama
A5. Katalitik bir işlevi yerine getiren proteinlere şunlar denir:
A)
Hormonlar
İÇİNDE)
Enzimler
B)
Vitaminler
G)
Proteinler
A6. Protein hemoglobin aşağıdaki işlevi yerine getirir:
A)
Katalitik
İÇİNDE)
Yapı
B)
Koruyucu
G)
Taşıma
Bölüm B
B1. Kibrit:
Protein molekülünün türü
Mülk
1)
Küresel proteinler
A)
Molekül bir top şeklinde kıvrılmıştır
2)
Fibriller proteinler
B)
Suda çözünmez
İÇİNDE)
Suda çözünür veya kolloidal çözeltiler oluşturur
G)
İplik benzeri yapı
İkincil yapı
Proteinler:
A)
Amino asit kalıntılarından üretilmiştir
B)
Yalnızca karbon, hidrojen ve oksijen içerir
İÇİNDE)
Asidik ve alkali ortamlarda hidrolize olur
G)
Denatürasyon yapabilme
D)
Onlar polisakkaritlerdir
E)
Bunlar doğal polimerlerdir
Bölüm C
C1. Etanol ve inorganik maddeler glisin alabilirsiniz.
Konformasyon, tek karbon bağları etrafındaki serbest dönüş nedeniyle bağları koparmadan uzaydaki konumlarını serbestçe değiştirebilen ikame gruplarının organik bir molekülündeki uzaysal düzenlemedir.
2 tip protein ikincil yapısı vardır:
- 1. b-sarmal
- 2. c-katlama.
İkincil yapı hidrojen bağları ile stabilize edilir. NH grubundaki hidrojen atomu ile karboksil oksijen arasında hidrojen bağları oluşur.
B sarmalının özellikleri.
B sarmalı, her birinci ve dördüncü amino asit arasında oluşan hidrojen bağları ile stabilize edilir. Helis zift 3.6 amino asit kalıntısı içerir.
Doğal proteinler L-amino asitlerden oluştuğu için b sarmalının oluşumu saat yönünde (sağ taraftaki spiral) gerçekleşir.
Her protein, polipeptit zincirinin kendi sarmallık derecesi ile karakterize edilir. Spiralize bölümler doğrusal olanlarla dönüşümlüdür. Hemoglobin molekülünde b ve b zincirleri% 75, lizozimde -% 42, pepsin -% 30 oranında sarmaldır.
Heliselleşme derecesi proteinin birincil yapısına bağlıdır.
B sarmalı kendiliğinden oluşur ve minimum serbest enerjiye karşılık gelen polipeptit zincirinin en kararlı yapısıdır.
Tüm peptid grupları hidrojen bağlarının oluşumuna katılır. Bu, b sarmalının maksimum stabilitesini sağlar.
Peptit omurgasının tüm hidrofilik grupları genellikle hidrojen bağlarının oluşumuna katıldığından, alfa sarmallarının hidrofobikliği artar.
Amino asit radikalleri üzerinde bulunur dıştan alfa helisleridir ve peptit omurgasından uzağa yönlendirilir. Hidrojen bağlarının oluşumuna katılmazlar ve ikincil yapının karakteristiğidirler, ancak bazıları alfa sarmallarının oluşumunu bozabilir:
Prolin. Nitrojen atomu, N-CH bağları etrafında dönme olasılığını ortadan kaldıran sert bir halkanın parçasıdır. Ayrıca prolinin başka bir amino asitle bağ oluşturan nitrojen atomunda hidrojen yoktur. Bunun sonucunda prolin hidrojen bağı oluşturamaz ve alfa helislerin yapısı bozulur. Burası genellikle bir döngünün veya bükülmenin meydana geldiği yerdir.
Elektrostatik itici kuvvetlerin ortaya çıktığı, aynı yüklü birkaç radikalin art arda yerleştirildiği alanlar.
Metiyonin, triptofan gibi alfa helislerinin oluşumunu mekanik olarak bozan, yakın aralıklı hacimli radikallerin bulunduğu alanlar.
Amino asit prolin, protein molekülünün spiralleşmesini önler.
c-katlanması, polipeptit zincirinin hafif kavisli bir konfigürasyonuna sahiptir.
Bağlı polipeptit zincirleri zıt yönlere yönlendirilirse antiparalel bir β-yapısı ortaya çıkar, ancak polipeptit zincirlerinin N ve C uçları çakışırsa paralel bir β-kıvrımlı katman yapısı ortaya çıkar.
β-katlama, tek bir polipeptit zinciri veya karmaşık polipeptit zincirleri içindeki hidrojen bağları ile karakterize edilir.
Proteinlerde hidrojen bağlarının yeniden düzenlenmesi nedeniyle b sarmalından b kıvrımına ve geriye geçişler mümkündür.
B-katlama düz bir şekle sahiptir.
B sarmalı çubuk şeklindedir.
Hidrojen bağları zayıf bağlardır, bağ enerjisi 10 - 20 kcal/mol'dür, ancak çok sayıda bağ protein molekülünün stabilitesini sağlar.
Bir protein molekülünde, bir yandan molekülün stabilitesini, diğer yandan kararsızlığını sağlayan zayıf bağların yanı sıra güçlü (kovalent) bağlar da vardır.
Proteinlerin vücuttaki rolü son derece büyüktür. Üstelik bir madde ancak önceden belirlenmiş bir yapıya kavuştuktan sonra böyle bir isim alabilir. Bu ana kadar bir polipeptittir, sadece amaçlanan fonksiyonlarını yerine getiremeyen bir amino asit zinciridir. İÇİNDE genel görünüm proteinlerin uzaysal yapısı (birincil, ikincil, üçüncül ve alan) üç boyutlu yapılarıdır. Ayrıca vücut için en önemlileri ikincil, üçüncül ve alan yapılarıdır.
Protein yapısını incelemek için önkoşullar
Yapıyı inceleme yöntemleri arasında kimyasallar X-ışını kristalografisi özel bir rol oynar. Bu sayede moleküler bileşiklerdeki atomların sırası ve bunların mekansal organizasyonu hakkında bilgi edinebilirsiniz. Basitçe söylemek gerekirse, 20. yüzyılın 30'lu yıllarında mümkün hale gelen tek bir molekül için röntgen çekilebilir.
İşte o zaman araştırmacılar birçok proteinin sadece doğrusal bir yapıya sahip olmadığını, aynı zamanda sarmallar, bobinler ve alanlarda da bulunabileceğini keşfettiler. Ve birçok bilimsel deney sonucunda, bir proteinin ikincil yapısının, yapısal proteinlerin son hali, enzimler ve immünglobulinler için ise bir ara form olduğu ortaya çıktı. Bu, sonuçta üçüncül veya dördüncül yapı"Olgunlaşma" aşamasında, ikincil yapının özelliği olan spiral oluşum aşamasından da geçmeleri gerekir.
İkincil protein yapısının oluşumu
Hücre endoplazmasının kaba ağındaki ribozomlar üzerindeki polipeptidin sentezi tamamlanır tamamlanmaz proteinin ikincil yapısı oluşmaya başlar. Polipeptidin kendisi, çok fazla yer kaplayan ve taşınması ve amaçlanan işlevlerini yerine getirmesi sakıncalı olan uzun bir moleküldür. Bu nedenle boyutunu küçültmek ve ona özel özellikler kazandırmak için ikincil bir yapı geliştirilmiştir. Bu, alfa sarmallarının ve beta tabakalarının oluşumu yoluyla gerçekleşir. Bu şekilde, gelecekte üçüncül ve dördüncül hale gelecek veya bu formda kullanılacak olan ikincil yapıda bir protein elde edilir.
İkincil yapı organizasyonu
Çok sayıda çalışmanın gösterdiği gibi, bir proteinin ikincil yapısı ya bir alfa sarmalı, ya bir beta yaprağı ya da bu elementlerle bölgelerin değişmesidir. Ayrıca ikincil yapı, bir protein molekülünün bükülmesi ve sarmal oluşumu için bir yöntemdir. Bu, polipeptitteki amino asit kalıntılarının polar bölgeleri arasında ortaya çıkan hidrojen bağlarından dolayı meydana gelen kaotik bir süreçtir.
Alfa sarmal ikincil yapısı
Polipeptitlerin biyosentezine yalnızca L-amino asitler katıldığından, proteinin ikincil yapısının oluşumu sarmalın saat yönünde (sağa doğru) bükülmesiyle başlar. Helisel dönüş başına kesinlikle 3,6 amino asit kalıntısı vardır ve helisel eksen boyunca mesafe 0,54 nm'dir. Bunlar, sentezde yer alan amino asitlerin türüne bağlı olmayan, bir proteinin ikincil yapısına ilişkin genel özelliklerdir.
Polipeptit zincirinin tamamının tamamen sarmal olmadığı belirlendi. Yapısı doğrusal bölümler içerir. Özellikle, pepsin protein molekülünün yalnızca %30'u sarmal, lizozim - %42 ve hemoglobin - %75'tir. Bu, proteinin ikincil yapısının tam anlamıyla bir sarmal olmadığı, bölümlerinin doğrusal veya katmanlı olanlarla birleşimi olduğu anlamına gelir.
Beta katmanı ikincil yapısı
Bir maddenin ikinci tip yapısal organizasyonu, bir hidrojen bağıyla bağlanan iki veya daha fazla polipeptit ipliğinden oluşan beta katmanıdır. İkincisi serbest CO NH2 grupları arasında meydana gelir. Bu şekilde esas olarak yapısal (kas) proteinler bağlanır.
Protein yapısı bu türdenşudur: terminal atamalı bir polipeptit dizisi A-B bölümleri diğerine paralel. Tek uyarı, ikinci molekülün antiparalel olması ve BA olarak adlandırılmasıdır. Bu, herhangi bir sayıdan oluşabilen bir beta katmanı oluşturur. büyük miktarÇoklu hidrojen bağlarıyla birbirine bağlanan polipeptit zincirleri.
Hidrojen bağı
Bir proteinin ikincil yapısı, atomların çoklu polar etkileşimlerine dayanan bir bağdır. çeşitli göstergeler elektronegatiflik. Dört element böyle bir bağ oluşturma konusunda en büyük yeteneğe sahiptir: flor, oksijen, nitrojen ve hidrojen. Proteinler florür dışında her şeyi içerir. Bu nedenle, polipeptit zincirlerinin beta katmanlarına ve alfa helislerine bağlanmasını mümkün kılan bir hidrojen bağı oluşabilir ve oluşur.
Hidrojen bağının oluşumunu dipol olan su örneğini kullanarak açıklamak en kolay yoldur. Oksijen güçlü bir negatif yük taşır ve yüksek polarizasyonu nedeniyle O-H bağlantısı hidrojen pozitif kabul edilir. Bu durumda moleküller belirli bir ortamda bulunur. Üstelik birçoğu birbirine dokunuyor ve çarpışıyor. Daha sonra ilk su molekülündeki oksijen diğerinden hidrojeni çeker. Ve böylece zincirin aşağısında.
Proteinlerde de benzer süreçler meydana gelir: Bir peptid bağının elektronegatif oksijeni, başka bir amino asit kalıntısının herhangi bir kısmından hidrojeni çekerek bir hidrojen bağı oluşturur. Bu, kırılması için yaklaşık 6,3 kJ enerji gerektiren zayıf bir polar konjugasyondur.
Karşılaştırıldığında, proteinlerdeki en zayıf kovalent bağın kırılması için 84 kJ enerji gerekir. En güçlü kovalent bağ 8400 kJ gerektirir. Bununla birlikte, bir protein molekülündeki hidrojen bağlarının sayısı o kadar büyüktür ki, bunların toplam enerjisi, molekülün agresif koşullarda var olmasına ve uzaysal yapısını korumasına olanak tanır. Proteinlerin var olmasının nedeni budur. Bu tip proteinin yapısı kasların, kemiklerin ve bağların çalışması için gereken gücü sağlar. Proteinlerin ikincil yapısının vücut için önemi çok büyüktür.
Düzenli protein ikincil yapıları
İkincil yapılar, ana zincirin düzenli, periyodik şekli (konformasyonu) ve yan grupların çeşitli konformasyonları ile ayırt edilir.
RNA'nın ikincil yapısı
İkincil yapıların örnekleri arasında kök döngüsü ve sahte düğüm yer alır.
MRNA'daki ikincil yapılar çeviriyi düzenlemeye yarar. Örneğin, alışılmadık amino asitler olan selenometiyonin ve pirolisinin proteinlere eklenmesi, 3" çevrilmemiş bölgede bulunan bir kök ilmiğe bağlıdır. Psödoknotlar, genlerin okuma çerçevesindeki programlanmış değişikliklere hizmet eder.
Ayrıca bakınız
- Kuaterner yapı
Notlar
Wikimedia Vakfı.
2010.
İkincil yapı, bir makromolekülün (örneğin, bir proteinin polipeptit zinciri) ana zincirinin (omurga), yan zincirlerin konformasyonuna veya diğer bölümlerle ilişkisine bakılmaksızın konformasyonel düzenlemesidir. İkincil açıklamasında... ... Vikipedi
protein ikincil yapısı- - amino asit kalıntılarının fonksiyonel grupları (a ve β protein yapıları) arasındaki kovalent olmayan etkileşimlerin bir sonucu olarak oluşan polipeptit zincirinin uzaysal konfigürasyonu ... Kısa sözlük biyokimyasal terimler
Triosefosfat izomeraz enzimi örneğini kullanarak bir proteinin üç boyutlu yapısını göstermenin farklı yolları. Solda tüm atomları ve aralarındaki bağları gösteren bir "çubuk" modeli var; Renkler elementleri gösterir. Yapısal motifler ortada tasvir edilmiştir... Vikipedi
Firkete yapısı- *firkete yapısı veya gövde ve halkalar. Bir nükleik asit molekülünde, aynı iplikçikteki tamamlayıcı dizilerin çift sarmallı bir kök oluşturmak üzere birleştiği ikincil yapı. Genetik. Ansiklopedik Sözlük
Protein yapısı- Proteinlerin ana yapısal birimleri (monomerler), peptit bağları ile uzun zincirler halinde birbirine bağlanan amino asit kalıntılarıdır. Bireysel zincirler birbirini çekebilir veya halkalar oluşturup geriye doğru bükülebilir, yani... ... Modern doğa biliminin başlangıcı
Polimer- (Polimer) Polimer tanımı, polimerizasyon çeşitleri, sentetik polimerler Bir polimerin tanımı, polimerizasyon türleri, sentetik polimerler hakkında bilgi İçindekiler İçindekiler Tanım Tarihsel arka plan Polimerizasyon Türleri bilimi ... ... Yatırımcı Ansiklopedisi
- (biyopolimerler) temel rol oynayan doğal makromoleküller. biyol'deki rolü. süreçler. P.b.'ye. proteinleri, nükleik asitleri (NA) ve polisakkaritleri içerir. P.b. tüm canlı organizmaların yapısal temelini oluşturur; Hücredeki tüm süreçler birbiriyle bağlantılıdır... ... Fiziksel ansiklopedi
Bu terimin başka anlamları da vardır, bkz. Proteinler (anlamlar). Proteinler (proteinler, polipeptitler), bir zincire bir peptit bağıyla bağlanan alfa amino asitlerden oluşan yüksek moleküler organik maddelerdir. Canlı organizmalarda... ... Vikipedi
